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- PDB-5gn8: Structure of a 48-mer protein nanocage fabricated from its 24-mer... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5gn8 | ||||||
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Title | Structure of a 48-mer protein nanocage fabricated from its 24-mer analogue by subunit interface redesign | ||||||
![]() | (Ferritin heavy chain) x 2 | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / ferritin / nanocage / subunit interface redesign | ||||||
Function / homology | ![]() iron ion sequestering activity / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding ...iron ion sequestering activity / : / autolysosome / Scavenging by Class A Receptors / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / ferroxidase / intracellular sequestering of iron ion / ferroxidase activity / negative regulation of fibroblast proliferation / ferric iron binding / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / tertiary granule lumen / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / ficolin-1-rich granule lumen / iron ion binding / immune response / negative regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhang, S. / Zang, J. / Zhao, G. / Mikami, B. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: "Silent" Amino Acid Residues at Key Subunit Interfaces Regulate the Geometry of Protein Nanocages Authors: Zhang, S. / Zang, J. / Zhang, X. / Chen, H. / Mikami, B. / Zhao, G. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 142 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 114.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 440.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 443.9 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 12.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 16 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 1fhaS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
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1 | ![]()
| x 24||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
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-
Components
#1: Protein | Mass: 20453.725 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||
---|---|---|---|
#2: Protein | Mass: 17171.166 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.64 Å3/Da / Density % sol: 66.25 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 300 K / Method: vapor diffusion Details: 0.1 M imidazol-HCl at pH 7.5, 10% reagent alcohol (15%) and 0.2 M MgCl2 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 26, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9789 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→50 Å / Num. obs: 13673 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 1.2 % / Net I/σ(I): 19.1 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1FHA Resolution: 2.805→41.741 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.65
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.805→41.741 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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