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- PDB-5gn1: Crystal structure of the C-terminal part of Fun30 ATPase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gn1
タイトルCrystal structure of the C-terminal part of Fun30 ATPase domain
要素ATP-dependent helicase FUN30
キーワードHYDROLASE / helicase / recA / remodeler
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / subtelomeric heterochromatin formation => GO:0031509 / chromatin remodeling => GO:0006338 / mating-type region heterochromatin / ATP-dependent chromatin remodeler activity => GO:0140658 / DNA double-strand break processing / rDNA heterochromatin formation / silent mating-type cassette heterochromatin formation ...: / : / : / subtelomeric heterochromatin formation => GO:0031509 / chromatin remodeling => GO:0006338 / mating-type region heterochromatin / ATP-dependent chromatin remodeler activity => GO:0140658 / DNA double-strand break processing / rDNA heterochromatin formation / silent mating-type cassette heterochromatin formation / chromosome, centromeric region / ATP-dependent activity, acting on DNA / heterochromatin formation / DNA helicase activity / positive regulation of RNA splicing / DNA helicase / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent helicase FUN30
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Jiang, T. / Liu, L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of ScienceXDB08010301 中国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of the ATPase-C domain of the chromatin remodeller Fun30 from Saccharomyces cerevisiae.
著者: Liu, L. / Jiang, T.
履歴
登録2016年7月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22020年1月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent helicase FUN30
B: ATP-dependent helicase FUN30
C: ATP-dependent helicase FUN30
D: ATP-dependent helicase FUN30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,6284
ポリマ－169,6284
非ポリマー00
水24,1401340
1
A: ATP-dependent helicase FUN30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4071
ポリマ－42,4071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ATP-dependent helicase FUN30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4071
ポリマ－42,4071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: ATP-dependent helicase FUN30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4071
ポリマ－42,4071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: ATP-dependent helicase FUN30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4071
ポリマ－42,4071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)114.431, 118.394, 111.578
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-1216-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
ATP-dependent helicase FUN30


分子量: 42406.977 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 780-1122 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: FUN30 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: P31380, DNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1340 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.18 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M Sodium malonate, 12% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 103556 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 25.88 Å2 / Net I/σ(I): 20.73
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2.13 / CC1/2: 0.86 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3mwy

3mwy


解像度: 1.95→36.205 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2163 1993 1.93 %
Rwork0.1872 --
obs0.1877 103157 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→36.205 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10083 0 0 1340 11423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0110298
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02113867
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7943979
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0711587
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071759
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.99880.28551420.23787212X-RAY DIFFRACTION100
1.9988-2.05280.22961410.21487201X-RAY DIFFRACTION100
2.0528-2.11320.23231430.20847219X-RAY DIFFRACTION100
2.1132-2.18140.24651410.20237162X-RAY DIFFRACTION100
2.1814-2.25940.24831420.20457226X-RAY DIFFRACTION100
2.2594-2.34980.22681420.20037203X-RAY DIFFRACTION100
2.3498-2.45670.24871420.20627203X-RAY DIFFRACTION100
2.4567-2.58620.21051420.20347232X-RAY DIFFRACTION100
2.5862-2.74820.29411430.2087247X-RAY DIFFRACTION100
2.7482-2.96030.25181420.20597186X-RAY DIFFRACTION100
2.9603-3.2580.24851420.19397239X-RAY DIFFRACTION100
3.258-3.72910.20591430.17417248X-RAY DIFFRACTION100
3.7291-4.69660.16551430.15227250X-RAY DIFFRACTION100
4.6966-36.21120.16981450.17077336X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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