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- PDB-5gl7: Crystal structure of a truncated human cytosolic methionyl-tRNA s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gl7
タイトルCrystal structure of a truncated human cytosolic methionyl-tRNA synthetase
要素Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / MSC / MetRS
機能・相同性
機能・相同性情報


Selenoamino acid metabolism / methionine-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / rRNA transcription ...Selenoamino acid metabolism / methionine-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / rRNA transcription / cellular response to epidermal growth factor stimulus / tRNA binding / nucleolus / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methionine--tRNA ligase, N-terminal / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase ...Methionine--tRNA ligase, N-terminal / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S15/NS1, RNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.013 Å
データ登録者Cho, H.Y. / Lee, H.J. / Kang, B.S.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research FoundationNRF-2014M3A6A4062857 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of a truncated human cytosolic methionyl-tRNA synthetase
著者: Cho, H.Y. / Lee, H.J. / Kang, B.S.
履歴
登録2016年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,3595
ポリマ－71,0441
非ポリマー3154
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area25990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.035, 93.030, 122.084
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic / Methionyl-tRNA synthetase / MetRS


分子量: 71043.781 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 221-834 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MARS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56192, methionine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.7 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Tris pH 7.5, 200mM magnesium chloride, 5mM DTT, 21% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9756 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9756 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.013→50 Å / Num. obs: 48954 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.7 % / Net I/σ(I): 26.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.9_1690位相決定
PHENIX1.9_1690精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: zinc phazing model

解像度: 2.013→37.284 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.81
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 2000 4.09 %
Rwork0.1944 --
obs0.1957 48889 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.013→37.284 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4774 0 14 345 5133
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024910
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6986676
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.851806
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.028732
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003865
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0133-2.06370.31351330.29353116X-RAY DIFFRACTION93
2.0637-2.11950.3111400.26983302X-RAY DIFFRACTION98
2.1195-2.18180.29251410.26043296X-RAY DIFFRACTION98
2.1818-2.25230.28541420.24143314X-RAY DIFFRACTION98
2.2523-2.33270.26191400.24143291X-RAY DIFFRACTION98
2.3327-2.42610.26031420.23643324X-RAY DIFFRACTION98
2.4261-2.53650.3091400.22843303X-RAY DIFFRACTION98
2.5365-2.67020.25881440.22983343X-RAY DIFFRACTION98
2.6702-2.83750.27981420.22113349X-RAY DIFFRACTION98
2.8375-3.05650.2511440.2143369X-RAY DIFFRACTION99
3.0565-3.36390.23431450.19833403X-RAY DIFFRACTION100
3.3639-3.85020.20021470.17443456X-RAY DIFFRACTION100
3.8502-4.84920.18911470.1463460X-RAY DIFFRACTION100
4.8492-37.290.16151530.15973563X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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