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- PDB-5gjd: Crystal structure of human TAK1/TAB1 fusion protein in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gjd
タイトルCrystal structure of human TAK1/TAB1 fusion protein in complex with ligand 2
要素TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Transferase-Transferase inhibitor complex / TAK1-TAB1 kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


histone kinase activity / I-kappaB phosphorylation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / linear polyubiquitin binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / cardiac septum development / MAP kinase kinase kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway ...histone kinase activity / I-kappaB phosphorylation / nucleotide-binding domain, leucine rich repeat containing receptor signaling pathway / linear polyubiquitin binding / interleukin-17A-mediated signaling pathway / cardiac septum development / MAP kinase kinase kinase kinase activity / mitogen-activated protein kinase kinase kinase / interleukin-33-mediated signaling pathway / toll-like receptor 3 signaling pathway / type II transforming growth factor beta receptor binding / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / coronary vasculature development / ATAC complex / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / anoikis / non-canonical NF-kappaB signal transduction / interleukin-1-mediated signaling pathway / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / aorta development / toll-like receptor 4 signaling pathway / mitogen-activated protein kinase p38 binding / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / positive regulation of JUN kinase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / cellular response to angiotensin / positive regulation of macroautophagy / MAP kinase activity / positive regulation of cell size / MAP kinase kinase kinase activity / canonical NF-kappaB signal transduction / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / heart morphogenesis / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / stress-activated MAPK cascade / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of cell cycle / JNK cascade / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of interleukin-2 production / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / lung development / protein serine/threonine kinase binding / protein serine/threonine kinase activator activity / Activation of NF-kappaB in B cells / NOD1/2 Signaling Pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / positive regulation of T cell cytokine production / receptor tyrosine kinase binding / Interleukin-1 signaling / transcription coactivator binding / Downstream TCR signaling / cellular response to tumor necrosis factor / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / Ca2+ pathway / scaffold protein binding / molecular adaptor activity / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / in utero embryonic development / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Ub-specific processing proteases / positive regulation of MAPK cascade / defense response to bacterium / immune response / inflammatory response / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / signal transduction / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...: / Protein phosphatase 2C / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6V3 / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7 / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Irie, M. / Nakamura, M. / Fukami, T.A. / Matsuura, T. / Morishima, K.
引用ジャーナル: Chem.Pharm.Bull. / 年: 2016
タイトル: Development of a Method for Converting a TAK1 Type I Inhibitor into a Type II or c-Helix-Out Inhibitor by Structure-Based Drug Design (SBDD)
著者: Muraoka, T. / Ide, M. / Irie, M. / Morikami, K. / Miura, T. / Nishihara, M. / Kashiwagi, H.
履歴
登録2016年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0242
ポリマ－35,5311
非ポリマー4931
水28816
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13850 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)57.960, 132.370, 142.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 TAK1 kinase - TAB1 chimera fusion protein


分子量: 35530.953 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 31-303,UNP residues 468-504 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: fusion of Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 7,TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAP3K7, TAK1, TAB1, MAP3K7IP1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O43318, UniProt: Q15750, mitogen-activated protein kinase kinase kinase
#2: 化合物 ChemComp-6V3 / 1-(4-((1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-4-yl)oxy)phenyl)-3-(5-(4-methylpiperazin-1-yl)naphthalen-2-yl)urea


分子量: 492.572 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H28N6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.7
詳細: 1.7M sodium potassium phosphate, 20%(v/v) Glycerol as cryoprotectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→53.7 Å / Num. obs: 14035 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.79→2.86 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 1.173 / CC1/2: 0.561 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.5.25データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EVA

2eva


解像度: 2.79→53.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 14.267 / SU ML: 0.26 / SU R Cruickshank DPI: 0.419 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.419 / ESU R Free: 0.289
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2451 684 4.9 %RANDOM
Rwork0.1984 ---
obs0.2006 13351 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 154.77 Å2 / Biso mean: 74.242 Å2 / Biso min: 38.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.41 Å2-0 Å20 Å2
2---2.36 Å2-0 Å2
3---7.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.79→53.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2245 0 37 16 2298
Biso mean--69.07 54.68 -
残基数----292
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192354
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022169
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2161.9393210
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86934974
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1375289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.40222.90393
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.3815345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6791513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2343
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0212626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2017.6251165
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1897.6251164
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.43111.4271451
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.862 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 45 -
Rwork0.352 965 -
all-1010 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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