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- PDB-5ggp: Crystal structure of N-terminal domain of human protein O-mannose... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 5ggp
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of human protein O-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase in complex with GlcNAc-beta1,2-Man-peptide
要素
  • 10-mer Peptide from Dystroglycan
  • Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / glycosyltransferease / O-mannosylation / alpha-dystroglycan
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / O-linked glycosylation / contractile ring ...Defective POMT2 causes MDDGA2, MDDGB2 and MDDGC2 / Defective POMT1 causes MDDGA1, MDDGB1 and MDDGC1 / muscle attachment / beta-1,3-galactosyl-O-glycosyl-glycoprotein beta-1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity / dystroglycan complex / nerve maturation / Defective POMGNT1 causes MDDGA3, MDDGB3 and MDDGC3 / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / O-linked glycosylation / contractile ring / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / localization of cell / microtubule anchoring / protein O-linked glycosylation via mannose / dystrophin-associated glycoprotein complex / protein O-linked glycosylation via N-acetyl-galactosamine / reactive gliosis / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / acetylglucosaminyltransferase activity / photoreceptor ribbon synapse / nerve development / basement membrane organization / dystroglycan binding / positive regulation of myelination / vinculin binding / cellular response to cholesterol / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / dentate gyrus development / branching involved in salivary gland morphogenesis / myelination in peripheral nervous system / skeletal muscle tissue regeneration / protein O-linked glycosylation / costamere / commissural neuron axon guidance / node of Ranvier / angiogenesis involved in wound healing / axon regeneration / structural constituent of muscle / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of synapse organization / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / response to muscle activity / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / plasma membrane raft / ECM proteoglycans / postsynaptic cytosol / heart morphogenesis / negative regulation of MAPK cascade / laminin binding / myelination / extracellular matrix organization / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / tubulin binding / SH2 domain binding / nuclear periphery / axon guidance / negative regulation of cell migration / morphogenesis of an epithelium / adherens junction / filopodium / sensory perception of sound / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / response to peptide hormone / GABA-ergic synapse / regulation of synaptic plasticity / Golgi lumen / protein transport / lamellipodium / manganese ion binding / : / actin binding / virus receptor activity / carbohydrate binding / basolateral plasma membrane / gene expression / postsynaptic membrane / cytoskeleton / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / external side of plasma membrane / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / extracellular space / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1, PANDER-like domain / : / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. ...Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1, PANDER-like domain / : / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Glycosyl transferase, family 13 / ILEI/PANDER domain / GNT-I family / Interleukin-like EMT inducer / GG-type lectin domain profile. / Putative Ig domain / Cadherin-like superfamily / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Dystroglycan 1 / Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.599 Å
データ登録者Kuwabara, N. / Senda, T. / Kato, R.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Carbohydrate-binding domain of the POMGnT1 stem region modulates O-mannosylation sites of alpha-dystroglycan
著者: Kuwabara, N. / Manya, H. / Yamada, T. / Tateno, H. / Kanagawa, M. / Kobayashi, K. / Akasaka-Manya, K. / Hirose, Y. / Mizuno, M. / Ikeguchi, M. / Toda, T. / Hirabayashi, J. / Senda, T. / Endo, T. / Kato, R.
履歴
登録2016年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD ..._chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
B: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
C: 10-mer Peptide from Dystroglycan
D: 10-mer Peptide from Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,98211
ポリマ－37,1004
非ポリマー8827
水5,008278
1
A: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
C: 10-mer Peptide from Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9795
ポリマ－18,5502
非ポリマー4293
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1
D: 10-mer Peptide from Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0026
ポリマ－18,5502
非ポリマー4524
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.113, 49.743, 61.716
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.89, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-521-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Protein O-linked-mannose beta-1,2-N-acetylglucosaminyltransferase 1 / POMGnT1 / UDP-GlcNAc:alpha-D-mannoside beta-1 / 2-N-acetylglucosaminyltransferase I.2 / GnT I.2


分子量: 17623.020 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 92-250 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POMGNT1, MGAT1.2, UNQ746/PRO1475 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WZA1, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド 10-mer Peptide from Dystroglycan / Dystrophin-associated glycoprotein 1


分子量: 927.052 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14118
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-2)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-2DManpa1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1122h-1a_1-5][a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(2+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: MES-NaOH, LiCl2, Na acetate, PEG-6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.599→46.6 Å / Num. obs: 78168 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.729 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 95.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GGG

5ggg


解像度: 1.599→46.554 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.77
詳細: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2464 3727 4.77 %
Rwork0.2161 --
obs0.2176 78168 93.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.599→46.554 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2370 0 55 278 2703
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072476
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1213371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.712893
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005420
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5994-1.61970.33551200.31482367X-RAY DIFFRACTION81
1.6197-1.6410.35931420.29552751X-RAY DIFFRACTION92
1.641-1.66340.29761300.3032686X-RAY DIFFRACTION90
1.6634-1.68720.31641380.29972717X-RAY DIFFRACTION93
1.6872-1.71240.35661370.28532799X-RAY DIFFRACTION93
1.7124-1.73920.39031340.29212719X-RAY DIFFRACTION93
1.7392-1.76770.31311400.27222808X-RAY DIFFRACTION94
1.7677-1.79810.28181420.25172764X-RAY DIFFRACTION93
1.7981-1.83080.26261350.24652728X-RAY DIFFRACTION93
1.8308-1.86610.25851370.23852796X-RAY DIFFRACTION94
1.8661-1.90420.27251340.22752794X-RAY DIFFRACTION94
1.9042-1.94560.25981350.21942713X-RAY DIFFRACTION93
1.9456-1.99080.25381380.21212766X-RAY DIFFRACTION92
1.9908-2.04060.24151390.19582750X-RAY DIFFRACTION94
2.0406-2.09580.23821430.20622837X-RAY DIFFRACTION95
2.0958-2.15740.26261430.19782773X-RAY DIFFRACTION94
2.1574-2.22710.23591390.19742765X-RAY DIFFRACTION94
2.2271-2.30670.26341450.20572864X-RAY DIFFRACTION95
2.3067-2.3990.21261440.19842795X-RAY DIFFRACTION95
2.399-2.50820.26641440.20362762X-RAY DIFFRACTION93
2.5082-2.64040.27581430.20742784X-RAY DIFFRACTION95
2.6404-2.80580.23541390.20672815X-RAY DIFFRACTION95
2.8058-3.02240.22861390.21292812X-RAY DIFFRACTION95
3.0224-3.32650.23811340.20492808X-RAY DIFFRACTION94
3.3265-3.80770.18741420.19122712X-RAY DIFFRACTION92
3.8077-4.79650.21531320.19212754X-RAY DIFFRACTION93
4.7965-46.57410.21621390.22042802X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.6762-1.13262.75653.1184-0.58873.7357-0.0391-0.33610.18110.0276-0.09180.4247-0.3773-0.30610.04510.15690.02010.00810.1435-0.0130.151720.26229.79315.4791
27.7772-0.57293.03652.2299-0.30922.80290.1071-0.5954-0.13240.17050.00590.2026-0.1068-0.4963-0.07850.1116-0.00930.01820.1676-0.00950.117325.64334.374217.9896
31.51841.4336-1.40181.9414-0.80792.5348-0.0221-0.1182-0.52790.010.08080.0078-0.05510.0479-0.0330.1301-0.02570.0070.12720.01010.15329.2864-1.541616.091
44.8253-0.69921.21081.8349-0.62752.6090.24340.1708-0.3087-0.2966-0.03890.35110.2046-0.387-0.1480.1758-0.0341-0.03240.1428-0.00490.12923.29193.5484.7148
52.5901-0.41280.42131.0043-0.44841.81320.09370.2274-0.0391-0.2939-0.04980.04950.14340.0143-0.0380.16720.0016-0.00520.07270.00240.0735.20186.00873.8541
62.6997-0.20541.11121.1853-0.30493.1138-0.0010.23170.1651-0.11410.02010.0384-0.35840.0535-0.00780.1498-0.01780.00740.10960.01150.104637.517414.9736.515
73.15810.82070.08133.49410.29945.61250.01780.0749-0.0121-0.52610.01590.2745-0.2249-0.3604-0.01210.1506-0.0283-0.00290.1216-0.01960.107227.453413.49569.128
81.42060.1565-0.70811.69290.45010.8660.00450.03290.2717-0.24730.0172-0.0405-0.304-0.126-0.03050.13320.03860.02090.1246-0.00590.149626.434217.12468.7201
93.2863-0.19630.73311.256-0.15421.05460.1796-0.1980.2267-0.0845-0.08660.0922-0.0044-0.1339-0.03270.1275-0.00320.01520.15060.01480.103330.184112.894417.4689
104.173-1.97860.14842.52020.13961.6746-0.035-0.64310.13180.30150.0537-0.36430.08260.10790.00520.12650.0089-0.02940.17830.01220.144620.5807-13.423830.9863
113.71840.52652.65272.3411-0.37264.1746-0.2526-0.32880.22990.22860.20720.0451-0.3904-0.23640.02560.18070.02330.01910.1342-0.0380.162114.3369-4.432228.2547
122.1977-0.072-0.42580.9137-0.22170.1125-0.03320.14660.1245-0.01730.01-0.05420.0433-0.08080.0230.0997-0.0104-0.00110.1176-0.00680.070519.6553-10.734316.0505
132.78770.7253-2.92560.63140.04874.6326-0.22010.0184-0.70260.0143-0.0943-0.25420.27790.38050.35490.17-0.02660.00220.1757-0.01420.24512.66-20.15414.3641
140.9498-0.4953-0.84942.1431-0.87333.24030.0344-0.0624-0.1767-0.2554-0.0958-0.05760.20520.32240.08480.15630.0110.02020.10170.00130.096121.2289-21.65321.68
155.5041-0.81580.62151.2539-0.4790.87380.05320.0899-0.1038-0.0238-0.0354-0.07880.12050.0490.00730.12750.0093-00.12420.01180.07714.0304-19.484227.3962
166.0635-0.4408-0.69728.80281.59052.03160.12380.3026-0.6636-0.1654-0.0593-0.13990.2391-0.0152-0.0040.1656-0.0259-0.01680.2529-0.00350.180851.43912.64612.6006
175.2862-0.66231.26365.59760.17468.6944-0.30920.76170.3988-0.5619-0.226-0.3036-0.43610.43870.33270.1497-0.0333-0.00040.28660.07560.1779-3.9563-9.579110.5845
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 98 through 105 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 106 through 116 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 117 through 129 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 130 through 149 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 150 through 186 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 187 through 208 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 209 through 215 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 216 through 226 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 227 through 247 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 98 through 116 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 117 through 129 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 130 through 186 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 187 through 208 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 209 through 226 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 227 through 247 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resid 2 through 6 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resid 2 through 10 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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