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- PDB-5gat: SOLUTION NMR STRUCTURE OF THE WILD TYPE DNA BINDING DOMAIN OF ARE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gat
タイトルSOLUTION NMR STRUCTURE OF THE WILD TYPE DNA BINDING DOMAIN OF AREA COMPLEXED TO A 13BP DNA CONTAINING A CGATA SITE, 35 STRUCTURES
要素
  • DNA (5'-D(*CP*AP*GP*CP*GP*AP*TP*AP*GP*AP*GP*AP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*CP*TP*CP*TP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*G)-3')
  • NITROGEN REGULATORY PROTEIN AREA
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / DNA BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR / ZINC BINDING DOMAIN / COMPLEX (TRANSCRIPTION REGULATION-DNA) / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of amide catabolic process / regulation of arginine metabolic process / regulation of nitrogen utilization / nitrate assimilation / regulation of gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II ...regulation of amide catabolic process / regulation of arginine metabolic process / regulation of nitrogen utilization / nitrate assimilation / regulation of gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Nitrogen regulatory AreA, N-terminal / Nitrogen regulatory protein AreA N terminus / Nitrogen regulatory protein areA, GATA-like domain / Nitrogen regulatory protein areA, GATA-like domain / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type ...Nitrogen regulatory AreA, N-terminal / Nitrogen regulatory protein AreA N terminus / Nitrogen regulatory protein areA, GATA-like domain / Nitrogen regulatory protein areA, GATA-like domain / Transcription factor GATA / GATA-type zinc finger domain. / GATA-type zinc finger domain profile. / zinc finger binding to DNA consensus sequence [AT]GATA[AG] / GATA zinc finger / Zinc finger, GATA-type / Erythroid Transcription Factor GATA-1, subunit A / Erythroid Transcription Factor GATA-1; Chain A / Zinc finger, NHR/GATA-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nitrogen regulatory protein areA
類似検索 - 構成要素
生物種Emericella nidulans (カビ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Clore, G.M. / Starich, M. / Wikstrom, M. / Gronenborn, A.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The solution structure of a fungal AREA protein-DNA complex: an alternative binding mode for the basic carboxyl tail of GATA factors.
著者: Starich, M.R. / Wikstrom, M. / Arst Jr., H.N. / Clore, G.M. / Gronenborn, A.M.
履歴
登録1997年11月7日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月16日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DNA (5'-D(*CP*AP*GP*CP*GP*AP*TP*AP*GP*AP*GP*AP*C)-3')
C: DNA (5'-D(*GP*TP*CP*TP*CP*TP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*G)-3')
A: NITROGEN REGULATORY PROTEIN AREA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3764
ポリマ－15,3113
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)35 / 35
代表モデル

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要素

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*CP*AP*GP*CP*GP*AP*TP*AP*GP*AP*GP*AP*C)-3')


分子量: 4009.637 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*CP*TP*CP*TP*AP*TP*CP*GP*CP*TP*G)-3')


分子量: 3933.558 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 NITROGEN REGULATORY PROTEIN AREA


分子量: 7367.480 Da / 分子数: 1 / Fragment: DNA BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Emericella nidulans (カビ) / 遺伝子: POTENTIAL / 器官: TAIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17429
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: DATA WERE RECORDED ON A 1:1 COMPLEX

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試料調製

試料状態pH: 6.1 / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AM360BrukerAM3603601
Bruker AMX500BrukerAMX5005002
Bruker DMX500BrukerDMX5005003
Bruker AMX600BrukerAMX6006004
Bruker DMX600BrukerDMX6006005
Bruker DMX750BrukerDMX7507506

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.1BRUNGER精密化
X-PLOR MODIFIEDMODIFIED構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129 - 136 AND PROTEIN ENGINEERING 2, 27 - 38 USING THE PROGRAM X-PLOR MODIFIED TO ...詳細: THE STRUCTURES WERE CALCULATED USING THE SIMULATED ANNEALING PROTOCOL OF NILGES ET AL. (1988) FEBS LETT. 229, 129 - 136 AND PROTEIN ENGINEERING 2, 27 - 38 USING THE PROGRAM X-PLOR MODIFIED TO INCORPORATE COUPLING CONSTANT RESTRAINTS (GARRETT ET AL. (1994) J. MAGN RESON. SERIES B 104, 99 - 103), CARBON CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS (KUSZEWSKI ET AL. (1995) J. MAGN. RESON. SERIES B 106, 92 - 96) RESTRAINTS, DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (TJANDRA ET AL. (1997) NATURE STRUCT BIOL 4, 732-738) AND A CONFORMATIONAL DATABASE POTENTIAL FOR PROTEINS AND NUCLEIC ACIDS (KUSZEWSKI ET AL. (1996) PROTEIN SCI 5, 1067 - 1080 AND (1997) J. MAGN. RESON. 125, 171-177) THE 3D STRUCTURE OF THE COMPLEX OF THE WILD TYPE AREA DBD-DNA COMPLEX WAS SOLVED BY MULTI-DIMENSIONAL HETERONUCLEAR-EDITED AND -FILTERED NMR IS BASED ON THE FOLLOWING 1098 EXPERIMENTAL RESTRAINTS (A) PROTEIN: 119 SEQUENTIAL (|I-J|=1), 49 SHORT RANGE (1 < |I-J| >=5), 68 LONG RANGE (|I-J|>5), AND 64 INTRARESIDUE APPROXIMATE INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS; NULL 124 TORSION ANGLE RESTRAINTS (61 PHI, 8 PSI, 39 CHI1, 15 CHI2, AND 1 CHI3), 41 THREE-BOND HN-HA COUPLING CONSTANT RESTRAINTS; NULL 77 (41 CALPHA AND 36 CBETA) 13C CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS; NULL 48 RESIDUAL N-H DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS; 20 DISTANCE RESTRAINTS FOR 10 BACKBONE HYDROGEN BONDS. (B) DNA: 75 INTRARESIDUE, 115 SEQUENTIAL INTRASTRAND AND 20 INTERSTRAND INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS; 66 DISTANCES FOR WATSON-CRICK BASE PAIR HYDROGEN BONDS; 170 TORSION ANGLE RESTRAINTS FOR THE DNA BACKBONE COVERING VALUES CHARACTERISTIC OF BOTH A AND B DNA. (C) 48 INTERMOLECULAR INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS (D) 2 INTERMOLECULAR DISTANCE RESTRAINTS TO PHOSPHATES (E) 8 'REPULSIVE' RESTRAINTS (F) 4 DISTANCE RESTRAINTS FOR 2 INTERMOLECULAR H-BONDS BETWEEN ARG 24 AND BASE OF GUA5. THE FOLLOWING TWO SETS OF COORDINATES DEFINE THE PRINCIPAL AXIS OF THE MAGNETIC SUSCEPTIBILITY TENSOR: MODEL 1 POINT 1 102.092-193.887-255.981 POINT 2 102.732-192.538-255.651 MODEL 2 POINT 1 86.136-234.098 -40.447 POINT 2 86.796-232.777 -40.050 MODEL 3 POINT 1 134.979-162.786-132.132 POINT 2 135.695-161.464-131.850 MODEL 4 POINT 1 -70.103 -54.685 51.419 POINT 2 -69.500 -53.313 51.726 MODEL 5 POINT 1 135.883-100.066-174.175 POINT 2 136.516 -98.700-173.898 MODEL 6 POINT 1 76.125-132.662-107.324 POINT 2 76.655-131.248-107.078 MODEL 7 POINT 1 149.063-111.077 -36.611 POINT 2 149.663-109.715 -36.255 MODEL 8 POINT 1 122.564 -99.258 13.431 POINT 2 123.265 -97.930 13.723 MODEL 9 POINT 1 89.110 -79.702 -46.597 POINT 2 89.824 -78.392 -46.258 MODEL 10 POINT 1 142.398 -66.526 -89.227 POINT 2 143.080 -65.195 -88.905 MODEL 11 POINT 1 131.492-187.153 13.577 POINT 2 132.170-185.854 14.018 MODEL 12 POINT 1 210.687-129.261-129.735 POINT 2 211.314-127.906-129.402 MODEL 13 POINT 1 115.833-147.381-125.532 POINT 2 116.493-146.040-125.205 MODEL 14 POINT 1 213.481 -97.161 -62.866 POINT 2 214.099 -95.785 -62.612 MODEL 15 POINT 1 47.875-239.077 -96.187 POINT 2 48.454-237.709 -95.820 MODEL 16 POINT 1 123.077-156.502-154.067 POINT 2 123.774-155.182-153.731 MODEL 17 POINT 1 89.571 -78.309 3.456 POINT 2 90.142 -76.928 3.784 MODEL 18 POINT 1 35.762-246.462 -37.437 POINT 2 36.440-245.133 -37.101 MODEL 19 POINT 1 121.519-157.548 -7.594 POINT 2 122.144-156.197 -7.236 MODEL 20 POINT 1 113.586 -86.299-148.635 POINT 2 114.193 -84.935-148.298 MODEL 21 POINT 1 91.562-134.645 -78.697 POINT 2 92.233-133.317 -78.335 MODEL 22 POINT 1 118.977-218.365-122.566 POINT 2 119.576-217.008-122.192 MODEL 23 POINT 1 80.952-182.035 -80.709 POINT 2 81.615-180.694 -80.392 MODEL 24 POINT 1 188.361-123.949-146.548 POINT 2 189.022-122.608-146.225 MODEL 25 POINT 1 114.771-280.049 -48.411 POINT 2 115.463-278.730 -48.065 MODEL 26 POINT 1 161.250-143.808 74.628 POINT 2 161.956-142.504 75.004 MODEL 27 POINT 1 143.106-116.338 -57.993 POINT 2 143.761-114.989 -57.690 MODEL 28 POINT 1 114.944-162.825 -21.630 POINT 2 115.575-161.468 -21.310 MODEL 29 POINT 1 89.010-134.313-122.747 POINT 2 89.573-132.932-122.407 MODEL 30 POINT 1 81.718-198.065 -81.738 POINT 2 82.448-196.759 -81.416 MODEL 31 POINT 1 177.911-171.893 -37.695 POINT 2 178.512-170.518 -37.399 MODEL 32 POINT 1 100.216-159.685-185.688 POINT 2 100.906-158.386-185.268 MODEL 33 POINT 1 64.235-177.747 -56.722 POINT 2 64.894-176.431 -56.302 MODEL 34 POINT 1 237.150 -92.701 -2.650 POINT 2 237.781 -91.352 -2.296 MODEL 35 POINT 1 91.957-116.106 -54.093 POINT 2 92.589-114.744 -53.797
NMRアンサンブル計算したコンフォーマーの数: 35 / 登録したコンフォーマーの数: 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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