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- PDB-5gam: Foot region of the yeast spliceosomal U4/U6.U5 tri-snRNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gam
タイトルFoot region of the yeast spliceosomal U4/U6.U5 tri-snRNP
要素
  • (Pre-mRNA-splicing factor ...) x 2
  • (Small nuclear ribonucleoprotein ...) x 6
  • Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein B
  • U5 snRNA
  • U6 snRNA, 5' end
  • Unknown polypeptide
キーワードTRANSCRIPTION / pre-mRNA splicing / snRNP / GTPase / U5 snRNA / Prp8 / spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / splicing factor binding / U4/U6 snRNP / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / 7-methylguanosine cap hypermethylation / pICln-Sm protein complex / snRNP binding / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex ...generation of catalytic spliceosome for first transesterification step / splicing factor binding / U4/U6 snRNP / spliceosome conformational change to release U4 (or U4atac) and U1 (or U11) / 7-methylguanosine cap hypermethylation / pICln-Sm protein complex / snRNP binding / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / poly(U) RNA binding / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / U2 snRNP / U1 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / generation of catalytic spliceosome for second transesterification step / spliceosomal complex assembly / mRNA 5'-splice site recognition / mRNA 3'-splice site recognition / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / spliceosomal snRNP assembly / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / metallopeptidase activity / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / RNA binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, N-terminal / 116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, C-terminal / Snu114, GTP-binding domain / 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component N-terminus / SH3 type barrels. - #100 / : / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein G ...116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, N-terminal / 116kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component, C-terminal / Snu114, GTP-binding domain / 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component N-terminus / SH3 type barrels. - #100 / : / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Small nuclear ribonucleoprotein E / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein F / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / Sm-like protein Lsm7/SmG / Sm-like protein Lsm6/SmF / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding / RNA recognition motif, spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding domain superfamily / Prp8 RNase domain IV, palm region / PRO8NT (NUC069), PrP8 N-terminal domain / PROCN (NUC071) domain / U6-snRNA interacting domain of PrP8 / U5-snRNA binding site 2 of PrP8 / RNA recognition motif of the spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / Elongation factor Tu domain 2 / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / SH3 type barrels. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribonuclease H-like superfamily / Roll / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Pre-mRNA-splicing factor 8 / Pre-mRNA-splicing factor SNU114 / Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein B / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 ...GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Pre-mRNA-splicing factor 8 / Pre-mRNA-splicing factor SNU114 / Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein B / Small nuclear ribonucleoprotein G / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Small nuclear ribonucleoprotein F / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Small nuclear ribonucleoprotein E
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Nguyen, T.H.D. / Galej, W.P. / Bai, X.C. / Oubridge, C. / Scheres, S.H.W. / Newman, A.J. / Nagai, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom) 英国
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of the yeast U4/U6.U5 tri-snRNP at 3.7 Å resolution.
著者: Thi Hoang Duong Nguyen / Wojciech P Galej / Xiao-Chen Bai / Chris Oubridge / Andrew J Newman / Sjors H W Scheres / Kiyoshi Nagai /
要旨: U4/U6.U5 tri-snRNP represents a substantial part of the spliceosome before activation. A cryo-electron microscopy structure of Saccharomyces cerevisiae U4/U6.U5 tri-snRNP at 3.7 Å resolution led ...U4/U6.U5 tri-snRNP represents a substantial part of the spliceosome before activation. A cryo-electron microscopy structure of Saccharomyces cerevisiae U4/U6.U5 tri-snRNP at 3.7 Å resolution led to an essentially complete atomic model comprising 30 proteins plus U4/U6 and U5 small nuclear RNAs (snRNAs). The structure reveals striking interweaving interactions of the protein and RNA components, including extended polypeptides penetrating into subunit interfaces. The invariant ACAGAGA sequence of U6 snRNA, which base-pairs with the 5'-splice site during catalytic activation, forms a hairpin stabilized by Dib1 and Prp8 while the adjacent nucleotides interact with the exon binding loop 1 of U5 snRNA. Snu114 harbours GTP, but its putative catalytic histidine is held away from the γ-phosphate by hydrogen bonding to a tyrosine in the amino-terminal domain of Prp8. Mutation of this histidine to alanine has no detectable effect on yeast growth. The structure provides important new insights into the spliceosome activation process leading to the formation of the catalytic centre.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: The architecture of the spliceosomal U4/U6.U5 tri-snRNP.
著者: Thi Hoang Duong Nguyen / Wojciech P Galej / Xiao-chen Bai / Christos G Savva / Andrew J Newman / Sjors H W Scheres / Kiyoshi Nagai /
要旨: U4/U6.U5 tri-snRNP is a 1.5-megadalton pre-assembled spliceosomal complex comprising U5 small nuclear RNA (snRNA), extensively base-paired U4/U6 snRNAs and more than 30 proteins, including the key ...U4/U6.U5 tri-snRNP is a 1.5-megadalton pre-assembled spliceosomal complex comprising U5 small nuclear RNA (snRNA), extensively base-paired U4/U6 snRNAs and more than 30 proteins, including the key components Prp8, Brr2 and Snu114. The tri-snRNP combines with a precursor messenger RNA substrate bound to U1 and U2 small nuclear ribonucleoprotein particles (snRNPs), and transforms into a catalytically active spliceosome after extensive compositional and conformational changes triggered by unwinding of the U4 and U6 (U4/U6) snRNAs. Here we use cryo-electron microscopy single-particle reconstruction of Saccharomyces cerevisiae tri-snRNP at 5.9 Å resolution to reveal the essentially complete organization of its RNA and protein components. The single-stranded region of U4 snRNA between its 3' stem-loop and the U4/U6 snRNA stem I is loaded into the Brr2 helicase active site ready for unwinding. Snu114 and the amino-terminal domain of Prp8 position U5 snRNA to insert its loop I, which aligns the exons for splicing, into the Prp8 active site cavity. The structure provides crucial insights into the activation process and the active site of the spliceosome.
履歴
登録2015年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_imaging_optics / em_software ...em_imaging_optics / em_software / pdbx_audit_support / struct_conn / struct_conn_type
Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.name ..._em_imaging_optics.energyfilter_name / _em_software.name / _em_software.version / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年10月2日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8011
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
U: U5 snRNA
A: Pre-mRNA-splicing factor 8
C: Pre-mRNA-splicing factor SNU114
W: U6 snRNA, 5' end
b: Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein B
e: Small nuclear ribonucleoprotein E
f: Small nuclear ribonucleoprotein F
g: Small nuclear ribonucleoprotein G
x: Unknown polypeptide
d: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3
h: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
j: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)360,48513
ポリマ－359,96212
非ポリマー5231
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area35960 Å2
ΔGint-246 kcal/mol
Surface area107930 Å2
手法PISA

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 UW

#1: RNA鎖 U5 snRNA


分子量: 57138.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Short form of U5 snRNA (179 nt) / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: GenBank: 807071959
#4: RNA鎖 U6 snRNA, 5' end


分子量: 9928.893 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The 5' end 31 nucleotides of U6 snRNA / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123

-
Pre-mRNA-splicing factor ... , 2種, 2分子 AC

#2: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor 8 / Prp8 / N-terminal domain


分子量: 85826.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: P33334
#3: タンパク質 Pre-mRNA-splicing factor SNU114 / 114 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component / Growth inhibitory protein 10 / Snu114


分子量: 114132.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Full length Snu114 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: P36048

-
Small nuclear ribonucleoprotein ... , 6種, 6分子 efgdhj

#6: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein E / snRNP-E / Sm protein E / SmE / U5 SmE


分子量: 10385.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmE protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: Q12330
#7: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein F / snRNP-F / Sm protein F / SmF


分子量: 9669.945 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmF protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: P54999
#8: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein G / snRNP-G / Sm protein G / SmG


分子量: 8490.809 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmG protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: P40204
#10: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein Sm D3 / Sm-D3 / snRNP core protein D3 / U5 SmD3


分子量: 11240.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmD3 protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: P43321
#11: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / Sm-D1 / snRNP core protein D1 / U5 SmD1


分子量: 16296.798 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmD1 protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: Q02260
#12: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein Sm D2 / Sm-D2 / snRNP core protein D2 / SmD2


分子量: 12876.066 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmD2 protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: Q06217

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 3種, 3分子 bx

#13: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein-associated protein B / snRNP-B / Sm protein B / SmB / U5 SmB


分子量: 22426.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: The SmB protein from the U5 snRNP Sm protein ring. / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123 / 参照: UniProt: P40018
#9: タンパク質・ペプチド Unknown polypeptide


分子量: 1549.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Foot region of the yeast spliceosomal U4/U6.U5 tri-snRNP
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#12 / 由来: NATURAL
分子量値: 0.35 MDa
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BCY123
緩衝液pH: 7.9
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHepes.KOH1
2150 mMpotassium chlorideKCl1
31 mMmagnesium acetateMg(CH3COO)21
41 mMDTT1
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持詳細: Grids are made of holey carbon, carbon-coated and glow discharged in N-amylamine.
グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 倍率（補正後）: 35714 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 16 sec. / 電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 2477
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum
画像スキャン動画フレーム数/画像: 20 / 利用したフレーム数/画像: 1-20

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0124 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
2DigitalMicrograph画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Coot0.8.3モデルフィッティング
9REFMAC5.8モデル精密化
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 473827
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140155 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.7→154.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / SU B: 29.01 / SU ML: 0.411 / ESU R: 0.682
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.287 --
obs0.287 122835 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 382.847 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.74 Å26.37 Å20.49 Å2
2--2.07 Å21.88 Å2
3----3.8 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0070.01819995
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0020.0217081
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.3881.82227772
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.047339291
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg12.8375.3852080
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg33.96223.459610
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg17.525152647
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg12.9221588
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.220.2053260
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0070.02119672
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.024456
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it20.72437.8588057
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other20.72537.8568056
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it31.17556.7510038
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other31.17456.75210039
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it20.39840.95411938
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other20.39740.95511939
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other32.51260.95217735
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined41.90540349
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other41.90540349
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork3.61 9041 -
Rfree-0 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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