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万見
- PDB-5g5r: CBS domain tandem of site-2 protease from Archaeoglobus fulgidus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g5r
タイトルCBS domain tandem of site-2 protease from Archaeoglobus fulgidus in complex with llama Nanobody - apo form
要素
  • NANOBODY
  • SITE-2 PROTEASE
キーワードHYDROLASE / METALLOPROTEASE / SITE-2 PROTEASE / REGULATORY DOMAIN / NUCLEOTIDE-BINDING / CBS DOMAIN / CAMELID ANTIBODY / NANOBODY
機能・相同性
機能・相同性情報


metallopeptidase activity / proteolysis / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised conserved protein UCP006404, peptidase M50/CBS / Peptidase M50 / Peptidase family M50 / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like ...Uncharacterised conserved protein UCP006404, peptidase M50/CBS / Peptidase M50 / Peptidase family M50 / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Zinc metalloprotease
類似検索 - 構成要素
生物種ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌)
LAMA GLAMA (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Schacherl, M. / Baumann, U.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2017
タイトル: Crystallographic and biochemical characterization of the dimeric architecture of site-2 protease.
著者: Schacherl, M. / Gompert, M. / Pardon, E. / Lamkemeyer, T. / Steyaert, J. / Baumann, U.
履歴
登録2016年6月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月19日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.country / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SITE-2 PROTEASE
B: NANOBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9804
ポリマ－28,7882
非ポリマー1922
水55831
1
A: SITE-2 PROTEASE
B: NANOBODY
ヘテロ分子

A: SITE-2 PROTEASE
B: NANOBODY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9608
ポリマ－57,5754
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/61
Buried area5570 Å2
ΔGint-82.1 kcal/mol
Surface area22860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.440, 68.440, 196.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2016-

HOH

21B-2014-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 SITE-2 PROTEASE


分子量: 15469.021 Da / 分子数: 1 / 断片: REGULATORY DOMAIN, RESIDUES 236-362 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C-TERMINAL STREPII-TAG / 由来: (組換発現) ARCHAEOGLOBUS FULGIDUS (古細菌) / 解説: DSM4304 GENOMIC DNA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O29915, EC: 3.4.24.85
#2: 抗体 NANOBODY


分子量: 13318.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NB330 SELECTED FROM LLAMA GLAMA / 由来: (組換発現) LAMA GLAMA (ラマ) / プラスミド: PHEN6 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): WK6
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細D236-S362

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6
詳細: WITH 0.14 M BIS-TRIS PH 6.0, 0.28 M (NH4)2SO4 AND 19% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.97962
検出器タイプ: DECTRIS PLIATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97962 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45.18 Å / Num. obs: 11381 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 9.16 % / Biso Wilson estimate: 49.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 24.24
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 8.69 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 2.31 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4FHB AND 3KPB

4fhb

3kpb


解像度: 2.4→43.979 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.58 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: ONE ROUND OF REFINEMENT USING BUSTER-TNT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 569 5 %
Rwork0.2071 --
obs0.2093 11381 99.73 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→43.979 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1848 0 10 31 1889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021890
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4432561
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3481124
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043290
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003329
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4002-2.64170.31551380.27682622X-RAY DIFFRACTION99
2.6417-3.02390.32041380.26172623X-RAY DIFFRACTION100
3.0239-3.80940.28411420.21582697X-RAY DIFFRACTION100
3.8094-43.9860.20411510.1782870X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8001-0.26230.55222.8028-0.42895.5821-0.00940.03930.00860.0750.1217-0.10220.05830.3446-0.07720.43880.0015-0.02080.34020.04110.4201-16.8453-12.9447-6.7166
22.62-3.36770.275.50261.15482.1569-0.2071.4692-0.6381-1.5791-0.5786-1.04640.77141.45390.01840.71310.02150.23290.96410.07020.6525-12.0044-18.2284-19.1484
31.27810.3689-0.34343.19384.09717.55260.1756-0.246-0.38820.35340.021-0.13571.9030.39680.17060.52650.07060.00120.54920.10580.4673-12.5022-20.49912.4403
41.93870.22483.04844.05750.04425.1972-0.0385-0.6257-0.3146-0.1483-0.19-0.133-0.03090.62350.23730.62310.0067-0.00330.47140.1060.4558-9.506-15.13437.0116
51.82840.99881.30425.46071.92253.19330.3005-0.29810.26770.181-0.521-0.8473-0.07330.20840.14850.4809-0.0966-0.03130.58820.0860.6419-9.2658-2.101911.8428
66.73255.32740.05613.79790.42216.80320.351-0.24141.099-0.6077-0.3761.5425-1.6050.1332-0.12740.71830.1303-0.00150.699-0.18290.6-38.6721-2.2273-4.4887
73.10712.4326-0.62824.2298-0.11183.7314-0.65750.6450.2416-0.2120.49520.0971-0.346-0.36660.22580.5247-0.01050.00440.4850.00580.6355-41.4142-11.7665-7.7658
89.2497-0.402-1.67935.45121.16148.80630.2337-0.7144-0.00230.4251-0.3327-0.07660.12420.11270.10630.4249-0.1269-0.0460.3259-0.03750.3567-32.6607-15.3911-2.777
93.5506-0.61340.26851.8566-1.11027.11280.19950.2029-0.02760.3069-0.4440.3110.1441-0.14410.09990.4907-0.0760.01590.369-0.03320.4765-33.9089-20.6344-9.9421
102.87372.0024-0.68893.50431.05294.35470.02550.13660.13070.3461-0.05770.2801-0.0545-0.20520.09030.5144-0.0406-00.3356-0.04270.4857-39.6341-16.1452-6.0488
115.51150.0048-3.4679.46983.14596.98760.19110.29421.08670.5125-0.1270.5489-0.3658-0.065-0.23060.4698-0.034-0.08510.2670.03780.3817-30.3242-7.6533-2.024
122.45451.2484-1.34353.8369-3.53383.01110.25530.515-0.31980.45840.01891.34010.40630.0915-0.00030.5989-0.14350.21040.5016-0.07280.8878-51.8171-23.74711.0963
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 235 THROUGH 283 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 284 THROUGH 294 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 295 THROUGH 308 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 309 THROUGH 330 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 331 THROUGH 356 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'B' AND (RESID 1 THROUGH 7 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'B' AND (RESID 8 THROUGH 32 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'B' AND (RESID 33 THROUGH 56 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN 'B' AND (RESID 57 THROUGH 72 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN 'B' AND (RESID 73 THROUGH 98 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN 'B' AND (RESID 99 THROUGH 110 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN 'B' AND (RESID 111 THROUGH 120 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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