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- PDB-5g5o: Structure of the snake adenovirus 1 hexon-interlacing LH3 protein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g5o
タイトルStructure of the snake adenovirus 1 hexon-interlacing LH3 protein, native
要素LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / CAPSID PROTEIN / BETA-HELIX
機能・相同性Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / virion component / ACETATE ION / Hexon-interlacing protein LH3
機能・相同性情報
生物種SNAKE ADENOVIRUS 1 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Nguyen, T.H. / Singh, A.K. / Albala-Perez, B. / van Raaij, M.J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structure of a Reptilian Adenovirus Reveals a Phage Tailspike Fold Stabilizing a Vertebrate Virus Capsid.
著者: Rosa Menéndez-Conejero / Thanh H Nguyen / Abhimanyu K Singh / Gabriela N Condezo / Rachel E Marschang / Mark J van Raaij / Carmen San Martín /
要旨: Although non-human adenoviruses (AdVs) might offer solutions to problems posed by human AdVs as therapeutic vectors, little is known about their basic biology. In particular, there are no structural ...Although non-human adenoviruses (AdVs) might offer solutions to problems posed by human AdVs as therapeutic vectors, little is known about their basic biology. In particular, there are no structural studies on the complete virion of any AdV with a non-mammalian host. We combine mass spectrometry, cryo-electron microscopy, and protein crystallography to characterize the composition and structure of a snake AdV (SnAdV-1, Atadenovirus genus). SnAdV-1 particles contain the genus-specific proteins LH3, p32k, and LH2, a previously unrecognized structural component. Remarkably, the cementing protein LH3 has a trimeric β helix fold typical of bacteriophage host attachment proteins. The organization of minor coat proteins differs from that in human AdVs, correlating with higher thermostability in SnAdV-1. These findings add a new piece to the intriguing puzzle of virus evolution, hint at the use of cell entry pathways different from those in human AdVs, and will help development of new, thermostable SnAdV-1-based vectors.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年10月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
B: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
C: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
D: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
E: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
F: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,04731
ポリマ－241,4486
非ポリマー1,59925
水27,4731525
1
D: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
E: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
F: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,64517
ポリマ－120,7243
非ポリマー92114
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13300 Å2
ΔGint-58.8 kcal/mol
Surface area28930 Å2
手法PISA
2
A: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
B: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
C: LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,40214
ポリマ－120,7243
非ポリマー67811
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12610 Å2
ΔGint-56.1 kcal/mol
Surface area29040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.790, 126.880, 120.940
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.15, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
LH3 HEXON-INTERLACING CAPSID PROTEIN


分子量: 40241.266 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SNAKE ADENOVIRUS 1 (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: A9CB85
#2: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1525 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細WE FOUND SEVERAL SEQUENCE DIFFERENCES BETWEEN OUR PCR- AMPLIFIED GENE AND THE DATABASE. HOWEVER, WE ...WE FOUND SEVERAL SEQUENCE DIFFERENCES BETWEEN OUR PCR- AMPLIFIED GENE AND THE DATABASE. HOWEVER, WE CONFIRMED OUR SEQUENCE IS CORRECT BY MASS SPECTROMETRY. THE EXPRESSED PROTEIN CONTAINS AN N-TERMINAL EXPRESSION AND PURIFICATION TAG, WHICH MAY OR MAY NOT HAVE BEEN CLEAVED OFF DURING THE CRYSTALLIZATION PROCESS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 10 MM TRIS-HCL PH 8.5, 20% (W/V) PEG3350, 0.2 M AMMONIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9797
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月11日
詳細: TWO CYLINDRICAL PARABOLIC VERTICAL FOCUSSING MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE SI(111) CRYSTAL FIXED-EXIT BRAGG MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. obs: 130350 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 3.8
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 87.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5G5N

5g5n


解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 6.131 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.169 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, U VALUES REFINED INDIVIDUALLY, RESIDUES 156-162 FROM CHAINS A, D AND F, AND 156-161 FROM ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, U VALUES REFINED INDIVIDUALLY, RESIDUES 156-162 FROM CHAINS A, D AND F, AND 156-161 FROM CHAIN C ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22569 1945 1.5 %RANDOM
Rwork0.17224 ---
obs0.17305 128200 94.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.767 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.39 Å20 Å2-1.44 Å2
2--0.72 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15535 0 98 1525 17158
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01916006
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0214696
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.451.92921746
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.925333594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.88252041
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.05224.085754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.289152293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.45415101
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.22320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02118880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023997
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.28780
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1550.229322
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.215158
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0710.216120
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.2930
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0380.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2730.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1510.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1030.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1182.0728202
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1162.0718190
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8333.09810223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2962.1987804
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.153.24811523
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 140 -
Rwork0.303 8709 -
obs--87.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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