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- PDB-5g5h: Escherichia coli Periplasmic Aldehyde Oxidase R440H mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g5h
タイトルEscherichia coli Periplasmic Aldehyde Oxidase R440H mutant
要素(Aldehyde oxidoreductase ...) x 3
キーワードOXIDOREDUCTASE / PAOABC / XANTHINE OXIDASE FAMILY / HETEROTRIMER / E.COLI DETOXIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


carboxylate reductase / carboxylate reductase activity / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / cellular detoxification of aldehyde / molybdenum ion binding / oxidoreductase complex / catabolic process / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding ...carboxylate reductase / carboxylate reductase activity / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / cellular detoxification of aldehyde / molybdenum ion binding / oxidoreductase complex / catabolic process / FAD binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / outer membrane-bounded periplasmic space / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / oxidoreductase activity / iron ion binding / DNA damage response / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / [2Fe-2S]-binding domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase ...: / : / : / [2Fe-2S]-binding domain / Aldehyde Oxidoreductase; domain 4 / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain / Molybdopterin dehydrogenase, FAD-binding / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain superfamily / FAD binding domain in molybdopterin dehydrogenase / CO dehydrogenase flavoprotein C-terminal domain / CO dehydrogenase flavoprotein, C-terminal domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead / [2Fe-2S]-binding / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, first molybdopterin binding domain / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead superfamily / [2Fe-2S]-binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, molybdopterin binding domain superfamily / Aldehyde oxidase/xanthine dehydrogenase, second molybdopterin binding domain / [2Fe-2S] binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Molybdopterin cofactor-binding domain / Aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase, a/b hammerhead domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / 2Fe-2S ferredoxin, iron-sulphur binding site / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / Beta-grasp domain / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Enolase-like; domain 1 / Beta-grasp domain superfamily / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / DNA polymerase; domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IODIDE ION / PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Aldehyde oxidoreductase iron-sulfur-binding subunit PaoA / Aldehyde oxidoreductase FAD-binding subunit PaoB / Aldehyde oxidoreductase molybdenum-binding subunit PaoC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Correia, M.A.S. / Otrelo-Cardoso, A.R. / Romao, M.J. / Santos-Silva, T.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: The Escherichia Coli Periplasmic Aldehyde Oxidoreductase is an Exceptional Member of the Xanthine Oxidase Family of Molybdoenzymes.
著者: Correia, M.A. / Otrelo-Cardoso, A.R. / Schwuchow, V. / Sigfridsson Clauss, K.G. / Haumann, M. / Romao, M.J. / Leimkuhler, S. / Santos-Silva, T.
履歴
登録2016年5月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月9日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 2.02022年12月7日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / database_2 / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id
改定 2.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aldehyde oxidoreductase iron-sulfur-binding subunit PaoA
B: Aldehyde oxidoreductase FAD-binding subunit PaoB
C: Aldehyde oxidoreductase molybdenum-binding subunit PaoC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)140,60233
ポリマ－136,4333
非ポリマー4,17030
水11,908661
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18960 Å2
ΔGint-230.9 kcal/mol
Surface area38110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.839, 78.263, 151.732
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

-
Aldehyde oxidoreductase ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Aldehyde oxidoreductase iron-sulfur-binding subunit PaoA


分子量: 24370.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: paoA, yagT, b0286, JW0280 / プラスミド: PTRCHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ESCHERICHIA COLI TP1000 / 参照: UniProt: P77165, carboxylate reductase
#2: タンパク質 Aldehyde oxidoreductase FAD-binding subunit PaoB


分子量: 33900.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: paoB, yagS, b0285, JW0279 / プラスミド: PTRCHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ESCHERICHIA COLI TP1000 / 参照: UniProt: P77324, carboxylate reductase
#3: タンパク質 Aldehyde oxidoreductase molybdenum-binding subunit PaoC


分子量: 78161.203 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: paoC, yagR, b0284, JW0278 / プラスミド: PTRCHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ESCHERICHIA COLI TP1000 / 参照: UniProt: P77489, carboxylate reductase

-
非ポリマー , 10種, 691分子

#4: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#5: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#6: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#8: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#9: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#10: 化合物 ChemComp-MCN / PTERIN CYTOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 696.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H22N8O13P2S2
#11: 化合物 ChemComp-MOS / DIOXOTHIOMOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 161.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: HMoO2S
#12: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#13: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 661 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.55 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, AMMONIUM IODIDE, pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→48.27 Å / Num. obs: 55360 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 1.81 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Mean I/σ(I) obs: 1.81 / % possible all: 84.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1RM6, 1T3Q, 1FFU, 1FFV

1rm6

1t3q

1ffu

1ffv


解像度: 2.3→48.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.919 / SU B: 13.892 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.341 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: U VALUES WITH TLS ADDED. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2196 2811 5.1 %RANDOM
Rwork0.16378 ---
obs0.16664 52541 97.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.324 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.3 Å20 Å20.01 Å2
2---0.15 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→48.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9104 0 173 661 9938
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0259452
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.0229035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8572.32912859
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2043.12520770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.42951222
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.7523.964386
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.918151510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4251567
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.21475
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0220.02410767
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.0232053
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9181.5654882
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9171.5634878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.5252.3426095
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.5252.3436096
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2861.754570
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.2861.754570
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.0912.5576746
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.43413.30710948
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.43413.30710948
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 154 -
Rwork0.258 3318 -
obs--83.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.67620.0179-0.280.7815-0.30461.0576-0.0239-0.14980.16280.13580.0210.038-0.1216-0.1020.0030.03080.01580.01140.0297-0.0180.1703106.812-106.58544.454
20.8705-0.25850.07150.7042-0.06651.2105-0.0226-0.1881-0.14820.08870.01960.04450.109-0.0680.0030.0366-0.00240.05060.06820.03860.1718108.635-130.02756.213
30.75750.0257-0.00830.3769-0.06540.3479-0.02650.0456-0.0021-0.03230.0085-0.0255-0.00810.00540.0180.0065-0.00290.02060.0031-0.00370.1511122.916-113.6521.579
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A53 - 225
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 316
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 730

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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