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- PDB-5g4x: The crystal structure of the SHANK3 N-terminus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g4x
タイトルThe crystal structure of the SHANK3 N-terminus
要素SH3 AND MULTIPLE ANKYRIN REPEAT DOMAINS PROTEIN 3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / SHANK3 / RAS / INTEGRIN.
機能・相同性
機能・相同性情報


response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / positive regulation of synapse structural plasticity / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / Neurexins and neuroligins ...response to interleukin-17 / regulation of AMPA glutamate receptor clustering / guanylate kinase-associated protein clustering / positive regulation of synapse structural plasticity / striatal medium spiny neuron differentiation / synaptic receptor adaptor activity / RET signaling / postsynaptic density assembly / embryonic epithelial tube formation / Neurexins and neuroligins / vocal learning / regulation of grooming behavior / structural constituent of postsynaptic density / negative regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / NMDA glutamate receptor clustering / negative regulation of cell volume / vocalization behavior / neuron spine / AMPA glutamate receptor clustering / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of behavioral fear response / dendritic spine morphogenesis / brain morphogenesis / locomotion / regulation of long-term synaptic potentiation / regulation of postsynapse organization / long-term synaptic depression / neural precursor cell proliferation / neuromuscular process controlling balance / ciliary membrane / positive regulation of dendritic spine development / exploration behavior / adult behavior / locomotory exploration behavior / associative learning / social behavior / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / glial cell proliferation / synapse assembly / regulation of long-term synaptic depression / ionotropic glutamate receptor binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / locomotory behavior / G protein-coupled receptor binding / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of synaptic plasticity / SH3 domain binding / memory / long-term synaptic potentiation / MAPK cascade / actin binding / scaffold protein binding / gene expression / dendritic spine / learning or memory / neuron projection / postsynaptic density / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / zinc ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. ...: / PDZ domain 6 / PDZ domain / Variant SH3 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
SH3 and multiple ankyrin repeat domains protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.166 Å
データ登録者Zacharchenko, T. / Barsukov, I.
引用ジャーナル: Nat. Cell Biol. / 年: 2017
タイトル: SHANK proteins limit integrin activation by directly interacting with Rap1 and R-Ras.
著者: Lilja, J. / Zacharchenko, T. / Georgiadou, M. / Jacquemet, G. / Franceschi, N. / Peuhu, E. / Hamidi, H. / Pouwels, J. / Martens, V. / Nia, F.H. / Beifuss, M. / Boeckers, T. / Kreienkamp, H.J. ...著者: Lilja, J. / Zacharchenko, T. / Georgiadou, M. / Jacquemet, G. / Franceschi, N. / Peuhu, E. / Hamidi, H. / Pouwels, J. / Martens, V. / Nia, F.H. / Beifuss, M. / Boeckers, T. / Kreienkamp, H.J. / Barsukov, I.L. / Ivaska, J.
履歴
登録2016年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22017年4月12日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3 AND MULTIPLE ANKYRIN REPEAT DOMAINS PROTEIN 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,49431
ポリマ－38,6321
非ポリマー1,86230
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.760, 86.760, 158.730
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 SH3 AND MULTIPLE ANKYRIN REPEAT DOMAINS PROTEIN 3 / SHANK3 / PROLINE-RICH SYNAPSE-ASSOCIATED PROTEIN 2 / PROSAP2 / SPANK-2 / SHANK3


分子量: 38631.645 Da / 分子数: 1 / 断片: SPN-ARR, RESIDUES 1-348 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q9JLU4
#2: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES PH 7.5, 0.4M K/NA TARTRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.16→48.54 Å / Num. obs: 32995 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 12.2 % / Biso Wilson estimate: 34.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.17→2.3 Å / 冗長度: 12.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N11

1n11


解像度: 2.166→48.538 Å / SU ML: 0.18 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1857 1671 5.1 %
Rwork0.1626 --
obs0.1638 32995 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.166→48.538 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2699 0 120 258 3077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112866
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9883831
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.721704
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007504
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1661-2.22980.21661440.19212572X-RAY DIFFRACTION100
2.2298-2.30180.20921130.18052561X-RAY DIFFRACTION100
2.3018-2.38410.21531420.17082555X-RAY DIFFRACTION100
2.3841-2.47950.17581410.16422579X-RAY DIFFRACTION100
2.4795-2.59240.22371360.16662538X-RAY DIFFRACTION100
2.5924-2.7290.221580.16442581X-RAY DIFFRACTION100
2.729-2.90.1871380.1712586X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.12390.24151170.17182619X-RAY DIFFRACTION100
3.1239-3.43810.18821500.16922596X-RAY DIFFRACTION100
3.4381-3.93550.15561450.16122637X-RAY DIFFRACTION100
3.9355-4.95750.16031380.14182672X-RAY DIFFRACTION100
4.9575-48.55010.17811490.16192828X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.123-0.22480.67293.6522-0.44525.87090.1591-0.04110.3507-0.4329-0.08670.1652-0.8674-0.7564-0.00170.45720.15920.14680.3790.13890.432272.36250.023452.126
24.41271.12660.08671.2399-0.24450.90710.14040.02170.0204-0.0479-0.12670.05810.1124-0.0303-0.00970.23040.0358-0.00730.159-0.03940.177755.911834.920371.4042
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 2 THROUGH 112 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 113 THROUGH 347 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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