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- PDB-5g4k: Phloroglucinol reductase from Clostridium sp. apo-form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g4k
タイトルPhloroglucinol reductase from Clostridium sp. apo-form
要素(OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVONOID DEGRADATION / ENZYME CATALYSIS / DEAROMATISATION REACTION / SHORT-CHAIN DEHYDROGENASES/REDUCTASES / NADPH DEPENDENT ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


steroid metabolic process / oxidoreductase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxidoreductase, short chain dehydrogenase/reductase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種CLOSTRIDIUM SP. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.74 Å
データ登録者Conradt, D. / Hermann, B. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Mueller, M.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Biocatalytic Properties and Structural Analysis of Phloroglucinol Reductases.
著者: Conradt, D. / Hermann, B. / Gerhardt, S. / Einsle, O. / Mueller, M.
履歴
登録2016年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年12月14日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN
B: OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2662
ポリマ－62,2662
非ポリマー00
水7,566420
1
A: OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN
B: OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN

A: OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN
B: OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,5334
ポリマ－124,5334
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area17230 Å2
ΔGint-140.4 kcal/mol
Surface area35390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.756, 125.391, 55.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.176971, -0.984216, -0.000345), (-0.984216, 0.176971, 0.000208), (-0.000143, 0.000377, -1)
ベクター: 61.7118, 51.5847, 38.98732)

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要素

#1: タンパク質 OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN / PHLOROGLUCINOL REDUCTASE / OXIDOREDUCTASE / SHORT CHAIN DEHYDROGENASE REDUCTASE FAMILY PROTEIN


分子量: 31148.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM SP. (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: U2C7W9
#2: タンパク質 OXIDOREDUCTASE, SHORT CHAIN DEHYDROGENASE/REDUCTASE FAMILY PROTEIN / PHLOROGLUCINOL REDUCTASE / OXIDOREDUCTASE / SHORT CHAIN DEHYDROGENASE REDUCTASE FAMILY PROTEIN


分子量: 31118.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM SP. (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: U2C7W9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 420 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL DECA-HIS EXPRESSION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.93 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.75 / 詳細: 31% PEG 3350 0.1 M BIS-TRIS, PH 5.75 LI2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00003
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→72.98 Å / Num. obs: 65090 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 22.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.74→1.83 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.87 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
autoPROCデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2HQ1

2hq1


解像度: 1.74→72.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9604 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9476 / SU R Cruickshank DPI: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.087 / SU Rfree Blow DPI: 0.085 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.082
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1818 3121 4.84 %RANDOM
Rwork0.157 ---
obs0.1582 64497 99.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.8194 Å20 Å20 Å2
2--1.0857 Å20 Å2
3----2.9052 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.193 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.74→72.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3936 0 0 420 4356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014000HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.985406HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1366SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes102HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes590HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4000HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.63
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion522SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5129SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.74→1.78 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2631 229 4.86 %
Rwork0.2293 4479 -
all0.2309 4708 -
obs--99.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.736-0.10250.06161.01950.08490.09960.01920.0474-0.1786-0.1812-0.02010.03160.0111-0.00060.0009-0.0067-0.0074-0.0034-0.0338-0.0053-0.057-0.221741.626716.0521
20.6117-0.15070.04191.23250.03210.1431-0.0051-0.0310.0155-0.0794-0.0101-0.3420.00940.01870.0152-0.0572-0.00190.0344-0.03050.0094-0.017120.772859.189522.9304

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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