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万見
- PDB-5g2s: Crystal structure of the Mo-insertase domain Cnx1E from Arabidops... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5g2s
タイトルCrystal structure of the Mo-insertase domain Cnx1E from Arabidopsis thaliana in complex with molybdate
要素MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS PROTEIN CNX1
キーワードTRANSFERASE / CNX1 / CNX1E / GEPHYRIN / GEPHE / MOLYBDENUM METABOLISM / MOEA / MO-INSERTASE / MOCO / MOLYBDENUM COFACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / auxin-activated signaling pathway / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process ...glycine receptor clustering / molybdopterin adenylyltransferase / molybdopterin adenylyltransferase activity / establishment of synaptic specificity at neuromuscular junction / molybdopterin molybdotransferase / molybdopterin molybdotransferase activity / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / nitrate reductase activity / auxin-activated signaling pathway / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / molybdenum ion binding / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / response to metal ion / dendrite / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily ...Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 2. / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis proteins signature 1. / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / Molybdenum cofactor biosynthesis, conserved site / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MOLYBDATE ION / Molybdopterin biosynthesis protein CNX1
類似検索 - 構成要素
生物種ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.838 Å
データ登録者Krausze, J. / Probst, C. / Kruse, T. / Heinz, D.W. / Mendel, R.R.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2017
タイトル: Dimerization of the Plant Molybdenum Insertase Cnx1E is Required for Synthesis of the Molybdenum Cofactor.
著者: Krausze, J. / Probst, C. / Curth, U. / Reichelt, J. / Saha, S. / Schafflik, D. / Heinz, D.W. / Mendel, R.R. / Kruse, T.
履歴
登録2016年4月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS PROTEIN CNX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0394
ポリマ－49,7631
非ポリマー2763
水18010
1
A: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS PROTEIN CNX1
ヘテロ分子

A: MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS PROTEIN CNX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0798
ポリマ－99,5262
非ポリマー5536
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_857-x+3,y,-z+21
Buried area8250 Å2
ΔGint-60.3 kcal/mol
Surface area32350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.900, 122.330, 131.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS PROTEIN CNX1


分子量: 49763.094 Da / 分子数: 1
断片: MOLYBDOPTERIN MOLYBDOTRANSFERASE DOMAIN CNX1E, RESIDUE 1-451
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
株: LER-1 / プラスミド: PQE80 DERIVATIVE / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): RK5204 / 参照: UniProt: Q39054, molybdopterin molybdotransferase
#2: 化合物 ChemComp-MOO / MOLYBDATE ION / MOLYBDATE


分子量: 159.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: MoO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.82 %
解説: DATA WERE PROCESSED UNDER THE ASSUMPTION THAT FRIEDEL'S LAW BE FALSE TO IDENTIFY THE MOLYBDENUM SITE.
結晶化pH: 7.3
詳細: 5 MM SODIUM MOLYBDATE; 5 MM MAGNESIUM CHLORIDE; 0.2 M LITHIUM SULFATE; 50 %(V/V) PEG 300; 0.1 M HEPES, PH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.77
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月23日 / 詳細: TOROIDAL FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.77 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→50 Å / Num. obs: 24173 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.88 % / Biso Wilson estimate: 83.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.72
反射 シェル解像度: 2.84→2.91 Å / 冗長度: 6.39 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NONE

解像度: 2.838→44.802 Å / SU ML: 0.44 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2426 1206 5 %
Rwork0.2246 --
obs0.2255 24165 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 97.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.838→44.802 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2945 0 12 10 2967
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033009
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9384118
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9861809
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051514
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005535
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.838-2.95160.41291350.38782512X-RAY DIFFRACTION98
2.9516-3.08590.3291330.31232576X-RAY DIFFRACTION99
3.0859-3.24860.31771340.2932481X-RAY DIFFRACTION99
3.2486-3.4520.33691300.29382573X-RAY DIFFRACTION99
3.452-3.71840.2841300.24612558X-RAY DIFFRACTION100
3.7184-4.09240.27991350.22542570X-RAY DIFFRACTION99
4.0924-4.68410.18961340.1892550X-RAY DIFFRACTION100
4.6841-5.89930.23031390.2012569X-RAY DIFFRACTION100
5.8993-44.8080.19741360.19752570X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.74210.0490.93481.071-0.21023.33080.1801-0.8381-0.00380.27790.08240.1796-0.3588-0.7419-0.14940.59810.11040.09860.83850.02230.709787.041817.197142.1395
21.02550.29950.31720.787-0.5311.73640.1132-0.53470.16880.4344-0.132-0.006-0.1664-0.10420.07490.72320.0154-0.02580.8365-0.0630.649299.537816.4337155.1773
32.8149-0.1339-0.65392.70890.80212.85110.05690.213-0.0428-0.197-0.04560.5012-0.2288-0.4929-0.02720.55750.0675-0.10160.78970.04010.753884.672912.7594113.5545
42.2624-0.2828-0.58831.9242-0.90441.88640.368-0.03980.4868-0.2024-0.31870.1753-0.58790.0072-0.12871.0959-0.05110.11330.84170.00980.820197.492134.3109119.2283
52.9913-0.3566-1.8585.9908-0.60341.58530.4570.62820.9604-0.1740.1945-0.0888-1.5113-0.2106-0.27351.07730.09330.08910.64540.1510.720898.334833.4566118.0069
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 15 THROUGH 71 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 72 THROUGH 218 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 219 THROUGH 344 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 345 THROUGH 402 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 403 THROUGH 439 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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