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- PDB-5fwi: structure of usp7 catalytic domain and three ubl-domains -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fwi
タイトルstructure of usp7 catalytic domain and three ubl-domains
要素UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7
キーワードHYDROLASE / DEUBIQUITINASE / USP / UBIQUITIN-LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity ...regulation of telomere capping / regulation of establishment of protein localization to telomere / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / deubiquitinase activity / DNA alkylation repair / regulation of DNA-binding transcription factor activity / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / protein deubiquitination / negative regulation of gluconeogenesis / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / negative regulation of TORC1 signaling / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / regulation of circadian rhythm / PML body / regulation of protein stability / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / rhythmic process / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / protein stabilization / nuclear body / cysteine-type endopeptidase activity / protein-containing complex / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / MATH domain / : / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kim, R.Q. / van Dijk, W.J. / Sixma, T.K.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of Usp7 Catalytic Domain and Three Ubl-Domains Reveals a Connector Alpha-Helix with Regulatory Role.
著者: Kim, R.Q. / Van Dijk, W.J. / Sixma, T.K.
履歴
登録2016年2月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月29日Group: Structure summary
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8011
ポリマ－78,8011
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.183, 195.040, 219.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 7 / DEUBIQUITINATING ENZYME 7 / HERPESVIRUS-ASSOCIATED UBIQUITIN -SPECIFIC PROTEASE / UBIQUITIN ...DEUBIQUITINATING ENZYME 7 / HERPESVIRUS-ASSOCIATED UBIQUITIN -SPECIFIC PROTEASE / UBIQUITIN THIOESTERASE 7 / UBIQUITIN-SPECIFIC-P ROCESSING PROTEASE 7 / USP7


分子量: 78801.102 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 207-882 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.6 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 15% PEG 3350 0.2M NA CITRATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.97935
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97935 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→48.76 Å / Num. obs: 17198 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 3.4→3.67 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1NB8, 2YLM

1nb8

2ylm


解像度: 3.4→109.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 69.893 / SU ML: 0.465 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.528 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26693 851 4.9 %RANDOM
Rwork0.22221 ---
obs0.22436 16346 99.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 171.029 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.84 Å20 Å20 Å2
2--1.47 Å20 Å2
3----9.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→109.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5352 0 0 0 5352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0195467
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025143
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2781.9677386
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.925311870
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3285659
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.28324.982279
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.97815985
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9831529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2795
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216201
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021248
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.31310.4682645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.31210.4682644
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.37215.7033301
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.01610.492820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 70 -
Rwork0.368 1172 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.30190.3043-0.35191.7476-0.08944.9989-0.1962-0.67860.90761.00850.66170.6807-0.1476-0.1777-0.46550.9890.47330.10730.6748-0.21171.0394-29.398180.800389.6967
25.20571.38021.03144.39460.32692.8567-0.36310.2138-0.3193-0.48050.12330.41910.1899-0.14960.23980.2522-0.00830.10120.03870.00210.18346.5931228.711961.9743
36.9586-1.4244-0.39763.23950.2148.6747-0.0609-0.0383-0.1130.09490.08520.29680.4821-0.6596-0.02430.5638-0.11430.30390.70660.04550.2028-4.9012227.044997.2216
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1C210 - 554
2X-RAY DIFFRACTION2C555 - 793
3X-RAY DIFFRACTION3C794 - 881

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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