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- PDB-5fug: Crystal structure of a human YL1-H2A.Z-H2B complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fug
タイトルCrystal structure of a human YL1-H2A.Z-H2B complex
要素
  • HISTONE H2A.Z
  • HISTONE H2B TYPE 1-J
  • VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG
キーワードDNA BINDING PROTEIN / HISTONE / CHAPERONE / REMODELER / H2A.Z / YL1
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / regulation of double-strand break repair / nucleosomal DNA binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein localization to CENP-A containing chromatin / heterochromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding ...histone chaperone activity / regulation of double-strand break repair / nucleosomal DNA binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / protein localization to CENP-A containing chromatin / heterochromatin / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / innate immune response in mucosa / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / lipopolysaccharide binding / Transcriptional regulation by small RNAs / cellular response to estradiol stimulus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / euchromatin / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Meiotic recombination / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / structural constituent of chromatin / antibacterial humoral response / nucleosome / heterochromatin formation / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / defense response to Gram-negative bacterium / Oxidative Stress Induced Senescence / regulation of apoptotic process / killing of cells of another organism / Estrogen-dependent gene expression / histone binding / defense response to Gram-positive bacterium / regulation of cell cycle / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B ...Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B type 1-J / Histone H2A.Z / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Latrick, C.M. / Marek, M. / Ouararhni, K. / Papin, C. / Stoll, I. / Ignatyeva, M. / Obri, A. / Ennifar, E. / Dimitrov, S. / Romier, C. / Hamiche, A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis and Specificity of H2A.Z-H2B Recognition and Deposition by the Histone Chaperone Yl1
著者: Latrick, C.M. / Marek, M. / Ouararhni, K. / Papin, C. / Stoll, I. / Ignatyeva, M. / Obri, A. / Ennifar, E. / Dimitrov, S. / Romier, C. / Hamiche, A.
履歴
登録2016年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22016年3月23日Group: Database references
改定 1.32016年4月20日Group: Database references
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE H2A.Z
B: HISTONE H2B TYPE 1-J
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG
D: HISTONE H2A.Z
E: HISTONE H2B TYPE 1-J
F: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG
G: HISTONE H2A.Z
H: HISTONE H2B TYPE 1-J
I: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG
J: HISTONE H2A.Z
K: HISTONE H2B TYPE 1-J
L: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,74712
ポリマ－120,74712
非ポリマー00
水1267
1
G: HISTONE H2A.Z
H: HISTONE H2B TYPE 1-J
I: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1873
ポリマ－30,1873
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8600 Å2
ΔGint-54.5 kcal/mol
Surface area11830 Å2
手法PISA
2
D: HISTONE H2A.Z
E: HISTONE H2B TYPE 1-J
F: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1873
ポリマ－30,1873
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8880 Å2
ΔGint-51.8 kcal/mol
Surface area12570 Å2
手法PISA
3
A: HISTONE H2A.Z
B: HISTONE H2B TYPE 1-J
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1873
ポリマ－30,1873
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9120 Å2
ΔGint-53.7 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
4
J: HISTONE H2A.Z
K: HISTONE H2B TYPE 1-J
L: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1873
ポリマ－30,1873
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-46.3 kcal/mol
Surface area12200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.120, 150.680, 92.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.47, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
HISTONE H2A.Z / H2A/Z / HISTONE VARIANT H2A.Z


分子量: 11889.781 Da / 分子数: 4 / 断片: GLOBULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNCS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0C0S5
#2: タンパク質
HISTONE H2B TYPE 1-J / HISTONE H2B.1 / HISTONE H2B.R / H2B/R / HISTONE H2B


分子量: 10750.380 Da / 分子数: 4 / 断片: GLOBULAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNEA-TH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06899
#3: タンパク質
VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 72 HOMOLOG / PROTEIN YL-1 / TRANSCRIPTION FACTOR-LIKE 1 / HISTONE CHAPERON E YL1


分子量: 7546.579 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNCS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15906
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M SUCCINIC ACID/PHOSPHATE/GLYCINE SYSTEM PH 6/7 ; 25% PEG 1500

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 27631 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 64.74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.97 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F66

1f66


解像度: 2.7→44.25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9463 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9072 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.324
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2431 1677 6.22 %RANDOM
Rwork0.1774 ---
obs0.1816 26955 99.19 %-
原子変位パラメータBiso mean: 56.11 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.6446 Å20 Å2-4.2096 Å2
2--5.7706 Å20 Å2
3---6.8741 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.393 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→44.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7168 0 0 7 7175
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017261HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.189765HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2615SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes194HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1058HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7261HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.37
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.73
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion968SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8424SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3081 169 6.33 %
Rwork0.2168 2499 -
all0.2227 2668 -
obs--99.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.95010.8129-1.58513.3165-2.30463.94370.0357-0.1281-0.03140.086-0.2109-0.1072-0.05770.25860.1752-0.06430.0219-0.0509-0.1664-0.0039-0.00483.414515.125616.135
24.10480.7077-1.92872.3468-3.18042.78580.0706-0.2071-0.0080.1885-0.06360.1966-0.14160.0097-0.007-0.1066-0.0305-0.0206-0.2064-0.005-0.0051-0.203714.982320.5141
30.2060.68630.01534.4688-2.34873.73970.03560.0917-0.02140.0855-0.0993-0.38380.01290.31390.0637-0.14050.03060.025-0.17530.0225-0.01629.073319.10611.96
41.6752-0.3770.652.92161.7283.994-0.0060.02470.1038-0.0842-0.08210.1304-0.2226-0.1280.08810.0635-0.00070.111-0.2377-0.0228-0.0558-4.7934-23.298510.4651
53.16520.05431.76572.02090.85351.6522-0.0281-0.18230.04520.07750.02170.03510.04420.05250.00640.11580.02550.0998-0.2339-0.0271-0.0936-2.0082-23.170916.757
61.27220.173-0.04042.75682.36232.9898-0.1240.00050.09750.2317-0.08490.3938-0.2085-0.12220.20890.05510.01190.0147-0.29680.0161-0.0753-9.8158-25.7138.2912
71.05630.09250.03452.1962-0.89863.25140.02710.0460.0004-0.1142-0.1377-0.04390.18680.14080.1107-0.02110.0326-0.0658-0.10030.0195-0.04956.595810.961-31.6104
83.25160.7148-1.11440.9239-2.12773.08640.05440.026-0.09790.14630.0251-0.03360.0839-0.0413-0.07960.00010.0026-0.0586-0.16720.0285-0.05843.463411.0611-25.4209
90.05660.63030.64242.7115-1.70513.2557-0.05150.0569-0.1750.2202-0.0539-0.41380.23010.39470.1054-0.09340.04140.0371-0.11480.0292-0.037712.23515.5133-34.3401
102.19231.6071.58843.18572.18043.99280.07170.03560.1177-0.1511-0.2173-0.0533-0.05560.01910.1456-0.02130.15110.0991-0.15810.0206-0.0435-1.2091-26.867-34.7262
113.01271.98891.9993.12172.35213.50030.1728-0.18540.03470.2331-0.1415-0.35790.00820.0333-0.0313-0.0280.11670.0609-0.192-0.0062-0.10281.6709-27.4298-29.8515
121.66370.2266-0.18253.20051.71663.4636-0.06460.16310.2248-0.0045-0.02070.268-0.2958-0.06030.0853-0.06230.1603-0.0209-0.22610.0689-0.132-7.7646-29.8053-38.3704
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN G
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN J
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN K
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN K
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN L

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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