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- PDB-5fsg: Structure of the hantavirus nucleoprotein provides insights into ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fsg
タイトルStructure of the hantavirus nucleoprotein provides insights into the mechanism of RNA encapsidation and a template for drug design
要素MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, HANTAVIRUS NUCLEOPROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / NUCLEOPROTEIN / NUCLEOCAPSID / VIRUS / HANTAVIRUS / RNA / ENCAPSIDATION / KOREAN HEMORRHAGIC FEVER VIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host apoptosis / helical viral capsid / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing ...symbiont-mediated suppression of host apoptosis / helical viral capsid / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / host cell Golgi apparatus / viral nucleocapsid / endonuclease activity / periplasmic space / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / host cell perinuclear region of cytoplasm / ribonucleoprotein complex / DNA damage response / RNA binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Hantavirus nucleocapsid protein / Hantavirus nucleocapsid protein / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotetraose / Nucleoprotein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種HANTAAN VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.209 Å
データ登録者Olal, D. / Daumke, O.
引用ジャーナル: Cell Rep. / 年: 2016
タイトル: Structure of the Hantavirus Nucleoprotein Provides Insights Into the Mechanism of RNA Encapsidation.
著者: Olal, D. / Daumke, O.
履歴
登録2016年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, HANTAVIRUS NUCLEOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7872
ポリマ－78,1201
非ポリマー6671
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.630, 86.840, 131.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, HANTAVIRUS NUCLEOPROTEIN / MBP / MMBP / MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN / NUCLEOCAPSID PROTEIN / PROTEIN N / HANTAVIRUS NUCLEOPROTEIN


分子量: 78120.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HANTAAN VIRUS (ウイルス) / 株: 76-118 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P05133
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotetraose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 666.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotetraose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
配列の詳細MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP) NUCLEOPROTEIN FUSION PROTEIN THE MBP IS TRUNCATED AT C-TERMINUS TO ...MALTOSE BINDING PROTEIN (MBP) NUCLEOPROTEIN FUSION PROTEIN THE MBP IS TRUNCATED AT C-TERMINUS TO MAKE IT MORE SOLUBLE. RESIDUES 1-112 OF HANTAAN VIRUS NUCLEOPROTEIN ARE DELETED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5 / 詳細: 17% PEG3350 0.2M AMMONIUM CITRATE PH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.7712
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI-111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.7712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.21→47.81 Å / Num. obs: 25102 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 81.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.79
反射 シェル解像度: 3.21→3.29 Å / 冗長度: 2.75 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.83 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4EXK

4exk


解像度: 3.209→47.805 Å / SU ML: 0.58 / σ(F): 1.31 / 位相誤差: 35.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2995 1259 5 %
Rwork0.2904 --
obs0.2909 25094 99.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 81.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.209→47.805 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5103 0 45 0 5148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035263
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8967145
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2441911
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005911
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.209-3.33750.47921380.41942592X-RAY DIFFRACTION97
3.3375-3.48930.42221420.37072654X-RAY DIFFRACTION100
3.4893-3.67320.37341380.36382659X-RAY DIFFRACTION100
3.6732-3.90330.32381390.33962655X-RAY DIFFRACTION100
3.9033-4.20450.31461400.3092649X-RAY DIFFRACTION100
4.2045-4.62730.26611370.26712666X-RAY DIFFRACTION100
4.6273-5.29610.29531390.24872655X-RAY DIFFRACTION100
5.2961-6.66970.22831380.28022658X-RAY DIFFRACTION100
6.6697-47.81040.24831480.23342647X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.9823-2.4041-0.59773.830.0191.65630.42480.3743-0.4557-0.8461-0.58180.0429-0.15170.26820.14530.5690.09250.05950.68860.1510.718917.78420.1668-39.1133
25.1811-2.0014-0.93035.3503-0.60322.746-0.3408-0.12420.45950.46930.0215-0.3189-0.140.13790.34630.5429-0.0488-0.08920.41230.01490.38342.501519.4385-19.4396
32.7883-1.20491.23035.7039-0.72991.8644-0.2663-0.00260.26680.38880.0081-0.4394-0.14550.09510.130.5043-0.00750.03180.44930.03360.48918.777518.2992-19.9795
42.5972-0.23561.92943.46651.03273.0584-0.23650.82271.136-0.43610.29170.7357-0.08160.9632-0.15190.75270.06660.03710.8426-0.00680.647324.917-13.8144-25.7838
54.1355-0.13521.51625.2951-0.92065.0111-0.04730.6563-0.2961-0.28170.19260.4567-0.01840.622-0.14120.3873-0.08790.08990.6351-0.14490.577726.4856-25.1102-15.9716
63.78480.0935-0.30344.4331-1.71381.8560.3662-0.23360.0977-0.61760.14140.60890.6938-0.1019-0.39320.7570.1203-0.06290.7354-0.05410.636615.9149-39.0072-15.5248
71.86751.01533.2011.27760.15912.58240.1156-0.32630.28020.23910.03930.3748-0.39-0.1803-0.06520.5337-0.01580.08790.578-0.01360.773221.8964-27.6592-4.6841
82.27681.8161.72452.39661.64592.6763-0.12970.57520.0554-0.92690.12530.2834-0.0666-0.00410.08380.68530.18910.00840.8320.11750.544557.9135-17.2564-8.2379
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID -372 THROUGH -330 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID -329 THROUGH -127 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID -126 THROUGH 0 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 113 THROUGH 179 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 180 THROUGH 241 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 242 THROUGH 310 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN 'A' AND (RESID 311 THROUGH 394 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN 'A' AND (RESID 395 THROUGH 430 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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