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- PDB-5fql: Insights into Hunter syndrome from the structure of iduronate-2- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fql
タイトルInsights into Hunter syndrome from the structure of iduronate-2- sulfatase
要素IDURONATE-2-SULFATASE
キーワードHYDROLASE / HUNTER SYNDROME
機能・相同性
機能・相同性情報


iduronate-2-sulfatase / MPS II - Hunter syndrome / iduronate-2-sulfatase activity / dermatan sulfate catabolic process / glycosaminoglycan catabolic process / CS/DS degradation / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / HS-GAG degradation / lysosomal lumen / lysosome ...iduronate-2-sulfatase / MPS II - Hunter syndrome / iduronate-2-sulfatase activity / dermatan sulfate catabolic process / glycosaminoglycan catabolic process / CS/DS degradation / heparan sulfate proteoglycan catabolic process / HS-GAG degradation / lysosomal lumen / lysosome / calcium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Iduronate-2-sulfatase / Sulfatases signature 2. / Sulfatases signature 1. / Sulfatase, conserved site / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Iduronate 2-sulfatase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Demydchuk, M. / Hill, C.H. / Zhou, A. / Bunkoczi, G. / Stein, P.E. / Marchesan, D. / Deane, J.E. / Read, R.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Insights into Hunter syndrome from the structure of iduronate-2-sulfatase.
著者: Demydchuk, M. / Hill, C.H. / Zhou, A. / Bunkoczi, G. / Stein, P.E. / Marchesan, D. / Deane, J.E. / Read, R.J.
履歴
登録2015年12月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IDURONATE-2-SULFATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,58512
ポリマ－59,4351
非ポリマー3,14911
水3,837213
1
A: IDURONATE-2-SULFATASE
ヘテロ分子

A: IDURONATE-2-SULFATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,17024
ポリマ－118,8712
非ポリマー6,29922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-y+1,-x+1,-z+2/31
Buried area11630 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area40260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.050, 71.050, 285.879
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 IDURONATE-2-SULFATASE / 3.1.6.13 / ALPHA-L-IDURONATE SULFATE SULFATASE / IDURSULFASE / IDURONATE 2-SULFATASE 42 KDA CHAIN / ...3.1.6.13 / ALPHA-L-IDURONATE SULFATE SULFATASE / IDURSULFASE / IDURONATE 2-SULFATASE 42 KDA CHAIN / IDURONATE 2-SULFATASE 14 KDA CHAIN


分子量: 59435.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): HT-1080 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P22304, iduronate-2-sulfatase

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糖 , 3種, 7分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 217分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.1 / 詳細: 0.1 M MES PH=6.1 1.0 M LICL 20% PEG6K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763, 1.475
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年12月13日
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97631
21.4751
反射解像度: 2.3→35.52 Å / Num. obs: 35738 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 46.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.39 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.94 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→35.525 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 0.66 / 位相誤差: 25.89 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 444-453 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2081 1777 5 %
Rwork0.181 --
obs0.1824 35676 95.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→35.525 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4051 0 202 213 4466
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034417
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6146051
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8622615
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043683
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004776
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3001-2.36220.3721310.33622654X-RAY DIFFRACTION97
2.3622-2.43170.29011490.30622556X-RAY DIFFRACTION96
2.4317-2.51020.32961250.27672494X-RAY DIFFRACTION92
2.5102-2.59990.30581400.24432602X-RAY DIFFRACTION97
2.5999-2.70390.24031060.23162695X-RAY DIFFRACTION98
2.7039-2.8270.25731390.22522628X-RAY DIFFRACTION97
2.827-2.97590.27121520.20842591X-RAY DIFFRACTION96
2.9759-3.16230.24481300.19212491X-RAY DIFFRACTION92
3.1623-3.40630.20251490.18742638X-RAY DIFFRACTION97
3.4063-3.74870.19211260.16522707X-RAY DIFFRACTION98
3.7487-4.29040.15391410.14072523X-RAY DIFFRACTION93
4.2904-5.40230.17181550.132687X-RAY DIFFRACTION97
5.4023-35.52920.18991340.17242633X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1006-0.63770.08831.3473-0.56722.90920.01120.24350.17940.0944-0.1176-0.0907-0.3490.02790.08810.55080.14460.03130.51160.00910.483927.575627.8617125.6371
22.7451.9612-0.63425.049-2.5394.7020.19280.51210.151-0.1593-0.11230.2447-0.3492-0.4713-0.10140.66030.3132-0.00670.9947-0.00480.501612.376831.1047106.8531
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 34 THROUGH 443 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 454 THROUGH 550 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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