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万見
- PDB-6wtf: Structure of radical S-adenosylmethionine methyltransferase, TsrM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6wtf
タイトルStructure of radical S-adenosylmethionine methyltransferase, TsrM, from Kitasatospora setae with tryptophan substrate and SAM analog (aza-SAM) bound
要素Tryptophan-C2-methyltransferase containing B12-binding domain
キーワードTRANSFERASE / Radical SAM / Cobalamin / FeS cluster / methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


cobalamin binding / iron-sulfur cluster binding / catalytic activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Tryptophan 2-C-methyltransferase / Radical SAM, alpha/beta horseshoe / B12 binding domain / Elp3/MiaB/NifB / Elongator protein 3, MiaB family, Radical SAM / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Radical SAM superfamily / Radical SAM core domain profile. / Radical SAM
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALAMIN / S-5'-AZAMETHIONINE-5'-DEOXYADENOSINE / IRON/SULFUR CLUSTER / TRYPTOPHAN / Tryptophanase
類似検索 - 構成要素
生物種Kitasatospora setae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Knox, H.L. / Chen, P.Y.-T. / Drennan, C.L. / Booker, S.J.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-12259 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-126982 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for non-radical catalysis by TsrM, a radical SAM methylase.
著者: Knox, H.L. / Chen, P.Y. / Blaszczyk, A.J. / Mukherjee, A. / Grove, T.L. / Schwalm, E.L. / Wang, B. / Drennan, C.L. / Booker, S.J.
履歴
登録2020年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tryptophan-C2-methyltransferase containing B12-binding domain
B: Tryptophan-C2-methyltransferase containing B12-binding domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,80910
ポリマ－128,2732
非ポリマー4,5358
水6,792377
1
A: Tryptophan-C2-methyltransferase containing B12-binding domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4045
ポリマ－64,1371
非ポリマー2,2684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA
2
B: Tryptophan-C2-methyltransferase containing B12-binding domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,4045
ポリマ－64,1371
非ポリマー2,2684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area19460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.355, 103.085, 105.757
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 165 or resid 180...
21(chain B and (resid 2 through 360 or resid 362...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERPROPRO(chain A and (resid 2 through 165 or resid 180...AA2 - 1652 - 165
12PROPROTHRTHR(chain A and (resid 2 through 165 or resid 180...AA180 - 360180 - 360
13ARGARGPROPRO(chain A and (resid 2 through 165 or resid 180...AA362 - 517362 - 517
14HISHISGLUGLU(chain A and (resid 2 through 165 or resid 180...AA525 - 563525 - 563
21SERSERTHRTHR(chain B and (resid 2 through 360 or resid 362...BB2 - 3602 - 360
22ARGARGPROPRO(chain B and (resid 2 through 360 or resid 362...BB362 - 483362 - 483
23TRPTRPPROPRO(chain B and (resid 2 through 360 or resid 362...BB495 - 517495 - 517
24HISHISGLUGLU(chain B and (resid 2 through 360 or resid 362...BB525 - 563525 - 563

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Tryptophan-C2-methyltransferase containing B12-binding domain


分子量: 64136.652 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kitasatospora setae (バクテリア)
株: ATCC 33774 / DSM 43861 / JCM 3304 / KCC A-0304 / NBRC 14216 / KM-6054
遺伝子: KSE_17820 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E4N8S5

-
非ポリマー , 5種, 385分子

#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SA8 / S-5'-AZAMETHIONINE-5'-DEOXYADENOSINE / 5'-[N-[(3S)-3-AMINO-3-CARBOXYPROPYL]-N-METHYLAMINO]-5'-DEOXYADENOSINE / 3-[メチル(5′-アデノシル)アミノメチル]アラニン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-TRP / TRYPTOPHAN / トリプトファン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 204.225 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H12N2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 377 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M tri-sodium citrate, pH 5.6, 20% (v/v) isopropanol, 20% (w/v) PEG 4000, and 0.05 M nickel (II) dichloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. obs: 53942 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 4.8 % / CC1/2: 0.8 / Net I/σ(I): 6.47
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 2.22 / Num. unique obs: 4655 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.28

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18_3845精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.12_2829位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6WTE

6wte


解像度: 2.19→46.92 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2493 2689 4.98 %
Rwork0.211 51253 -
obs0.2129 53942 97.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 66.36 Å2 / Biso mean: 23.4202 Å2 / Biso min: 12.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.19→46.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8503 0 282 377 9162
Biso mean--18.35 23.18 -
残基数----1081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049037
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67212331
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.0483440
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0451323
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041679
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A5095X-RAY DIFFRACTION4.633TORSIONAL
12B5095X-RAY DIFFRACTION4.633TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.19-2.230.35431370.28982567270494
2.23-2.270.38441360.33182731286798
2.27-2.320.31561410.26772694283598
2.32-2.370.3081450.24762747289298
2.37-2.420.28691470.2342698284598
2.42-2.480.29351460.24262693283998
2.48-2.550.30911350.23742716285197
2.55-2.620.30381460.22912716286298
2.62-2.710.23621360.22732652278896
2.71-2.810.27511440.2292738288298
2.81-2.920.29281430.24122682282598
2.92-3.050.29491450.2262723286898
3.05-3.210.24761380.22372717285598
3.21-3.410.24231390.21492694283396
3.41-3.680.2421450.19482697284297
3.68-4.050.21251420.17072682282497
4.05-4.630.17521440.14982716286097
4.63-5.830.15951410.16132684282596
5.83-46.920.21111390.18822706284595

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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