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- PDB-5flx: Mammalian 40S HCV-IRES complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5flx
タイトルMammalian 40S HCV-IRES complex
要素
  • (40S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 31
  • 18S RRNA
  • GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN SUBUNIT BETA-2-LIKE 1
  • HCV-IRES
  • UBIQUITIN-40S RIBOSOMAL PROTEIN S27A
キーワードRIBOSOME / TRANSLATION INITIATION / HEPATITIS C VIRUS INTERNAL RIBOSOME ENTRY SITE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / nucleolus organization ...: / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / protein tyrosine kinase inhibitor activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / nucleolus organization / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of RNA splicing / negative regulation of DNA repair / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / supercoiled DNA binding / oxidized purine DNA binding / neural crest cell differentiation / NF-kappaB complex / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / negative regulation of phagocytosis / rRNA modification in the nucleus and cytosol / erythrocyte homeostasis / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / pigmentation / protein kinase A binding / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / Ribosomal scanning and start codon recognition / ion channel inhibitor activity / Translation initiation complex formation / mammalian oogenesis stage / fibroblast growth factor binding / positive regulation of mitochondrial depolarization / activation-induced cell death of T cells / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / iron-sulfur cluster binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / monocyte chemotaxis / Protein hydroxylation / regulation of cell division / BH3 domain binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mTORC1-mediated signalling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Selenocysteine synthesis / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / ubiquitin ligase inhibitor activity / Eukaryotic Translation Termination / phagocytic cup / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / TOR signaling / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / T cell proliferation involved in immune response / regulation of translational fidelity / spindle assembly / positive regulation of cell cycle / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / erythrocyte development / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Protein methylation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / ribosomal small subunit export from nucleus / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / translation regulator activity / signaling adaptor activity / laminin binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / rough endoplasmic reticulum / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / antiviral innate immune response / positive regulation of JUN kinase activity / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / gastrulation / MDM2/MDM4 family protein binding / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC)
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of TfIIb - #150 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2650 / Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S26 / Ribosomal protein S8e, subdomain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #1000 / Ribosomal protein S4, central domain / Phosducin; domain 2 / Ribosomal protein S21 / Alpha-Beta Plaits - #3370 ...N-terminal domain of TfIIb - #150 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2650 / Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S26 / Ribosomal protein S8e, subdomain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #1000 / Ribosomal protein S4, central domain / Phosducin; domain 2 / Ribosomal protein S21 / Alpha-Beta Plaits - #3370 / Hypothetical Cytosolic Protein; Chain: A; / Ribosomal protein S27 / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Diphtheria Toxin Repressor; domain 2 / N-terminal domain of TfIIb / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal Protein S14/S29 / 30s Ribosomal Protein S14; Chain N / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #30 / RNA-binding S4 domain / Ribosomal Protein S7 / Ribosomal protein S7/S5 / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Dna Ligase; domain 1 - #10 / Ribosomal protein S11/S14 / Ribosomal protein S10 / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / S15/NS1, RNA-binding / SH3 type barrels. - #30 / K homology (KH) domain / Ribosomal protein L30/S12 / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Other non-globular / 40S ribosomal protein SA / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / N-terminal domain of TfIIb / Ubiquitin-like protein FUBI / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Double Stranded RNA Binding Domain / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S21e signature. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S30 / : / Ribosomal protein S30 / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein eS4, Y isoform 1 / Small ribosomal subunit protein uS3 ...: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein eS4, Y isoform 1 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein RACK1
類似検索 - 構成要素
生物種HEPATITIS C VIRUS (ウイルス)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Yamamoto, H. / Collier, M. / Loerke, J. / Ismer, J. / Schmidt, A. / Hilal, T. / Sprink, T. / Yamamoto, K. / Mielke, T. / Burger, J. ...Yamamoto, H. / Collier, M. / Loerke, J. / Ismer, J. / Schmidt, A. / Hilal, T. / Sprink, T. / Yamamoto, K. / Mielke, T. / Burger, J. / Shaikh, T.R. / Dabrowski, M. / Hildebrand, P.W. / Scheerer, P. / Spahn, C.M.T.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2015
タイトル: Molecular architecture of the ribosome-bound Hepatitis C Virus internal ribosomal entry site RNA.
著者: Hiroshi Yamamoto / Marianne Collier / Justus Loerke / Jochen Ismer / Andrea Schmidt / Tarek Hilal / Thiemo Sprink / Kaori Yamamoto / Thorsten Mielke / Jörg Bürger / Tanvir R Shaikh / ...著者: Hiroshi Yamamoto / Marianne Collier / Justus Loerke / Jochen Ismer / Andrea Schmidt / Tarek Hilal / Thiemo Sprink / Kaori Yamamoto / Thorsten Mielke / Jörg Bürger / Tanvir R Shaikh / Marylena Dabrowski / Peter W Hildebrand / Patrick Scheerer / Christian M T Spahn /
要旨: Internal ribosomal entry sites (IRESs) are structured cis-acting RNAs that drive an alternative, cap-independent translation initiation pathway. They are used by many viruses to hijack the ...Internal ribosomal entry sites (IRESs) are structured cis-acting RNAs that drive an alternative, cap-independent translation initiation pathway. They are used by many viruses to hijack the translational machinery of the host cell. IRESs facilitate translation initiation by recruiting and actively manipulating the eukaryotic ribosome using only a subset of canonical initiation factor and IRES transacting factors. Here we present cryo-EM reconstructions of the ribosome 80S- and 40S-bound Hepatitis C Virus (HCV) IRES. The presence of four subpopulations for the 80S•HCV IRES complex reveals dynamic conformational modes of the complex. At a global resolution of 3.9 Å for the most stable complex, a derived atomic model reveals a complex fold of the IRES RNA and molecular details of its interaction with the ribosome. The comparison of obtained structures explains how a modular architecture facilitates mRNA loading and tRNA binding to the P-site. This information provides the structural foundation for understanding the mechanism of HCV IRES RNA-driven translation initiation.
履歴
登録2015年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: em_image_scans / em_software / struct_conn
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "LA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "LA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "XA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3221
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3221
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: 18S RRNA
A: 40S RIBOSOMAL PROTEIN SA
B: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S3A
C: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S2
D: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S3
E: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S4, Y ISOFORM 1
F: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S5
G: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S6
H: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S7
I: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S8
J: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S9
K: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S10
L: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S11
M: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S12
N: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S13
O: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S14
P: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S15
Q: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S16
R: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S17
S: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S18
T: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S19
U: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S20
V: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S21
W: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S15A
X: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S23
Y: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S24
Z: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S25
a: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S26
b: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S27
c: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S28
d: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S29
e: 40S RIBOSOMAL PROTEIN S30
f: UBIQUITIN-40S RIBOSOMAL PROTEIN S27A
g: GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN SUBUNIT BETA-2-LIKE 1
z: HCV-IRES
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,385,962111
ポリマ－1,384,03335
非ポリマー1,92976
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

-
RNA鎖 , 2種, 2分子 1z

#1: RNA鎖 18S RRNA


分子量: 602776.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 36162
#35: RNA鎖 HCV-IRES


分子量: 162190.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HEPATITIS C VIRUS (ウイルス) / 発現宿主: ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)

+
40S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 31種, 31分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcde

#2: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN SA / 37 KDA LAMININ RECEPTOR PRECURSOR / 37LRP / 37/67 KDA LAMININ RECEPTOR / LRP/LR / 67 KDA LAMININ ...37 KDA LAMININ RECEPTOR PRECURSOR / 37LRP / 37/67 KDA LAMININ RECEPTOR / LRP/LR / 67 KDA LAMININ RECEPTOR / 67LR / COLON CARCINOMA LAMININ-BINDING PROTEIN / LAMININ RECEPTOR 1 / LAMR / LAMININ-BINDING PROTEIN PRECURSOR P40 / LBP/P40 / MULTIDRUG RESISTANCE-ASSOCIATED PROTEIN MGR1-AG / NEM/1CHD4 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US2


分子量: 32883.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P08865
#3: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S3A / V-FOS TRANSFORMATION EFFECTOR PROTEIN / FTE-1 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES1


分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P61247
#4: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S2 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN S4 / PROTEIN LLREP3 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US5


分子量: 31376.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P15880
#5: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S3 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US3


分子量: 26729.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
参照: UniProt: P23396, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#6: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S4, Y ISOFORM 1 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES4


分子量: 29512.756 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P22090
#7: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S5 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US7


分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P46782
#8: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S6 / PHOSPHOPROTEIN NP33 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES6


分子量: 28751.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62753
#9: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S7 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES7


分子量: 22168.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62081
#10: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S8 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES8


分子量: 24263.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62241
#11: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S9 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US4


分子量: 22641.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P46781
#12: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S10 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES10


分子量: 18933.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P46783
#13: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S11 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US17


分子量: 18468.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62280
#14: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S12 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES12


分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P25398
#15: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S13 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US15


分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62277
#16: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S14 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US11


分子量: 16302.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62263
#17: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S15 / RIG PROTEIN / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US19


分子量: 17076.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62841
#18: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S16 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US9


分子量: 16477.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62249
#19: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S17 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES17


分子量: 15578.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P08708
#20: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S18 / KE-3 / KE3 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US13


分子量: 17759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62269
#21: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S19 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES19


分子量: 16091.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P39019
#22: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S20 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US10


分子量: 13398.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P60866
#23: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S21 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES21


分子量: 9124.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P63220
#24: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S15A / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US8


分子量: 14865.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62244
#25: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S23 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US12


分子量: 15844.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62266
#26: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S24 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES24


分子量: 15463.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62847
#27: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S25 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES25


分子量: 13776.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62851
#28: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S26 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES26


分子量: 13047.532 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62854
#29: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S27 / METALLOPAN-STIMULIN 1 / MPS-1 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES27


分子量: 9480.186 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P42677
#30: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S28 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES28


分子量: 7855.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62857
#31: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S29 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN US14


分子量: 6690.821 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62273
#32: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN S30 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES30


分子量: 6668.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62861

-
タンパク質 , 2種, 2分子 fg

#33: タンパク質 UBIQUITIN-40S RIBOSOMAL PROTEIN S27A / UBIQUITIN CARBOXYL EXTENSION PROTEIN 80 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN ES31


分子量: 18004.041 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62979
#34: タンパク質 GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN SUBUNIT BETA-2-LIKE 1 / CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 21 PROTEIN / GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN SUBUNIT BETA-LIKE ...CELL PROLIFERATION-INDUCING GENE 21 PROTEIN / GUANINE NUCLEOTIDE-BINDING PROTEIN SUBUNIT BETA-LIKE PROTEIN 12.3 / HUMAN LUNG CANCER ONCOGENE 7 PROTEIN / HLC-7 / RECEPTOR FOR ACTIVATED C KINASE / RECEPTOR OF ACTIVATED PROTEIN KINASE C 1 / RACK1 / 40S RIBOSOMAL PROTEIN RACK1


分子量: 35115.652 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P63244

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非ポリマー , 2種, 76分子

#36: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#37: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MAMMALIAN 80S HCV-IRES COMPLEX, CLASSICAL / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20MM TRIS-HCL, 7.5MM MGCL2, 100MM KCL, 0.2MM SPERMIDINE, 2MM DTT
pH: 7.6
詳細: 20MM TRIS-HCL, 7.5MM MGCL2, 100MM KCL, 0.2MM SPERMIDINE, 2MM DTT
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 100, TEMPERATURE- 93, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK I, METHOD- BLOT FOR 2-4 SECONDS BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年10月16日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 130293 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2SPARX３次元再構成
3SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND3
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 粒子像の数: 171820 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.07 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.07 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3221. (DEPOSITION ID: 13955).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化最高解像度: 3.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数38423 42093 76 0 80592

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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