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- PDB-5fkt: Unraveling the first step of xyloglucan degradation by the soil s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fkt
タイトルUnraveling the first step of xyloglucan degradation by the soil saprophyte Cellvibrio japonicus through the functional and structural characterization of a potent GH74 endo-xyloglucanase
要素ENDO-1,4-BETA-GLUCANASE/XYLOGLUCANASE, GLY74A
キーワードHYDROLASE / CELLVIBRIO JAPONICUS / XYLOGLUCAN SACCHARIFICATION / GLYCOSIDE HYDROLASE / CARBOHYDRATE BINDING MODULE
機能・相同性
機能・相同性情報


xyloglucan metabolic process / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / cellulose binding / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds
類似検索 - 分子機能
Carbohydrate binding module family 10 / CBM10 superfamily / : / Cellulose or protein binding domain / Cellulose or protein binding domain / CBM10/dockerin domain / CBM10 (carbohydrate-binding type-10) domain profile. / Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / Cellulose binding domain ...Carbohydrate binding module family 10 / CBM10 superfamily / : / Cellulose or protein binding domain / Cellulose or protein binding domain / CBM10/dockerin domain / CBM10 (carbohydrate-binding type-10) domain profile. / Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / : / Endo-1,4-beta-glucanase/xyloglucanase, putative, gly74A
類似検索 - 構成要素
生物種CELLVIBRIO JAPONICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Attia, M. / Stepper, J. / Davies, G.J. / Brumer, H.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2016
タイトル: Functional and Structural Characterization of a Potent Gh74 Endo-Xyloglucanase from the Soil Saprophyte Cellvibrio Japonicus Unravels the First Step of Xyloglucan Degradation.
著者: Attia, M. / Stepper, J. / Davies, G.J. / Brumer, H.
履歴
登録2015年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月16日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-1,4-BETA-GLUCANASE/XYLOGLUCANASE, GLY74A
B: ENDO-1,4-BETA-GLUCANASE/XYLOGLUCANASE, GLY74A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,68115
ポリマ－156,8852
非ポリマー79713
水23,0051277
1
A: ENDO-1,4-BETA-GLUCANASE/XYLOGLUCANASE, GLY74A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8728
ポリマ－78,4421
非ポリマー4297
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ENDO-1,4-BETA-GLUCANASE/XYLOGLUCANASE, GLY74A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8107
ポリマ－78,4421
非ポリマー3676
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.120, 94.290, 105.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ENDO-1,4-BETA-GLUCANASE/XYLOGLUCANASE, GLY74A


分子量: 78442.336 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 34-765 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) CELLVIBRIO JAPONICUS (バクテリア)
株: UEDA107 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: B3PKK9, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; ...参照: UniProt: B3PKK9, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素, xyloglucan-specific endo-beta-1,4-glucanase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1277 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.95 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M SODIUM ACETATE (PH 5.0), 0.6 M SODIUM FORMATE, 8 % W/V PGA-LM

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→69.48 Å / Num. obs: 245787 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.52→1.56 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0131精密化
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5FKR

5fkr


解像度: 1.52→69.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 1.429 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.067 / ESU R Free: 0.069 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS, U VALUES, REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19384 12120 4.9 %RANDOM
Rwork0.16726 ---
obs0.16858 233635 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.946 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20.38 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→69.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11083 0 40 1277 12400
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0211477
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8911.91715688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.083323539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2351478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.04823.808499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.164151573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7871562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.21662
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.02113447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022815
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1681.1955870
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1591.1945869
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6721.797338
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7691.3045607
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.52→1.559 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 883 -
Rwork0.257 17235 -
obs--99.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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