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- PDB-5fiv: STRUCTURAL STUDIES OF HIV AND FIV PROTEASES COMPLEXED WITH AN EFF... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fiv
タイトルSTRUCTURAL STUDIES OF HIV AND FIV PROTEASES COMPLEXED WITH AN EFFICIENT INHIBITOR OF FIV PR
要素RETROPEPSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / FIV PROTEASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / aspartic-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Ribonuclease H superfamily / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-[(1R)-1-benzyl-2-oxoethyl]-L-valinamide / Chem-3TL / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Li, M. / Lee, T. / Morris, G. / Laco, G. / Wong, C. / Olson, A. / Elder, J. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2000
タイトル: Structural studies of FIV and HIV-1 proteases complexed with an efficient inhibitor of FIV protease
著者: Li, M. / Morris, G.M. / Lee, T. / Laco, G.S. / Wong, C.H. / Olson, A.J. / Elder, J.H. / Wlodawer, A. / Gustchina, A.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Structural Studies of HIV and Fiv Proteases Complexed with an Efficient Inhibitor of Fiv Pr
著者: Wlodawer, A. / Gustchina, A. / Reshetnikova, L. / Lubkowski, J. / Zdanov, A. / Hui, K. / Angleton, E. / Farmerie, W. / Goodenow, M. / Bhatt, D. / Zhang, L. / Dunn, B.
履歴
登録1998年12月2日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42023年12月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RETROPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7662
ポリマ－12,8571
非ポリマー9091
水1,40578
1
A: RETROPEPSIN
ヘテロ分子

A: RETROPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5324
ポリマ－25,7142
非ポリマー1,8182
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area3550 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area10670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.750, 50.750, 73.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-301-

HOH

21A-362-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RETROPEPSIN


分子量: 12856.853 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: (isolate Petaluma) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P16088, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-3TL / benzyl [(1S,4S,7S,8R,9R,10S,13S,16S)-7,10-dibenzyl-8,9-dihydroxy-1,16-dimethyl-4,13-bis(1-methylethyl)-2,5,12,15,18-pentaoxo-20-phenyl-19-oxa-3,6,11,14,17-pentaazaicos-1-yl]carbamate / TL-3, C2 symmetric inhibitor / TL3


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 909.077 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C50H64N6O10
参照: N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-[(1R)-1-benzyl-2-oxoethyl]-L-valinamide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS A C2 SYMMETRIC HIV PROTEASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.4 %
結晶化pH: 5
詳細: SAMPLE: 3.4MG/ML V59I IN 25MM IMIDAZOL BUFFER AT PH 7.0 WITH 1MM EDTA AND 10MM DTT. WELL SOLUTION: 1.6M AMMONIUM SULFATE IN SODIUM ACETATE BUFFER AT PH 4.5 MIXING SAMPLE AND WELL SOLLUTION 1:1, pH 5.0
PH範囲: 4.5-7.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17 mg/mlTL-31drop
250 mMimidazole-HCl1drop
31 mMEDTA1drop
41 mMdithiothreitol1drop
52 Mammonium sulfate1drop
60.1 Msodium acetate1drop
72 Mammonium sulfate1reservoir
80.1 Msodium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年11月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→20 Å / Num. obs: 9489 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル解像度: 1.84→1.91 Å / Rmerge(I) obs: 0.265 / Mean I/σ(I) obs: 2.91 / % possible all: 64.7
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.049
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
SHELXL精密化
SHELXL-97精密化
SAINTデータ削減
SAINTデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 1.9→10 Å / Num. parameters: 4075 / Num. restraintsaints: 3831 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY METHOD PF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2396 915 11.6 %RANDOM
all0.1644 7886 --
obs0.1671 -88.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MOEWS & KRETSINGER
Refine analyzeNum. disordered residues: 2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数894 0 33 78 1005
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.042
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.083
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL-97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.164 / Rfactor Rfree: 0.239 / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 24.9 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.042

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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