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- PDB-5fi1: Crystal Structure of the P-Rex1 DH/PH tandem in complex with Cdc42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fi1
タイトルCrystal Structure of the P-Rex1 DH/PH tandem in complex with Cdc42
要素
  • Cell division control protein 42 homolog
  • Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / dbl homology domain / pleckstrin homology domain / GTPase / RhoGEF / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / regulation of dendrite development / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis ...GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / regulation of dendrite development / apolipoprotein A-I receptor binding / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / regulation of actin filament polymerization / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / neutrophil activation / GTP-dependent protein binding / adherens junction organization / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / negative regulation of TOR signaling / regulation of postsynapse organization / regulation of small GTPase mediated signal transduction / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / nuclear migration / small GTPase-mediated signal transduction / NRAGE signals death through JNK / superoxide metabolic process / Myogenesis / heart contraction / positive regulation of cytokinesis / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / spindle midzone / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / T cell differentiation / RHOG GTPase cycle / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / RHOA GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / actin filament polymerization / EPHB-mediated forward signaling / neutrophil chemotaxis / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / GTPase activator activity / actin filament organization / guanyl-nucleotide exchange factor activity / EGFR downregulation / dendritic shaft / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / MAPK6/MAPK4 signaling / FCGR3A-mediated phagocytosis / regulation of actin cytoskeleton organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / phospholipid binding / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule
類似検索 - 分子機能
Cdc42 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / : / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain ...Cdc42 / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / : / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / : / SOS1/NGEF-like PH domain / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / Winged helix DNA-binding domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.203 Å
データ登録者Cash, J.N. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL086865 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL122416 米国
American Cancer SocietyPF-14-224-01-DMC 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Catalytic Core of the Metastatic Factor P-Rex1 and Its Regulation by PtdIns(3,4,5)P3.
著者: Cash, J.N. / Davis, E.M. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月27日Group: Database references
改定 1.22016年5月18日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein
B: Cell division control protein 42 homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,6842
ポリマ－64,6842
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area26800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.310, 95.906, 277.131
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein,Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate-dependent Rac exchanger 1 protein / PtdIns(3 / 4 / 5)-dependent Rac exchanger 1


分子量: 43066.605 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: dbl homology domain/pleckstrin homology domain tandem
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PREX1, KIAA1415 / プラスミド: pMALc2H10T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8TCU6
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 21616.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / プラスミド: pMALc2H10T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P60953

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.42 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Ammonium citrate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9788 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9788 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.16→50 Å / Num. obs: 12403 / % possible obs: 83.6 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 83.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Χ2: 1.096 / Net I/av σ(I): 16.062 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 43371
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.16-3.213.60.4465840.72587.2
3.21-3.273.60.346150.78884.8
3.27-3.343.70.2986390.85882.2
3.34-3.43.70.295850.90384.9
3.4-3.483.60.2156410.91486.9
3.48-3.563.70.2165970.95479
3.56-3.653.70.1596250.99888
3.65-3.753.50.1466190.96784.4
3.75-3.863.50.1176091.0682.4
3.86-3.983.50.1066191.12585.9
3.98-4.123.60.0995981.08179.8
4.12-4.293.40.0856211.13985.3
4.29-4.483.40.0735971.32980.7
4.48-4.723.40.0685971.51778.1
4.72-5.013.30.0666041.49984
5.01-5.43.40.0626031.34279.9
5.4-5.943.50.0586301.27783.2
5.94-6.83.50.0526471.2284.7
6.8-8.563.40.0356581.1984.8
8.56-5030.0297151.19285.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.1位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DFK, 5D3W

2dfk

5d3w


解像度: 3.203→43.122 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 31.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 622 5.03 %RANDOM
Rwork0.2048 11738 --
obs0.208 12360 81.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 252.6 Å2 / Biso mean: 124.726 Å2 / Biso min: 61.38 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.203→43.122 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4194 0 0 0 4194
残基数----524
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034275
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7065781
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025658
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003740
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.7471612
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2026-3.52470.36761300.27072730286077
3.5247-4.03450.29331770.22732951312884
4.0345-5.08170.22411630.20132911307481
5.0817-43.12620.26641520.18083146329884
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.26451.3271-0.96473.1819-0.86862.20730.20080.14610.1117-0.1155-0.21460.0878-0.03760.11520.00010.75530.1994-0.02130.87090.12290.719911.53428.886-16.678
21.3043-0.2987-0.3430.3178-0.35110.7413-0.21790.6907-0.4647-0.7949-0.05410.34151.0241-0.9326-0.00012.293-0.22040.00162.19070.18731.132719.20117.496-60.635
32.4614-0.0665-0.03664.4758-0.12144.67540.36820.5167-0.6992-0.2872-0.2779-0.36560.52490.416100.78250.3019-0.1031.0123-0.06050.913629.22812.801-16.709
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 38:244 )A38 - 244
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 245:396 )A245 - 396
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 0:179 )B0 - 179

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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