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- PDB-5fhh: Structure of human Pif1 helicase domain residues 200-641 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fhh
タイトルStructure of human Pif1 helicase domain residues 200-641
要素ATP-dependent DNA helicase PIF1
キーワードHYDROLASE / Pif1 helicase / SF1B 5'-3' DNA helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-DNA-RNA complex disassembly / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / telomerase inhibitor activity / G-quadruplex DNA binding / : / DNA 5'-3' helicase / single-stranded DNA helicase activity / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mitochondrial nucleoid ...protein-DNA-RNA complex disassembly / 5'-3' DNA/RNA helicase activity / telomerase inhibitor activity / G-quadruplex DNA binding / : / DNA 5'-3' helicase / single-stranded DNA helicase activity / telomeric DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / mitochondrial nucleoid / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / 5'-3' DNA helicase activity / DNA recombination / chromosome, telomeric region / DNA repair / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Helicase / : / DNA helicase Pif1, 2B domain / : / LRR1 pleckstrin homology domain / DNA helicase Pif1-like / PIF1-like helicase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / ATP-dependent DNA helicase PIF1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Zhou, X. / Ren, W. / Bharath, S.R. / Song, H.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Structural and Functional Insights into the Unwinding Mechanism of Bacteroides sp Pif1
著者: Zhou, X. / Ren, W. / Bharath, S.R. / Tang, X. / He, Y. / Chen, C. / Liu, Z. / Li, D. / Song, H.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent DNA helicase PIF1
B: ATP-dependent DNA helicase PIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,0736
ポリマ－96,0122
非ポリマー1,0604
水00
1
A: ATP-dependent DNA helicase PIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5363
ポリマ－48,0061
非ポリマー5302
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area710 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area16910 Å2
手法PISA
2
B: ATP-dependent DNA helicase PIF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,5363
ポリマ－48,0061
非ポリマー5302
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area180 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area18020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)204.750, 204.750, 77.791
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase PIF1 / DNA repair and recombination helicase PIF1


分子量: 48006.152 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 200-641 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PIF1, C15orf20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H611, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 3% tacsimate, 0.1M Bis-Tris, 15% glycerol, 15% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→71.2 Å / Num. obs: 22636 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 5.9 % / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 3.5→3.78 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 87.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
Aimlessデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 3.6→47.062 Å / SU ML: 0.57 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 40.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3548 1043 5.04 %
Rwork0.3103 --
obs0.3125 20701 94.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→47.062 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5064 0 64 0 5128
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075309
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3557308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0583074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06909
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008947
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5996-3.78930.40051220.31862386X-RAY DIFFRACTION80
3.7893-4.02660.36431540.32512430X-RAY DIFFRACTION83
4.0266-4.33730.38961620.30162935X-RAY DIFFRACTION99
4.3373-4.77340.33351190.30242980X-RAY DIFFRACTION100
4.7734-5.46320.37211650.32562951X-RAY DIFFRACTION99
5.4632-6.87970.36491620.33542951X-RAY DIFFRACTION99
6.8797-47.06650.31531590.29083025X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.15-2.2609-1.58456.84220.44092.05810.21090.39780.3433-0.1129-0.1344-1.2128-0.35680.0936-0.25790.3765-0.0257-0.06130.27160.03370.4649-92.984444.6384-8.6628
25.216-0.3071-0.51324.28840.36032.6017-0.2577-0.3073-1.056-0.29090.63650.14540.65160.1350.10720.56950.1118-0.07120.3971-0.00680.8101-87.494129.59380.7164
33.99840.67-0.36242.11350.23540.5954-0.7978-0.30980.51520.25820.25980.20590.0230.11970.36810.40180.0475-0.06210.37660.02310.6609-99.112943.03563.5524
42.0715-0.73780.22192.0164-0.75092.8924-0.08570.6295-0.56530.5177-0.19610.28320.2594-0.82550.36990.6350.0068-0.10730.5566-0.16231.8805-116.445921.4133-7.1305
53.92880.47430.82332.82990.84844.53310.46360.438-1.014-0.8069-0.32470.7528-1.3124-0.01070.0390.69960.08260.01830.61530.01221.1428-105.762522.546-11.0981
63.73880.4497-0.47223.84811.82823.1802-0.58710.8894-0.4964-1.23280.20310.0372-0.3660.09910.09760.8419-0.0318-0.27120.84-0.78371.2829-111.573823.2776-21.6478
75.1836-0.48072.15823.17060.71451.15270.1856-0.24620.08470.6785-0.26320.81761.13040.03710.46180.60890.02640.17820.5053-0.00320.485-95.119919.2627-9.5114
82.72111.00240.51162.1102-0.13131.27350.36620.0813-0.8620.00180.15450.37520.46690.0280.0880.3255-0.2755-0.32960.35240.03041.6073-113.987133.7493-0.5838
93.63871.9712-1.26683.0021-0.91550.90190.258-0.7404-0.32590.57-0.78620.3175-0.2556-0.08660.11350.4580.224-0.06050.35520.04161.0017-112.973844.24455.3187
101.23960.4646-0.28752.06930.19172.2037-0.32190.08510.0926-0.55840.28730.6398-0.8230.3564-0.1080.7510.0270.10570.3357-0.09751.0558-73.731732.1844-30.4818
112.82450.6328-0.9323.3018-0.48061.51640.07650.24-0.12190.4822-0.513-1.02290.30630.00410.29530.9237-0.163-0.23310.296-0.29392.0123-83.903914.6171-26.4462
121.98450.6661-1.30322.0287-1.69642.6254-0.02350.68520.1121-0.69620.55620.02970.6295-0.484-0.37531.1683-0.2001-0.13530.5027-0.37621.9423-85.409121.0675-32.3
131.4087-0.8357-1.0457.6535-0.79311.0390.5929-0.3394-0.0572-2.12950.02132.3130.3731-0.8047-0.31070.9896-0.0084-0.15421.0374-0.33991.6708-76.154919.1925-41.095
141.2614-0.1423-0.98842.3881-2.23753.2829-0.1511-0.5232-0.5372-0.7320.2413-1.25660.68261.29640.17850.91960.01580.35891.0778-0.55922.8471-51.893519.1533-29.5285
156.87110.7074-0.13850.1135-0.21662.1276-1.0474-0.44960.4385-0.0930.715-2.1950.321.16080.47780.92360.25530.07810.92160.0642.629-67.60297.1166-8.2473
162.9108-1.77040.27821.7056-0.23651.7172-0.4944-0.226-0.81870.15760.8943-1.0271-0.52030.8512-0.39360.57480.1984-0.06710.3654-0.29562.2778-66.523717.9621-11.5148
170.0498-0.1820.05133.4995-1.91131.37950.3546-0.04380.0046-0.39080.2599-0.7108-0.00621.0077-0.82471.13950.11040.26891.0014-0.57922.2033-54.311513.5773-28.6425
182.0270.3466-0.6732.67121.17530.96340.69870.1463-1.044-1.250.1909-0.50130.38890.2107-0.4061.4203-0.12450.55331.0663-0.54623.0115-59.161914.0974-41.0219
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 205:256 )A205 - 256
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 257:312 )A257 - 312
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 313:410 )A313 - 410
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 411:458 )A411 - 458
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND RESID 459:494 )A459 - 494
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN A AND RESID 495:527 )A495 - 527
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN A AND RESID 528:547 )A528 - 547
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN A AND RESID 548:584 )A548 - 584
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN A AND RESID 585:615 )A585 - 615
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN B AND RESID 205:256 )B205 - 256
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN B AND RESID 257:288 )B257 - 288
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN B AND RESID 289:345 )B289 - 345
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN B AND RESID 346:374 )B346 - 374
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN B AND RESID 375:428 )B375 - 428
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN B AND RESID 429:479 )B429 - 479
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN B AND RESID 480:567 )B480 - 567
17X-RAY DIFFRACTION17( CHAIN B AND RESID 568:593 )B568 - 593
18X-RAY DIFFRACTION18( CHAIN B AND RESID 594:615 )B594 - 615

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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