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- PDB-5fgs: Crystal structure of C-terminal domain of shaft pilin spaA from L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fgs
タイトルCrystal structure of C-terminal domain of shaft pilin spaA from Lactobacillus rhamnosus GG - P21212 space group
要素Cell surface protein SpaA
キーワードCELL ADHESION / Pilin / spaA / probiotic / isopeptide / SpaCBA pili / adhesin
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like ...Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal / Gram-positive pilin subunit D1, N-terminal domain / Prealbumin-like fold domain / Prealbumin-like fold domain / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell surface protein SpaA
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus rhamnosus GG (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chaurasia, P. / Pratap, S. / von Ossowski, I. / Palva, A. / Krishnan, V.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of BiotechnologyBT/PR5891/BRB/10/1098/2012 インド
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: New insights about pilus formation in gut-adapted Lactobacillus rhamnosus GG from the crystal structure of the SpaA backbone-pilin subunit
著者: Chaurasia, P. / Pratap, S. / von Ossowski, I. / Palva, A. / Krishnan, V.
履歴
登録2015年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell surface protein SpaA
B: Cell surface protein SpaA
C: Cell surface protein SpaA
D: Cell surface protein SpaA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,81313
ポリマ－59,2244
非ポリマー5899
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4810 Å2
ΔGint-215 kcal/mol
Surface area21220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.070, 74.343, 116.777
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERAA176 - 2982 - 124
21SERSERBB176 - 2982 - 124
12PROPROAA176 - 2972 - 123
22PROPROCC176 - 2972 - 123
13SERSERAA176 - 2982 - 124
23SERSERDD176 - 2982 - 124
14PROPROBB176 - 2972 - 123
24PROPROCC176 - 2972 - 123
15SERSERBB176 - 2982 - 124
25SERSERDD176 - 2982 - 124
16PROPROCC176 - 2972 - 123
26PROPRODD176 - 2972 - 123

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Cell surface protein SpaA / pilus protein SpaA


分子量: 14806.058 Da / 分子数: 4 / 断片: C-terminal domain, residues 175-302 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus rhamnosus GG (バクテリア)
株: GG / 遺伝子: LRHM_0426 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pLysS / 参照: UniProt: C7T9P4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.19 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1M MES, 0.02M zinc sulphate, 25% PEG 550MME

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: Xenocs GeniX 3D Cu HF / 波長: 1.54179 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年3月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→37.17 Å / Num. obs: 33984 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 24.2
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.649 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDSdata processing
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5FGR

5fgr


解像度: 2→37.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 10.611 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2497 1697 5 %RANDOM
Rwork0.21654 ---
obs0.21816 32254 99.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.744 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2--1.6 Å20 Å2
3----2.02 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2→37.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3728 0 9 256 3993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.023792
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.023395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1651.9415129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01937863
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3815489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.75626.136176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.86915608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.232158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2584
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024399
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02833
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8551.5231968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.8551.5231967
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.3952.2792453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.3952.2792454
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9221.5921824
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.9221.5931824
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.4712.3572677
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.45313.014328
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.39512.614268
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A67500.07
12B67500.07
21A66810.07
22C66810.07
31A67350.07
32D67350.07
41B66030.09
42C66030.09
51B68610.07
52D68610.07
61C66390.07
62D66390.07
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.054 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 116 -
Rwork0.296 2236 -
obs--94.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.10140.9473-0.14913.69950.35932.5168-0.0329-0.16310.2029-0.2201-0.01520.4543-0.20820.03370.04820.0403-0.0071-0.03430.02610.0080.276816.6098.71248.984
21.8272-0.16450.92653.2212-1.46936.3572-0.00330.2265-0.1262-0.7272-0.211-0.2370.62380.30220.21420.21010.03890.07820.06110.04250.269313.194-17.71436.392
32.0076-0.3095-0.09854.04150.57285.47010.02370.15210.1347-0.0123-0.115-0.2025-0.41030.25930.09140.3817-0.0965-0.06930.1190.06250.254917.94121.19322.131
42.21221.0490.22559.2822-2.55093.7888-0.13330.21830.102-0.52940.0483-0.16960.1454-0.03290.08510.46950.02580.11540.2725-0.00580.213513.564-5.2339.674
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A176 - 298
2X-RAY DIFFRACTION2B176 - 298
3X-RAY DIFFRACTION3C175 - 298
4X-RAY DIFFRACTION4D176 - 298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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