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万見
- PDB-5fgn: Integral membrane protein lipooligosaccharide phosphoethanolamine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fgn
タイトルIntegral membrane protein lipooligosaccharide phosphoethanolamine transferase A (EptA) from Neisseria meningitidis
要素lipooligosaccharide phosphoethanolamine transferase A
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / Endotoxin Biosynthesis / EptA / Membrane protein / Phosphoethanolamine transferase / Polymixin Resistance / Phosphotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity, transferring phosphorus-containing groups / sulfuric ester hydrolase activity / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / membrane => GO:0016020 / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Phosphoethanolamine transferase, N-terminal / Phosphoethanolamine transferase EptA/EptB / Phosphoethanolamine transferase / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
YhbX/YhjW/YijP/YjdB family protein / Phosphoethanolamine transferase EptA
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Anandan, A. / Vrielink, A.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP 1003697 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP 1078642 オーストラリア
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structure of a lipid A phosphoethanolamine transferase suggests how conformational changes govern substrate binding.
著者: Anandan, A. / Evans, G.L. / Condic-Jurkic, K. / O'Mara, M.L. / John, C.M. / Phillips, N.J. / Jarvis, G.A. / Wills, S.S. / Stubbs, K.A. / Moraes, I. / Kahler, C.M. / Vrielink, A.
履歴
登録2015年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月1日Group: Database references
改定 1.22017年3月8日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: lipooligosaccharide phosphoethanolamine transferase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1614
ポリマ－62,2921
非ポリマー8683
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)187.285, 187.285, 205.125
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-777-

HOH

21A-817-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 lipooligosaccharide phosphoethanolamine transferase A / EptA


分子量: 62292.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: C terminal Histag
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
遺伝子: NMB1638 / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) pLysS / 参照: UniProt: E3D1H8, UniProt: Q7DD94*PLUS
#2: 糖 ChemComp-BGL / 2-O-octyl-beta-D-glucopyranose / 2-O-octyl-beta-D-glucose / 2-O-octyl-D-glucose / 2-O-octyl-glucose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-D-Glcp2octylIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE / ドデシルβ-D-マルトシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 7.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 82.96 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ammonium Sulphate, Hepes, Beta octylglucoside / PH範囲: 7.5-8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月9日
放射モノクロメーター: Silicon Double Crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→138.308 Å / Num. all: 47424 / Num. obs: 47424 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.3 % / Biso Wilson estimate: 53.48 Å2 / Rpim(I) all: 0.086 / Rrim(I) all: 0.278 / Rsym value: 0.264 / Net I/av σ(I): 2.375 / Net I/σ(I): 9.3 / Num. measured all: 487530
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.75-2.910.42.3660.37079468040.7622.4882.3661.3100
2.9-3.0710.41.6170.56759564880.521.71.6171.9100
3.07-3.2910.40.9660.86356461140.3111.0160.9663100
3.29-3.5510.40.5051.55903056890.1630.5310.5055.5100
3.55-3.8910.30.2742.85431952530.0890.2890.2749.2100
3.89-4.3510.30.164.84911947700.0520.1680.1613.9100
4.35-5.0210.20.1325.64322042300.0430.1380.13218100
5.02-6.1510.10.1474.93637836050.0480.1550.14716.4100
6.15-8.79.80.0749.92796728420.0240.0780.07421.9100
8.7-46.8219.50.0344.51554416290.0130.0370.03434.499.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KAV

4kav


解像度: 2.75→46.821 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2414 2401 5.07 %Random selection
Rwork0.2142 44992 --
obs0.2155 47393 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.36 Å2 / Biso mean: 52.2177 Å2 / Biso min: 35.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.75→46.821 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4253 0 84 126 4463
Biso mean--64.43 51.98 -
残基数----536
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014417
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0335998
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047689
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004754
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9281576
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.75-2.84830.35122300.303144424672100
2.8483-2.96230.29192660.2843954661100
2.9623-3.09710.3042170.263444524669100
3.0971-3.26040.30122300.24244774707100
3.2604-3.46460.21832530.206844404693100
3.4646-3.7320.23372310.202944944725100
3.732-4.10730.23722360.196344974733100
4.1073-4.70120.20982400.178845114751100
4.7012-5.92110.20192610.189745404801100
5.9211-46.8280.24642370.2254744498199
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.5297 Å / Origin y: -16.6605 Å / Origin z: -24.3702 Å
111213212223313233
T0.5077 Å20.0442 Å20.0596 Å2-0.5887 Å2-0.0245 Å2--0.5052 Å2
L0.4738 °2-0.2629 °2-0.1692 °2-0.7947 °20.3346 °2--0.5437 °2
S-0.0037 Å °0.1023 Å °-0.0775 Å °-0.1644 Å °-0.0094 Å °-0.1383 Å °0.0869 Å °0.1559 Å °0.0114 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA8 - 543
2X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 137
3X-RAY DIFFRACTION1allF138
4X-RAY DIFFRACTION1allE1
5X-RAY DIFFRACTION1allC4912
6X-RAY DIFFRACTION1allB1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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