[日本語] English
万見
- PDB-5ffn: Complex of subtilase SubTY from Bacillus sp. TY145 with chymotryp... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ffn
タイトルComplex of subtilase SubTY from Bacillus sp. TY145 with chymotrypsin inhibitor CI2A
要素
  • Enzyme subtilase SubTY from Bacillus sp. TY145
  • Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
キーワードHYDROLASE / Protease / Subtilase / Complex / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


3.4.21.14 / serine-type endopeptidase inhibitor activity / response to wounding / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Trypsin Inhibitor V, subunit A / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / Trypsin Inhibitor V; Chain A / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. ...Trypsin Inhibitor V, subunit A / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I / Proteinase inhibitor I13, potato inhibitor I superfamily / Potato inhibitor I family / Potato inhibitor I family signature. / Trypsin Inhibitor V; Chain A / Peptidase S8/S53 domain / : / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Enzyme subtilase SubTY from Bacillus sp. TY145 / Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
Hordeum vulgare (オオムギ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者McAuley, K.E. / Svendsen, A. / Oestergaard, P.R. / Dohnalek, J. / Wilson, K.S.
引用Book title: Understanding enzymes; Function, Design, Engineering and Analysis
ジャーナル: Book / 年: 2016
タイトル: Stabilization of Enzymes by Metal Binding: Structures of Two Alkalophilic Bacillus Subtilases and Analysis of the Second Metal-Binding Site of the Subtilase Family
著者: Dohnalek, J. / McAuley, K.E. / Brzozowski, A.M. / Oestergaard, P.R. / Svendsen, A. / Wilson, K.S.
履歴
登録2015年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / database_2 ...citation / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_abbrev / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_abbrev / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Enzyme subtilase SubTY from Bacillus sp. TY145
I: Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0245
ポリマ－39,9212
非ポリマー1033
水8,035446
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1830 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area13680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.753, 66.838, 107.082
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Enzyme subtilase SubTY from Bacillus sp. TY145


分子量: 31814.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Bacillus sp. TY145, NCIMB 40339 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 発現宿主: Bacillus subtilis (枯草菌) / 参照: UniProt: A0A182DWC8*PLUS, 3.4.21.14
#2: タンパク質 Subtilisin-chymotrypsin inhibitor-2A / CI-2A


分子量: 8106.399 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Hordeum vulgare (オオムギ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01053
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 446 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % / 解説: prism-shaped crystals
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Complex was concentrated to 45 mg/ml in 10 mM Tris, pH 7.0. 1 microliter of protein solution with 1 microliter of a reservoir solution containing 5.5 M sodium formate, 0.2 M imidazole-malate ...詳細: Complex was concentrated to 45 mg/ml in 10 mM Tris, pH 7.0. 1 microliter of protein solution with 1 microliter of a reservoir solution containing 5.5 M sodium formate, 0.2 M imidazole-malate pH 6.5, and 200 mM NDSB 201.

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年5月1日
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. all: 40054 / Num. obs: 40054 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 17.676 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 33
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACK1.96.2データスケーリング
AMoRE位相決定
XTALVIEWモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SVN

1svn


解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 2.004 / SU ML: 0.064 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18839 2009 5 %RANDOM
Rwork0.15098 ---
obs0.15285 38044 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.614 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.28 Å20 Å20 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3---0.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2753 0 3 446 3202
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222819
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022528
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5091.9473835
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8835889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1615373
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.19224.867113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.18515443
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.021513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023216
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02536
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2584
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.22635
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.21398
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21569
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1730.2359
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0990.217
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0940.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1650.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8771.51847
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.281.5787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.46322958
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.36131009
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.614.5877
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.796→1.842 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 138 -
Rwork0.194 2737 -
obs--99.34 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る