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- PDB-5fcf: Crystal Structure of Xaa-Pro dipeptidase from Xanthomonas campest... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fcf
タイトルCrystal Structure of Xaa-Pro dipeptidase from Xanthomonas campestris, phosphate and Mn bound
要素
  • GLY-GLY-GLY
  • Proline dipeptidase
キーワードHYDROLASE / Xaa-pro dipeptidase / prolidase / M24 family / phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like ...Creatinase, N-terminal / Creatinase/Prolidase N-terminal domain / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Proline dipeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris str. ATCC 33913 (バクテリア)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Kumar, A. / Are, V. / Ghosh, B. / Jamdar, S. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: Biochim. Biophys. Acta / 年: 2017
タイトル: Crystal structure and biochemical investigations reveal novel mode of substrate selectivity and illuminate substrate inhibition and allostericity in a subfamily of Xaa-Pro dipeptidases.
著者: Are, V.N. / Kumar, A. / Kumar, S. / Goyal, V.D. / Ghosh, B. / Bhatnagar, D. / Jamdar, S.N. / Makde, R.D.
履歴
登録2015年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline dipeptidase
B: Proline dipeptidase
C: GLY-GLY-GLY
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,49612
ポリマ－85,7963
非ポリマー7009
水7,098394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)81.962, 104.284, 112.324
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Proline dipeptidase


分子量: 42803.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris str. ATCC 33913 (バクテリア)
株: ATCC 33913 / 遺伝子: pepQ, XCC2409 / プラスミド: pST50Tr / 詳細 (発現宿主): pET3a based vector / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q8P839, Xaa-Pro dipeptidase
#2: タンパク質・ペプチド GLY-GLY-GLY


分子量: 189.171 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 5種, 403分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 394 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.37 %
結晶化温度: 294 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 40mM KH2PO4, 20% Glycerol, 14% PEG 8000, 2mM MnCl2 / PH範囲: 5.0-5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: BL-21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年7月22日 / 詳細: x-ray mirror
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→47.29 Å / Num. obs: 82603 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.871 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
Cootモデル構築
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSdata processing
MAR345dtbデータ収集
精密化解像度: 1.85→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 4.641 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19591 4080 4.9 %RANDOM
Rwork0.15907 ---
obs0.16088 78448 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.237 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5988 0 33 394 6415
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0196150
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3691.9518372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.161313347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6975792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.82923.456272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.54815913
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8131548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2934
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.0217100
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021428
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3831.5583180
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3831.5583179
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8992.3253968
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.92.3263969
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2851.8282970
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.2841.8282970
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.4592.6474405
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.97113.2177047
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.88912.9336881
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 312 -
Rwork0.232 5695 -
obs--99.39 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)詳細Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.38080.0630.19050.40820.25580.85380.00670.08930.027-0.09010.0659-0.0486-0.13890.2319-0.07260.0391-0.03260.02580.1082-0.02390.0214Chain A39.6546-3.3098-1.0876
20.5464-0.05470.27750.21360.00370.5947-0.0521-0.04760.086-0.00160.02590.0276-0.0445-0.00710.02620.0374-0.0116-0.00440.0141-0.00490.045Chain B13.5281-6.27-0.2608
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 399
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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