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-Structure paper
| タイトル | Crystal structure and biochemical investigations reveal novel mode of substrate selectivity and illuminate substrate inhibition and allostericity in a subfamily of Xaa-Pro dipeptidases. |
|---|---|
| ジャーナル・号・ページ | Biochim. Biophys. Acta, Vol. 1865, Page 153-164, Year 2017 |
| 掲載日 | 2015年12月15日 (構造データの登録日) |
著者 | Are, V.N. / Kumar, A. / Kumar, S. / Goyal, V.D. / Ghosh, B. / Bhatnagar, D. / Jamdar, S.N. / Makde, R.D. |
リンク | Biochim. Biophys. Acta / PubMed:27816563 |
| 手法 | X線回折 |
| 解像度 | 1.85 - 1.95 Å |
| 構造データ | ![]() PDB-5fcf: ![]() PDB-5fch: |
| 化合物 | ![]() ChemComp-MN: ![]() ChemComp-PO4: ![]() ChemComp-GOL: ![]() ChemComp-PEG: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-ZN: |
| 由来 |
|
キーワード | HYDROLASE / Xaa-pro dipeptidase / prolidase / M24 family / phosphate |
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xanthomonas campestris pv. campestris str. atcc 33913 (バクテリア)
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