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- PDB-5fa8: SAM complex with aKMT from the hyperthermophilic archaeon Sulfolo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fa8
タイトルSAM complex with aKMT from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus islandicu
要素Ribosomal protein L11 methyltransferase, putative
キーワードTRANSFERASE / protein methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-lysine N-methyltransferase activity / methylation / ribosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / N-lysine methyltransferase FAM173A/B / Methyltransferase domain / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Ribosomal protein L11 methyltransferase, putative
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus islandicus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Ouyang, S.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
the National Natural Science Foundation of China31570875, 31330019, 81590761 and 31200559 中国
引用ジャーナル: Mol.Cell Proteomics / 年: 2016
タイトル: aKMT Catalyzes Extensive Protein Lysine Methylation in the Hyperthermophilic Archaeon Sulfolobus islandicus but is Dispensable for the Growth of the Organism
著者: Chu, Y. / Zhu, Y. / Chen, Y. / Li, W. / Zhang, Z. / Liu, D. / Wang, T. / Ma, J. / Deng, H. / Liu, Z.J. / Ouyang, S. / Huang, L.
履歴
登録2015年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月6日Group: Database references
改定 1.22016年7月27日Group: Database references
改定 1.32016年9月14日Group: Database references
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein L11 methyltransferase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8373
ポリマ－18,4141
非ポリマー4232
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area80 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area8130 Å2
2
A: Ribosomal protein L11 methyltransferase, putative
ヘテロ分子

A: Ribosomal protein L11 methyltransferase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6746
ポリマ－36,8292
非ポリマー8454
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area13980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.301, 57.993, 55.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-500-

HOH

21A-611-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein L11 methyltransferase, putative


分子量: 18414.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus islandicus (strain M.14.25 / Kamchatka #1) (古細菌)
株: M.14.25 / Kamchatka #1 / 遺伝子: M1425_1574 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3MWA1
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.64 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10mM magnesium chloride hexahydrate, 0.1M HEPES-NaOH, pH 7.0, 15%(w/v) polyethylene glycol 3,350, 5mM nickel chloride hexahydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→28.6 Å / Num. obs: 69363 / % possible obs: 95.5 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 2.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000data processing
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→28.6 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 22.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2124 3909 5.64 %
Rwork0.1831 --
obs0.1848 69363 94.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→28.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1233 0 28 215 1476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061283
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2221739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.499490
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005220
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.299-1.31480.3889780.29321338X-RAY DIFFRACTION55
1.3148-1.33150.27671020.2811666X-RAY DIFFRACTION68
1.3315-1.3490.25071320.27242147X-RAY DIFFRACTION83
1.349-1.36750.29671350.24582254X-RAY DIFFRACTION94
1.3675-1.3870.26741420.21962358X-RAY DIFFRACTION95
1.387-1.40770.2641430.22212391X-RAY DIFFRACTION97
1.4077-1.42970.24181450.22082392X-RAY DIFFRACTION97
1.4297-1.45310.25571410.21122417X-RAY DIFFRACTION97
1.4531-1.47820.26411440.19812393X-RAY DIFFRACTION97
1.4782-1.50510.22461440.19452426X-RAY DIFFRACTION97
1.5051-1.5340.25721360.19332345X-RAY DIFFRACTION98
1.534-1.56530.19711470.18032438X-RAY DIFFRACTION97
1.5653-1.59930.20521420.17422399X-RAY DIFFRACTION98
1.5993-1.63660.19291460.17632449X-RAY DIFFRACTION98
1.6366-1.67750.23271410.1742384X-RAY DIFFRACTION98
1.6775-1.72280.23731470.18372461X-RAY DIFFRACTION98
1.7228-1.77350.16731470.18242427X-RAY DIFFRACTION99
1.7735-1.83070.20291440.18562426X-RAY DIFFRACTION99
1.8307-1.89620.24271450.17262409X-RAY DIFFRACTION99
1.8962-1.97210.19341470.16232502X-RAY DIFFRACTION99
1.9721-2.06180.20361450.16152450X-RAY DIFFRACTION99
2.0618-2.17050.18071450.16912445X-RAY DIFFRACTION99
2.1705-2.30640.21841450.17052463X-RAY DIFFRACTION99
2.3064-2.48440.22611480.18122435X-RAY DIFFRACTION99
2.4844-2.73420.19631460.19412480X-RAY DIFFRACTION99
2.7342-3.12940.21081490.18672433X-RAY DIFFRACTION99
3.1294-3.94110.19161450.16642401X-RAY DIFFRACTION98
3.9411-28.6110.21621380.18922325X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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