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- PDB-5fa0: The structure of the beta-3-deoxy-D-manno-oct-2-ulosonic acid tra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fa0
タイトルThe structure of the beta-3-deoxy-D-manno-oct-2-ulosonic acid transferase domain from WbbB
要素Putative N-acetyl glucosaminyl transferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / LPS biosynthesis / glycosyltransferase (グリコシルトランスフェラーゼ)
機能・相同性Capsule polysaccharide biosynthesis / Capsule polysaccharide biosynthesis protein / polysaccharide transport / polysaccharide biosynthetic process / transferase activity / Putative N-acetyl glucosaminyl transferase
機能・相同性情報
生物種Raoultella terrigena (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mallette, E. / Ovchinnikova, O.G. / Whitfield, C. / Kimber, M.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
GlycoNETAM-4 カナダ
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2016
タイトル: Bacterial beta-Kdo glycosyltransferases represent a new glycosyltransferase family (GT99).
著者: Ovchinnikova, O.G. / Mallette, E. / Koizumi, A. / Lowary, T.L. / Kimber, M.S. / Whitfield, C.
履歴
登録2015年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative N-acetyl glucosaminyl transferase
B: Putative N-acetyl glucosaminyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,8863
ポリマ－92,8502
非ポリマー351
水10,124562
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area33240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.930, 82.930, 120.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative N-acetyl glucosaminyl transferase


分子量: 46425.031 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Raoultella terrigena (バクテリア)
遺伝子: wbbB / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q6U8B0
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 562 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.4 % / 解説: prisms
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10 mg/ml WbbB, 0.2M MgCl2, 0.1 M Tris.HCl, 25 % PEG 4000, 10 mM tris(2-carboxyethyl)phosphine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 0.97836 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月7日
放射モノクロメーター: KOHZU double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97836 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 71295 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 20.44 Å2 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.93 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→41.465 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 19.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2285 1141 3.03 %
Rwork0.1855 --
obs0.1868 37670 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→41.465 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6216 0 1 562 6779
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036397
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6368697
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1162291
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.026965
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021128
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40470.25461410.22424497X-RAY DIFFRACTION100
2.4047-2.53140.25681410.21534481X-RAY DIFFRACTION100
2.5314-2.690.27641410.21164522X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.89770.19731400.20634507X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.18920.30431430.20194558X-RAY DIFFRACTION100
3.1892-3.65040.22011400.18444564X-RAY DIFFRACTION100
3.6504-4.59820.21571420.14984612X-RAY DIFFRACTION100
4.5982-41.47170.18411530.16574788X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.73990.24290.07181.32690.18082.34380.00140.10930.193-0.0272-0.0266-0.1129-0.0536-0.01130.00970.1110.02970.0345-0.0187-0.01870.163926.1413-40.491138.8671
21.25180.34580.64320.987-0.42961.4674-0.5018-0.71220.5949-0.05180.1680.3775-0.7119-0.72380.07360.15320.2981-0.04890.6122-0.21390.3217-0.8032-30.22550.1315
32.9136-0.62130.09182.02830.57623.9608-0.2417-0.82150.05930.39910.1336-0.1735-0.0957-0.326-0.00040.20630.0822-0.0290.4695-0.07280.017418.395-39.004665.3367
43.8102-0.1801-0.51551.71660.07021.6756-0.02350.1176-0.2320.0854-0.00060.06890.24950.107-0.00150.1483-0.01620.00080.0384-0.01280.1467-27.145-40.087834.1901
52.9454-0.92981.03362.6950.19213.6138-0.18480.42890.5567-0.0991-0.009-0.4677-0.4830.29090.14560.18490.0062-0.0040.4014-0.01070.224-0.2384-28.410623.6014
62.2164-0.0568-0.06422.06560.46443.1565-0.10311.64530.0961-0.620.2589-0.0875-0.0134-0.12540.03360.3125-0.04880.00750.9315-0.0983-0.0441-18.8208-35.70389.0245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 1:156 )A1 - 156
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 222:320 )A222 - 320
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 157:212 OR RESID 321:407 ) )A157 - 212
4X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND ( RESID 157:212 OR RESID 321:407 ) )A321 - 407
5X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 1:156 )B1 - 156
6X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 222:320 )B222 - 320
7X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND ( RESID 157:216 OR RESID 321:402 ) )B157 - 216
8X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND ( RESID 157:216 OR RESID 321:402 ) )B321 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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