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- PDB-5f9h: Crystal structure of RIG-I helicase-RD in complex with 24-mer 5' ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5f9h | ||||||
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Title | Crystal structure of RIG-I helicase-RD in complex with 24-mer 5' triphosphate hairpin RNA | ||||||
![]() |
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![]() | hydrolase/rna / Complex / RIG-I / capped RNA / self versus non-self / innate immunity / hydrolase-rna complex | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / pattern recognition receptor activity / TRAF6 mediated IRF7 activation ...regulation of type III interferon production / RIG-I signaling pathway / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / OAS antiviral response / detection of virus / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / positive regulation of response to cytokine stimulus / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / pattern recognition receptor activity / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / RSV-host interactions / cellular response to exogenous dsRNA / response to exogenous dsRNA / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of interferon-alpha production / bicellular tight junction / antiviral innate immune response / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of interferon-beta production / regulation of cell migration / positive regulation of interleukin-8 production / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / response to virus / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / ruffle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / positive regulation of tumor necrosis factor production / double-stranded RNA binding / Ovarian tumor domain proteases / actin cytoskeleton / TRAF3-dependent IRF activation pathway / gene expression / double-stranded DNA binding / defense response to virus / RNA helicase activity / single-stranded RNA binding / Ub-specific processing proteases / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / innate immune response / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / GTP binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Wang, C. / Marcotrigiano, J. / Miller, M. / Jiang, F. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural basis for m7G recognition and 2'-O-methyl discrimination in capped RNAs by the innate immune receptor RIG-I. Authors: Devarkar, S.C. / Wang, C. / Miller, M.T. / Ramanathan, A. / Jiang, F. / Khan, A.G. / Patel, S.S. / Marcotrigiano, J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 841.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 684.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5f98C ![]() 5f9fC ![]() 5e3hS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 79594.734 Da / Num. of mol.: 6 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: RNA chain | Mass: 7304.353 Da / Num. of mol.: 6 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | ChemComp-ZN / #4: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-GTP / |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.87 Å3/Da / Density % sol: 57.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 23% (w/v) PEG 3350, 0.25 M KSCN, 100 mM MOPS (pH 7.8) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 22, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.1→49.664 Å / Num. obs: 109315 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Net I/σ(I): 9.6 |
Reflection shell | Resolution: 3.2→3.4 Å / Redundancy: 10.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.6 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5E3H Resolution: 3.1→49.442 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 26.13 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.1→49.442 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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