[日本語] English
万見
- PDB-5f1m: Crystal structure of Serine/threonine phosphatase Stp1 from Staph... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f1m
タイトルCrystal structure of Serine/threonine phosphatase Stp1 from Staphylococcus aureus
要素Phosphorylated protein phosphatase
キーワードHYDROLASE / Serine/threonine phosphatase 1
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 2C / Sigma factor PP2C-like phosphatases / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.322 Å
データ登録者Zheng, W.H. / Wang, T. / Li, Z.G.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
MOST2013CB911501 中国
SZSTIJCYJ20150331100849958 中国
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2016
タイトル: Structure-Based Identification of a Potent Inhibitor Targeting Stp1-Mediated Virulence Regulation in Staphylococcus aureus
著者: Zheng, W. / Cai, X. / Xie, M. / Liang, Y. / Wang, T. / Li, Z.
履歴
登録2015年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphorylated protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8665
ポリマ－30,6461
非ポリマー2204
水2,450136
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.770, 77.350, 85.360
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

-
要素

#1: タンパク質 Phosphorylated protein phosphatase / Protein phosphatase / Protein serine/threonine phosphatase PrpC%2C regulation of stationary phase


分子量: 30646.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: prpC, AS858_01330, BN1321_240063, EQ80_005655, ER12_005650, ERS093009_00664
プラスミド: pCold I / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 plysS
参照: UniProt: Q9RL81, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 15%PEG4000, 200mM MgCl2, 100mM Tris, 0.5mM MnCl2 / PH範囲: 8.2-8.7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002+ / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→38.77 Å / Num. obs: 11662 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 35.22 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rpim(I) all: 0.072 / Rrim(I) all: 0.192 / Net I/σ(I): 8.2 / Num. measured all: 80708 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.32-2.45.31.079602811340.6250.511.1981.399.9
8.99-38.776.10.04414942460.9990.0180.04821.498.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
iMOSFLMデータ削減
iMOSFLMデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PK0

2pk0


解像度: 2.322→32.114 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2555 605 5.2 %
Rwork0.2021 11023 -
obs0.2049 11628 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 123.18 Å2 / Biso mean: 43.9101 Å2 / Biso min: 17.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.322→32.114 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2027 0 4 136 2167
Biso mean--41.94 41.22 -
残基数----254
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032061
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5722782
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045309
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002368
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7881232
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.3221-2.55570.34381260.280827212847
2.5557-2.92520.3221570.257826852842
2.9252-3.68470.25981530.202627502903
3.6847-32.11660.2151690.164128673036
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 48.9257 Å / Origin y: 96.1253 Å / Origin z: 183.1176 Å
111213212223313233
T0.195 Å20.038 Å2-0.0315 Å2-0.2505 Å2-0.0525 Å2--0.2597 Å2
L1.6314 °20.3934 °20.0772 °2-2.7612 °2-0.4695 °2--2.1657 °2
S-0.0621 Å °0.1358 Å °-0.0856 Å °0.0125 Å °0.0849 Å °-0.0088 Å °-0.0761 Å °-0.0806 Å °-0.0047 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A'

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る