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- PDB-5ewj: CRYSTAL STRUCTURE OF AMINO TERMINAL DOMAINS OF THE NMDA RECEPTOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ewj
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF AMINO TERMINAL DOMAINS OF THE NMDA RECEPTOR SUBUNIT GLUN1 AND GLUN2B IN COMPLEX WITH IFENPRODIL
要素
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
  • NMDA glutamate receptor subunit
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Glutamate receptor / allosteric modulator / GluN2B antagonists
機能・相同性
機能・相同性情報


excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / Neurexins and neuroligins / ligand-gated sodium channel activity ...excitatory chemical synaptic transmission / Activated NTRK2 signals through FYN / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of dendritic spine maintenance / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / Neurexins and neuroligins / ligand-gated sodium channel activity / glutamate binding / glutamate receptor signaling pathway / response to zinc ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / protein heterotetramerization / glycine binding / monoatomic cation transmembrane transport / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Long-term potentiation / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / glutamate-gated calcium ion channel activity / EPHB-mediated forward signaling / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / synaptic membrane / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density membrane / brain development / calcium ion transmembrane transport / regulation of synaptic plasticity / long-term synaptic potentiation / late endosome / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / response to ethanol / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / learning or memory / cytoskeleton / neuron projection / lysosome / postsynaptic density / synapse / dendrite / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Response regulator / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QEL / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Pandit, J.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2016
タイトル: A Novel Binding Mode Reveals Two Distinct Classes of NMDA Receptor GluN2B-selective Antagonists.
著者: Stroebel, D. / Buhl, D.L. / Knafels, J.D. / Chanda, P.K. / Green, M. / Sciabola, S. / Mony, L. / Paoletti, P. / Pandit, J.
履歴
登録2015年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 1.22016年4月13日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / citation / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
C: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,15515
ポリマ－170,2204
非ポリマー2,93511
水6,323351
1
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,0338
ポリマ－85,1102
非ポリマー1,9236
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area28880 Å2
手法PISA
2
C: NMDA glutamate receptor subunit
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,1227
ポリマ－85,1102
非ポリマー1,0125
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area29260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)268.460, 60.100, 145.000
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.220, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit


分子量: 43757.977 Da / 分子数: 2 / 断片: Amino Terminal Domain (UNP residues 23-408) / 変異: N61Q,N371Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / ...GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NR2B / N-methyl-D-aspartate receptor subunit 3 / hNR3


分子量: 41351.902 Da / 分子数: 2 / 断片: Amino Terminal Domain (UNP residues 31-394) / 変異: N348D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GRIN2B, NMDAR2B
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13224

-
糖 , 2種, 7分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 355分子

#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-QEL / 4-[(1R,2S)-2-(4-benzylpiperidin-1-yl)-1-hydroxypropyl]phenol / Ifenprodil / (1R,2S)-2-(4-ベンジルピペリジノ)-1-(4-ヒドロキシフェニル)プロパン-1-オ-ル


分子量: 325.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27NO2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 351 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 3.6M Na Formate, 0.1 M Hepes pH 7.0 / PH範囲: 6.8-7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→120.42 Å / Num. obs: 53122 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 78.81 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.036 / Net I/σ(I): 17 / Num. measured all: 177049
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.77-3.913.40.1468.3116766343560.9810.09399.7
3.91-120.423.20.02833.160283187660.9990.01997.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.6精密化
Aimless0.3.5データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3QEL

3qel


解像度: 2.77→27.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9407 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9261 / SU R Cruickshank DPI: 0.638 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.627 / SU Rfree Blow DPI: 0.269 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.274
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2112 2685 5.08 %RANDOM
Rwork0.1742 ---
obs0.1761 52883 98.94 %-
原子変位パラメータBiso max: 177.76 Å2 / Biso mean: 75.14 Å2 / Biso min: 22.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6808 Å20 Å211.8071 Å2
2---8.8446 Å20 Å2
3---3.1638 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.311 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.77→27.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11017 0 194 351 11562
Biso mean--93.25 68.26 -
残基数----1421
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3912SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes266HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1673HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it11466HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1605SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12891SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d11466HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg15613HARMONIC21.19
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.02
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.53
LS精密化 シェル解像度: 2.77→2.84 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 206 5.23 %
Rwork0.2234 3735 -
all0.2257 3941 -
obs--99.72 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.241-0.35240.19530.9856-0.27022.2563-0.07260.04580.09880.0246-0.0150.0334-0.1318-0.01120.0876-0.111-0.05380.0241-0.1414-0.0343-0.073185.78517.0621-54.0168
21.73760.48670.47651.81010.22822.5867-0.1418-0.33280.1720.2525-0.02780.1446-0.4067-0.26120.1696-0.0580.06560.0107-0.1177-0.0565-0.201580.873314.9138-20.9994
32.18770.47151.11372.17060.35932.17660.1029-0.0289-0.1760.4976-0.07590.18150.1488-0.1035-0.027-0.11250.05510.0212-0.15590.2086-0.14422.6556-2.2073-11.0039
42.7359-0.12480.95871.0969-0.38661.6067-0.05270.5062-0.1979-0.11780.172-0.0065-0.06480.2447-0.1194-0.2390.0370.00610.1762-0.0268-0.141825.47643.3498-44.3376
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A23 - 407
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B32 - 393
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C23 - 407
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D32 - 394

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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