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万見
- PDB-5euo: PF6-M1-HLA-A2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5euo
タイトルPF6-M1-HLA-A2
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
  • Matrix protein 1
  • PF6 TCR alpha chain
  • PF6 TCR beta chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / TCR / Flu / MHC
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly of Viral Components at the Budding Site / Influenza Infection / Fusion of the Influenza Virion to the Host Cell Endosome / Release / Budding / Packaging of Eight RNA Segments / Uncoating of the Influenza Virion / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery ...Assembly of Viral Components at the Budding Site / Influenza Infection / Fusion of the Influenza Virion to the Host Cell Endosome / Release / Budding / Packaging of Eight RNA Segments / Uncoating of the Influenza Virion / Entry of Influenza Virion into Host Cell via Endocytosis / Viral RNP Complexes in the Host Cell Nucleus / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / beta-2-microglobulin binding / endoplasmic reticulum exit site / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / Viral mRNA Translation / detection of bacterium / T cell receptor binding / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / viral budding from plasma membrane / transferrin transport / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / positive regulation of type II interferon production / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / antibacterial humoral response / positive regulation of cellular senescence / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / ER-Phagosome pathway / T cell receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / amyloid fibril formation / structural constituent of virion / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane / innate immune response
類似検索 - 分子機能
Matrix protein 1 / Influenza matrix M1, N-terminal / Influenza matrix M1, C-terminal / Influenza matrix M1, N-terminal subdomain 1 / Influenza matrix M1, N-terminal subdomain 2 / Influenza virus matrix protein M1 / Influenza Matrix protein (M1) / Influenza Matrix protein (M1) C-terminal domain / Influenza Matrix protein (M1) C-terminal domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal ...Matrix protein 1 / Influenza matrix M1, N-terminal / Influenza matrix M1, C-terminal / Influenza matrix M1, N-terminal subdomain 1 / Influenza matrix M1, N-terminal subdomain 2 / Influenza virus matrix protein M1 / Influenza Matrix protein (M1) / Influenza Matrix protein (M1) C-terminal domain / Influenza Matrix protein (M1) C-terminal domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Matrix protein 1 / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yang, X.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of PF6-M1-HLA-A2 complex
著者: Yang, X. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2015年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
E: PF6 TCR alpha chain
F: PF6 TCR beta chain
G: PF6 TCR alpha chain
H: PF6 TCR beta chain
I: Matrix protein 1
J: Matrix protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,95712
ポリマ－189,81910
非ポリマー1382
水7,152397
1
A: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
E: PF6 TCR alpha chain
F: PF6 TCR beta chain
J: Matrix protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9105
ポリマ－94,9105
非ポリマー00
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10190 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area37360 Å2
手法PISA
2
C: HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
G: PF6 TCR alpha chain
H: PF6 TCR beta chain
I: Matrix protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,0487
ポリマ－94,9105
非ポリマー1382
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10660 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area36940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.744, 54.082, 149.296
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.610, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 4種, 8分子 ACBDEGFH

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A-2 alpha chain / MHC class I antigen A*2


分子量: 31985.398 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 25-299 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 21-119 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21 / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質 PF6 TCR alpha chain


分子量: 22727.354 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21
#4: タンパク質 PF6 TCR beta chain


分子量: 27351.299 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 IJ

#5: タンパク質・ペプチド Matrix protein 1 / M1


分子量: 966.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
参照: UniProt: P03485

-
非ポリマー , 2種, 399分子

#6: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 397 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG3350, Imidazole / PH範囲: 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月8日
放射モノクロメーター: Si(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→133.48 Å / Num. obs: 113120 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 35.05 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.057 / Net I/σ(I): 11.7 / Num. measured all: 844017
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.1-2.147.51.7571.24154655360.5430.68399.9
11.5-133.486.50.03342.348197430.9990.01496.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation8.55 Å120.47 Å
Translation8.55 Å120.47 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ収集
Aimlessデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OGA

1oga


解像度: 2.1→120.472 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 1983 1.75 %
Rwork0.2293 111062 -
obs0.2302 113045 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.17 Å2 / Biso mean: 46.3632 Å2 / Biso min: 15.84 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→120.472 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13037 0 10 397 13444
Biso mean--43.4 40.53 -
残基数----1624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00913401
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20318159
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471908
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062376
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6784873
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.15250.39631410.349878467987100
2.1525-2.21070.3621420.317378397981100
2.2107-2.27580.33491450.304978838028100
2.2758-2.34930.34251350.305278988033100
2.3493-2.43320.33531430.288378487991100
2.4332-2.53070.33721410.272778958036100
2.5307-2.64590.32531430.267278978040100
2.6459-2.78540.33681430.261179158058100
2.7854-2.95990.35881420.252179088050100
2.9599-3.18840.29261440.246479768120100
3.1884-3.50930.30861360.231679168052100
3.5093-4.01720.27391400.206279968136100
4.0172-5.06120.20321440.174480158159100
5.0612-120.67110.21851440.18318230837499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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