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- PDB-5er7: Connexin-26 Bound to Calcium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5er7
タイトルConnexin-26 Bound to Calcium
要素Gap junction beta-2 protein
キーワードCALCIUM BINDING PROTEIN / gap junction / ion channel / calcium binding / electrostatic gating
機能・相同性
機能・相同性情報


Transport of connexons to the plasma membrane / response to human chorionic gonadotropin / epididymis development / gap junction-mediated intercellular transport / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / gap junction ...Transport of connexons to the plasma membrane / response to human chorionic gonadotropin / epididymis development / gap junction-mediated intercellular transport / gap junction channel activity involved in cell communication by electrical coupling / Oligomerization of connexins into connexons / Transport of connexins along the secretory pathway / gap junction assembly / connexin complex / gap junction / astrocyte projection / Gap junction assembly / gap junction channel activity / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / inner ear development / decidualization / lateral plasma membrane / response to retinoic acid / cellular response to dexamethasone stimulus / cellular response to glucagon stimulus / response to progesterone / response to ischemia / sensory perception of sound / transmembrane transport / cell-cell signaling / response to estradiol / cell body / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gap junction beta-2 protein (Cx26) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Gap junction beta-2 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.286 Å
データ登録者Purdy, M.D. / Bennett, B.C. / Baker, K.A. / Yeager, M.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)RO1 HL048908 米国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: An electrostatic mechanism for Ca(2+)-mediated regulation of gap junction channels.
著者: Bennett, B.C. / Purdy, M.D. / Baker, K.A. / Acharya, C. / McIntire, W.E. / Stevens, R.C. / Zhang, Q. / Harris, A.L. / Abagyan, R. / Yeager, M.
#1: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2013
タイトル: Steroid-based facial amphiphiles for stabilization and crystallization of membrane proteins.
著者: Lee, S.C. / Bennett, B.C. / Hong, W.X. / Fu, Y. / Baker, K.A. / Marcoux, J. / Robinson, C.V. / Ward, A.B. / Halpert, J.R. / Stevens, R.C. / Stout, C.D. / Yeager, M.J. / Zhang, Q.
履歴
登録2015年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Gap junction beta-2 protein
A: Gap junction beta-2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3584
ポリマ－52,2782
非ポリマー802
水00
1
B: Gap junction beta-2 protein
A: Gap junction beta-2 protein
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,14724
ポリマ－313,66612
非ポリマー48112
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+11
Buried area36640 Å2
ΔGint-341 kcal/mol
Surface area76390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.092, 156.092, 160.077
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: D6 (2回x6回 2面回転対称))

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要素

#1: タンパク質 Gap junction beta-2 protein / Connexin-26 / Cx26


分子量: 26138.848 Da / 分子数: 2 / 断片: full length protein / 変異: C211S, C218S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Due to a lack of electron density, we could not model residues 1-18, 96-133, and 217-226 in chain A and residues 1-20, 96-133, and 214-226 in chain B.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GJB2 / プラスミド: pVL1393
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf9 / 参照: UniProt: P29033
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, 15 mM Sodium formate, 20 mM CaCl2, 14% (w/v) PEG 3350
PH範囲: 7.0-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→40 Å / Num. obs: 11481 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 140.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Χ2: 1.175 / Net I/av σ(I): 13.447 / Net I/σ(I): 5.4 / Num. measured all: 105396
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2% possible allRmerge(I) obs
2.84-2.894.68650.81198.9
2.89-2.945.88970.807100
2.94-35.99110.811100
3-3.0668870.839100
3.06-3.1368890.835100
3.13-3.25.99140.894100
3.2-3.2868840.88100
3.28-3.3768920.889100
3.37-3.4768850.903100
3.47-3.5869200.906100
3.58-3.7168900.9261000.816
3.71-3.8569020.9841000.654
3.85-4.0369141.0681000.37
4.03-4.245.99091.1161000.246
4.24-4.515.98931.3151000.138
4.51-4.855.99131.4551000.087
4.85-5.345.99141.63799.80.077
5.34-6.115.89152.0499.80.086
6.11-7.695.89202.11499.70.055
7.69-405.39582.26498.80.036

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PolyAla build from a cryoEM map

解像度: 3.286→34.427 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 36.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3184 549 4.78 %Random
Rwork0.2789 10932 --
obs0.2807 11481 98.94 %-
溶媒の処理減衰半径: 0 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 253.63 Å2 / Biso mean: 131.4073 Å2 / Biso min: 76.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.286→34.427 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2547 0 2 0 2549
Biso mean--135.8 --
残基数----315
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042627
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.713569
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03419
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003428
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.305900
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.286-3.61630.39161230.30452645276897
3.6163-4.13890.30191500.258327282878100
4.1389-5.21160.27111440.254527422886100
5.2116-34.42860.34171320.29392817294999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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