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- PDB-5emn: Crystal Structure of Human NADPH-Cytochrome P450 Reductase(A287P ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5emn
タイトルCrystal Structure of Human NADPH-Cytochrome P450 Reductase(A287P mutant)
要素NADPH--cytochrome P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / human CYPOR / ABS-like Phenotype / FLAVOPROTEIN / CYTOCHROME P450 REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Cytochrome P450 - arranged by substrate type / positive regulation of monooxygenase activity / cellular organofluorine metabolic process / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / xenobiotic metabolic process / response to hormone / electron transport chain / FMN binding / NADP binding ...Cytochrome P450 - arranged by substrate type / positive regulation of monooxygenase activity / cellular organofluorine metabolic process / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / xenobiotic metabolic process / response to hormone / electron transport chain / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum membrane / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome P450 reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Flavodoxin domain / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like ...NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome P450 reductase / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Flavodoxin domain / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH--cytochrome P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Xia, C. / Marohnic, C. / Panda, S. / Masters, B.S. / Kim, J.J.K.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM097031 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Instability of the Human Cytochrome P450 Reductase A287P Variant Is the Major Contributor to Its Antley-Bixler Syndrome-like Phenotype.
著者: McCammon, K.M. / Panda, S.P. / Xia, C. / Kim, J.J. / Moutinho, D. / Kranendonk, M. / Auchus, R.J. / Lafer, E.M. / Ghosh, D. / Martasek, P. / Kar, R. / Masters, B.S. / Roman, L.J.
履歴
登録2015年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22016年10月5日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NADPH--cytochrome P450 reductase
B: NADPH--cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,2838
ポリマ－140,3122
非ポリマー3,9716
水4,179232
1
A: NADPH--cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1414
ポリマ－70,1561
非ポリマー1,9853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NADPH--cytochrome P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,1414
ポリマ－70,1561
非ポリマー1,9853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.733, 118.066, 157.147
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer by Gel Filtration

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要素

#1: タンパク質 NADPH--cytochrome P450 reductase / P450R


分子量: 70156.008 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 57-677 / 変異: P228L, A287P, A503V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POR, CYPOR / プラスミド: pET28a-CYPOR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109(DE3) / 参照: UniProt: P16435, NADPH-hemoprotein reductase
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.09 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100mM MES,pH6.5,50mM CaAc2,0.1M NaCl, 14% PEG4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0083 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0083 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 65852 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 24.8
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3QE2

3qe2


解像度: 2.2→39.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 171208.23 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 3005 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 59691 89.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.3707 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.11 Å2-0 Å20 Å2
2--15.9 Å20 Å2
3----10.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9618 0 264 232 10114
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.942.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 402 4.9 %
Rwork0.371 7783 -
obs--74.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR/dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR/carbohydrate.paramCNS_TOPPAR/carbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION6CNS_TOPPAR/~/CNS13/cpr/cofac_human.par~/CNS13/cpr/cofac_human.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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