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- PDB-5ejn: Crystal structure of Juno, the mammalian egg receptor for sperm Izumo1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ejn
タイトルCrystal structure of Juno, the mammalian egg receptor for sperm Izumo1
要素Sperm-egg fusion protein Juno
キーワードCELL ADHESION / Fertilization / sperm receptor / gamete adhesion / egg-sperm membrane fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / sperm-egg recognition / fusion of sperm to egg plasma membrane involved in single fertilization / side of membrane / signaling receptor activity / cell adhesion / signaling receptor binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Folate receptor / Folate receptor-like / Folate receptor family
類似検索 - ドメイン・相同性
Sperm-egg fusion protein Juno
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.703 Å
データ登録者Nishimura, K. / Han, L. / Jovine, L.
資金援助 スウェーデン, 6件
組織認可番号国
Karolinska Institutet スウェーデン
Swedish Research Council2012-5093 スウェーデン
Goran Gustafsson Foundation for Research in Natural Sciences and Medicine スウェーデン
Sven and Ebba-Christina Hagberg foundation スウェーデン
European Molecular Biology Organization
European UnionERC 260759
引用
ジャーナル: Curr.Biol. / 年: 2016
タイトル: Divergent evolution of vitamin B9 binding underlies Juno-mediated adhesion of mammalian gametes.
著者: Han, L. / Nishimura, K. / Sadat Al Hosseini, H. / Bianchi, E. / Wright, G.J. / Jovine, L.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Juno is the egg Izumo receptor and is essential for mammalian fertilization.
著者: Bianchi, E. / Doe, B. / Goulding, D. / Wright, G.J.
#2: ジャーナル: Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci.
年: 2015
タイトル: Cross-species fertilization: the hamster egg receptor, Juno, binds the human sperm ligand, Izumo1.
著者: Bianchi, E. / Wright, G.J.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Structural basis for molecular recognition of folic acid by folate receptors.
著者: Chen, C. / Ke, J. / Zhou, X.E. / Yi, W. / Brunzelle, J.S. / Li, J. / Yong, E.L. / Xu, H.E. / Melcher, K.
#4: ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2013
タイトル: Structures of human folate receptors reveal biological trafficking states and diversity in folate and antifolate recognition.
著者: Wibowo, A.S. / Singh, M. / Reeder, K.M. / Carter, J.J. / Kovach, A.R. / Meng, W. / Ratnam, M. / Zhang, F. / Dann, C.E.
#5: ジャーナル: Cell / 年: 2009
タイトル: Structure of N-terminal domain of NPC1 reveals distinct subdomains for binding and transfer of cholesterol.
著者: Kwon, H.J. / Abi-Mosleh, L. / Wang, M.L. / Deisenhofer, J. / Goldstein, J.L. / Brown, M.S. / Infante, R.E.
#6: ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of chicken riboflavin-binding protein.
著者: Monaco, H.L.
履歴
登録2015年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_conf
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conf.beg_auth_comp_id ..._pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sperm-egg fusion protein Juno
B: Sperm-egg fusion protein Juno
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6563
ポリマ－50,4352
非ポリマー2211
水00
1
A: Sperm-egg fusion protein Juno


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2171
ポリマ－25,2171
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Sperm-egg fusion protein Juno
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4392
ポリマ－25,2171
非ポリマー2211
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.100, 52.200, 87.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Sperm-egg fusion protein Juno / Folate receptor 4 / Folate receptor delta / FR-delta / Folate-binding protein 3 / IZUMO1 receptor protein JUNO


分子量: 25217.330 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 19-221 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Izumo1r, Folbp3, Folr4, Juno / プラスミド: pHLsec3H / 細胞株 (発現宿主): HEK-293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9EQF4
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 28.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% PEG 4000, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 0.2 M calcium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.49
反射解像度: 2.7→44.83 Å / Num. obs: 9510 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.774 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 98.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
XDS20151015データ削減
PHASER2.6.0位相決定
Coot0.8.2モデル構築
XDS20151015データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LRH

4lrh


解像度: 2.703→44.829 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 39.25 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2482 482 5.07 %Random selection
Rwork0.233 ---
obs0.2294 9510 99.32 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.703→44.829 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2796 0 0 0 2796
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032907
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.653965
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6471074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04399
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004507
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7033-3.09430.32091580.32332984X-RAY DIFFRACTION95
3.0943-3.89820.30031570.26333001X-RAY DIFFRACTION95
3.8982-43.75570.21151620.19473047X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

S33: -0 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.74580.3584-1.81235.70010.81982.8409-0.03340.0353-0.01470.32320.06240.5370.2392-0.40380.89790.02270.06270.79380.06180.772413.0062-1.59395.93
23.7050.64270.66467.04631.07173.71130.08440.06020.1033-0.1681-0.06380.63310.1402-0.36010.52660.02630.04810.75520.07390.76812.704-25.4837.7995
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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