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- PDB-5ejj: Crystal structure of UfSP from C.elegans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ejj
タイトルCrystal structure of UfSP from C.elegans
要素Ufm1-specific protease
キーワードHYDROLASE / Ufm1 / UfSP / Deufmylation
機能・相同性
機能・相同性情報


deUFMylase activity / protein localization to non-motile cilium / positive regulation of chemotaxis / chemotaxis / response to ethanol / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex ...deUFMylase activity / protein localization to non-motile cilium / positive regulation of chemotaxis / chemotaxis / response to ethanol / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Ufm1 specific protease UfSP N-terminal MPN domain / : / Ubiquitin-fold modifier 1 specific protease 2, N-terminal / Cathepsin B; Chain A - #130 / Peptidase C78, ubiquitin fold modifier-specific peptidase 1/ 2 / Peptidase family C78 / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ufm1-specific protease
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kim, K. / Ha, B. / Kim, E.E.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science, ICT and Future PlanningNRF 20110021713 韓国
引用ジャーナル: Biochem. Biophys. Res. Commun. / 年: 2016
タイトル: The MPN domain of Caenorhabditis elegans UfSP modulates both substrate recognition and deufmylation activity
著者: Ha, B.H. / Kim, K.H. / Yoo, H.M. / Lee, W. / Kim, E.E.
履歴
登録2015年11月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月7日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ufm1-specific protease
B: Ufm1-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,1902
ポリマ－128,1902
非ポリマー00
水4,017223
1
A: Ufm1-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0951
ポリマ－64,0951
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ufm1-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0951
ポリマ－64,0951
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Ufm1-specific protease

B: Ufm1-specific protease


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,1902
ポリマ－128,1902
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_764-x+5/2,-y+1,z-1/21
Buried area1440 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area47520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.531, 149.808, 226.420
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ufm1-specific protease / UfSP / Odorant response abnormal protein 8


分子量: 64095.238 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: odr-8, ufsp-2, F38A5.1 / プラスミド: pET28a / 細胞株 (発現宿主): BL21RIL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q94218, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.02 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Bicine, Ammonium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月25日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 66417 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / % possible all: 77.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000data processing
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→41.278 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.45 / 位相誤差: 25.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2369 3723 3.21 %
Rwork0.2056 --
obs0.2066 62217 91.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→41.278 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8307 0 0 223 8530
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018502
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30111517
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8553095
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0931257
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051485
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7924-2.82770.3489850.34542621X-RAY DIFFRACTION58
2.8277-2.86490.33951130.32333332X-RAY DIFFRACTION73
2.8649-2.90420.34441140.30283554X-RAY DIFFRACTION79
2.9042-2.94560.37131230.30483672X-RAY DIFFRACTION80
2.9456-2.98960.33671240.30273708X-RAY DIFFRACTION82
2.9896-3.03630.35851240.28393809X-RAY DIFFRACTION85
3.0363-3.08610.2771280.27153871X-RAY DIFFRACTION85
3.0861-3.13930.29941310.27133931X-RAY DIFFRACTION87
3.1393-3.19630.31231380.26614028X-RAY DIFFRACTION88
3.1963-3.25780.29751360.24364037X-RAY DIFFRACTION89
3.2578-3.32430.30581380.24054181X-RAY DIFFRACTION92
3.3243-3.39650.26781410.22174253X-RAY DIFFRACTION93
3.3965-3.47550.27471380.22044266X-RAY DIFFRACTION94
3.4755-3.56230.24531410.21594336X-RAY DIFFRACTION96
3.5623-3.65860.20751500.19614416X-RAY DIFFRACTION97
3.6586-3.76620.20591450.19344436X-RAY DIFFRACTION98
3.7662-3.88770.24651480.18254450X-RAY DIFFRACTION98
3.8877-4.02650.21311520.17984497X-RAY DIFFRACTION99
4.0265-4.18760.24081470.17784485X-RAY DIFFRACTION99
4.1876-4.37790.19231500.17084532X-RAY DIFFRACTION100
4.3779-4.60850.18771520.16514530X-RAY DIFFRACTION100
4.6085-4.89680.21681530.16314544X-RAY DIFFRACTION100
4.8968-5.27420.21731500.1684506X-RAY DIFFRACTION100
5.2742-5.80360.25291470.19144539X-RAY DIFFRACTION100
5.8036-6.64040.23421520.21134515X-RAY DIFFRACTION100
6.6404-8.35480.20161530.21384551X-RAY DIFFRACTION100
8.3548-41.28270.22351500.21474502X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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