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Yorodumi- PDB-7c2g: Crystal Structure of the Thorarchaeota 2DGel/rabbit actin complex -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7c2g | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Thorarchaeota 2DGel/rabbit actin complex | ||||||
Components |
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Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / actin regulator | ||||||
Function / homology | Function and homology information actin filament severing / podosome / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly ...actin filament severing / podosome / cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on acid anhydrides to facilitate cellular and subcellular movement / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell junction / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Oryctolagus cuniculus (rabbit) Candidatus Thorarchaeota archaeon SMTZ1-83 (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.71 Å | ||||||
Authors | Robinson, R.C. / Akil, C. | ||||||
Funding support | Japan, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2020 Title: Insights into the evolution of regulated actin dynamics via characterization of primitive gelsolin/cofilin proteins from Asgard archaea Authors: Akil, C. / Tran, L.T. / Orhant-Prioux, M. / Baskaran, Y. / Manser, E. / Blanchoin, L. / Robinson, R.C. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7c2g.cif.gz | 259 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7c2g.ent.gz | 203.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7c2g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7c2g_validation.pdf.gz | 758.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7c2g_full_validation.pdf.gz | 764.7 KB | Display | |
Data in XML | 7c2g_validation.xml.gz | 28.2 KB | Display | |
Data in CIF | 7c2g_validation.cif.gz | 42.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/7c2g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c2/7c2g | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7c2fC 7c2hC 3hbtS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 42109.973 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P68135 | ||||||
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#2: Protein | Mass: 23136.734 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Skeletal muscle Source: (gene. exp.) Candidatus Thorarchaeota archaeon SMTZ1-83 (archaea) Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: A0A135VHY8 | ||||||
#3: Chemical | ChemComp-CA / #4: Chemical | ChemComp-ATP / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.27 Å3/Da / Density % sol: 45.9 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion Details: 0.1 M Bis-Tris pH 5.5 0.2 M magnesium chloride hexahydrate 25% w/v polyethylene glycol 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: TPS 05A / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Mar 29, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→20 Å / Num. obs: 60879 / % possible obs: 98 % / Redundancy: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 14.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 0.923 / Net I/σ(I): 12 / Num. measured all: 403297 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3HBT Resolution: 1.71→19.862 Å / SU ML: 0.18 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 20.61
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 112.01 Å2 / Biso mean: 25.4049 Å2 / Biso min: 3.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.71→19.862 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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