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Yorodumi- PDB-5ehd: Crystal structure of human nucleophosmin-core in complex with cyt... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5ehd | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of human nucleophosmin-core in complex with cytochrome c | ||||||
Components | Nucleophosmin | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE / nucleolus / histone assembly / citochrome c / apoptosis | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationregulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of centriole replication / granular component / positive regulation of centrosome duplication / positive regulation of protein localization to nucleolus ...regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / regulation of centriole replication / granular component / positive regulation of centrosome duplication / positive regulation of protein localization to nucleolus / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / SARS-CoV-1-host interactions / regulation of centrosome duplication / spindle pole centrosome / ALK mutants bind TKIs / Tat protein binding / Nuclear import of Rev protein / cell volume homeostasis / centrosome cycle / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / nucleocytoplasmic transport / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / macrophage differentiation / ribosomal small subunit binding / ribosomal large subunit export from nucleus / NF-kappaB binding / core promoter sequence-specific DNA binding / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ribosomal small subunit export from nucleus / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of translation / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of protein ubiquitination / ribosome assembly / intracellular protein transport / regulation of cell growth / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-DNA complex / PKR-mediated signaling / protein import into nucleus / cellular response to UV / cellular senescence / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / intracellular protein localization / unfolded protein binding / nucleosome assembly / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit / histone binding / molecular adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / rRNA binding / protein stabilization / nuclear speck / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.55 Å | ||||||
Authors | Bernardo-Garcia, N. / Hermoso, J.A. / Gonzalez-Arzola, K. / Diaz-Moreno, I. / De la Rosa, M.A. | ||||||
Citation | Journal: To Be PublishedTitle: Crystal structure of human nucleophosmin-core in complex with cytochrome c Authors: Bernardo-Garcia, N. / Hermoso, J.A. / Gonzalez-Arzola, K. / Diaz-Moreno, I. / De la Rosa, M.A. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 5ehd.cif.gz | 839.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5ehd.ent.gz | 708.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5ehd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5ehd_validation.pdf.gz | 562.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5ehd_full_validation.pdf.gz | 583.2 KB | Display | |
| Data in XML | 5ehd_validation.xml.gz | 63.8 KB | Display | |
| Data in CIF | 5ehd_validation.cif.gz | 95.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eh/5ehd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eh/5ehd | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2p1bS S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 12673.365 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: NPM1, NPM / Plasmid: pET21a / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 42.97 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 25% PEG 400, 0.1 M MES, 0.1 M MgCl2 / PH range: 7 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALBA / Beamline: XALOC / Wavelength: 0.97946 Å |
| Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 17, 2014 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.55→45.53 Å / Num. obs: 69833 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 9.6 |
| Reflection shell | Resolution: 2.55→2.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.048 / Num. unique all: 4237 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 2P1B Resolution: 2.55→45.526 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.59 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→45.526 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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