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- PDB-5ehd: Crystal structure of human nucleophosmin-core in complex with cyt... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5ehd | ||||||
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Title | Crystal structure of human nucleophosmin-core in complex with cytochrome c | ||||||
![]() | Nucleophosmin | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / nucleolus / histone assembly / citochrome c / apoptosis | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of centriole replication / granular component / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation ...regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of mRNA stability involved in cellular response to UV / regulation of endoribonuclease activity / negative regulation of centrosome duplication / regulation of endodeoxyribonuclease activity / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of centriole replication / granular component / TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / SARS-CoV-1-host interactions / Tat protein binding / regulation of centrosome duplication / ALK mutants bind TKIs / spindle pole centrosome / Nuclear import of Rev protein / centrosome cycle / nucleocytoplasmic transport / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding / ribosomal small subunit binding / NF-kappaB binding / ribosomal large subunit export from nucleus / ribosomal small subunit export from nucleus / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ribosomal subunit export from nucleus / core promoter sequence-specific DNA binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / ribosome assembly / SUMOylation of transcription cofactors / ribosomal large subunit biogenesis / positive regulation of translation / protein-DNA complex / intracellular protein transport / PKR-mediated signaling / protein localization / cellular response to UV / : / cellular senescence / unfolded protein binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / nucleosome assembly / ribosomal small subunit biogenesis / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / histone binding / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / rRNA binding / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / focal adhesion / centrosome / chromatin binding / positive regulation of cell population proliferation / nucleolus / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / signal transduction / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bernardo-Garcia, N. / Hermoso, J.A. / Gonzalez-Arzola, K. / Diaz-Moreno, I. / De la Rosa, M.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of human nucleophosmin-core in complex with cytochrome c Authors: Bernardo-Garcia, N. / Hermoso, J.A. / Gonzalez-Arzola, K. / Diaz-Moreno, I. / De la Rosa, M.A. | ||||||
History |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 63.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 95.5 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2p1bS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 12673.365 Da / Num. of mol.: 20 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-CL / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 42.97 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 25% PEG 400, 0.1 M MES, 0.1 M MgCl2 / PH range: 7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Dec 17, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.55→45.53 Å / Num. obs: 69833 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.126 / Net I/σ(I): 9.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.55→2.61 Å / Rmerge(I) obs: 0.048 / Num. unique all: 4237 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2P1B Resolution: 2.55→45.526 Å / SU ML: 0.31 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.59 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.55→45.526 Å
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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