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- PDB-4n8m: Structural polymorphism in the N-terminal oligomerization domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4n8m
タイトルStructural polymorphism in the N-terminal oligomerization domain of NPM1
要素Nucleophosmin
キーワードCHAPERONE / histone chaperone / nucleolar protein / phosphoprotein / structural polymorphism / pentamer / ribosome biogenesis / regulated unfolding
機能・相同性
機能・相同性情報


TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of centriole replication / positive regulation of centrosome duplication ...TFAP2A acts as a transcriptional repressor during retinoic acid induced cell differentiation / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by dsRNA / regulation of endoribonuclease activity / positive regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of endodeoxyribonuclease activity / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of centriole replication / positive regulation of centrosome duplication / granular component / positive regulation of protein localization to nucleolus / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / PKR-mediated signaling / regulation of centrosome duplication / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / cell volume homeostasis / centrosome cycle / nucleocytoplasmic transport / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / post-transcriptional regulation of gene expression / protein kinase inhibitor activity / ribosomal large subunit binding / ribosomal small subunit binding / ribosomal large subunit export from nucleus / NF-kappaB binding / ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of translation / ribosomal large subunit biogenesis / regulation of cell growth / regulation of protein stability / cellular senescence / unfolded protein binding / intracellular protein localization / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / small ribosomal subunit / regulation of cell cycle / protein stabilization / rRNA binding / nuclear speck / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoplasmin core domain / Nucleophosmin, C-terminal / Nucleophosmin C-terminal domain / Nucleoplasmin core domain / Nucleoplasmin core domain superfamily / Nucleoplasmin/nucleophosmin domain / Nucleoplasmin family / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.802 Å
データ登録者Mitrea, D. / Royappa, G. / Buljan, M. / Yun, M. / Pytel, N. / Satumba, J. / Nourse, A. / Park, C. / Babu, M.M. / White, S.W. / Kriwacki, R.W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2014
タイトル: Structural polymorphism in the N-terminal oligomerization domain of NPM1.
著者: Mitrea, D.M. / Grace, C.R. / Buljan, M. / Yun, M.K. / Pytel, N.J. / Satumba, J. / Nourse, A. / Park, C.G. / Madan Babu, M. / White, S.W. / Kriwacki, R.W.
履歴
登録2013年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月23日Group: Database references
改定 1.22019年11月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleophosmin
B: Nucleophosmin
C: Nucleophosmin
D: Nucleophosmin
E: Nucleophosmin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,37110
ポリマ－73,0765
非ポリマー2955
水4,089227
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9880 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area20770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.675, 69.794, 88.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.87, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Nucleophosmin / NPM / Nucleolar phosphoprotein B23 / Nucleolar protein NO38 / Numatrin


分子量: 14615.280 Da / 分子数: 5 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN OF NPM1, UNP residues 1-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Npm1 / プラスミド: pET28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61937
#2: 化合物
ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 227 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.6
詳細: 0.6M 1,6 hexandiol, 10mM cobalt chloride, 0.1M sodium acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月6日 / 詳細: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 49059 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 23.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.7 % / Num. unique all: 4192 / Rsym value: 0.317 / % possible all: 83.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2P1B

2p1b


解像度: 1.802→37.26 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1903 2493 5.09 %RANDOM
Rwork0.1632 ---
obs0.1646 49014 97.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.164 Å2 / ksol: 0.383 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.451 Å2-0 Å20.5786 Å2
2---4.8604 Å20 Å2
3----0.5906 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.802→37.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4010 0 5 227 4242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084118
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.265592
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.6121516
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091649
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006723
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.802-1.83620.34161040.24962121X-RAY DIFFRACTION80
1.8362-1.87370.29561330.23252251X-RAY DIFFRACTION87
1.8737-1.91450.26171360.19992496X-RAY DIFFRACTION93
1.9145-1.9590.21961600.1782566X-RAY DIFFRACTION98
1.959-2.0080.20831380.15072618X-RAY DIFFRACTION99
2.008-2.06230.16861250.15112652X-RAY DIFFRACTION100
2.0623-2.12290.19591250.14932675X-RAY DIFFRACTION100
2.1229-2.19150.18931380.15822653X-RAY DIFFRACTION100
2.1915-2.26980.19661360.15692652X-RAY DIFFRACTION100
2.2698-2.36060.18161470.15732620X-RAY DIFFRACTION100
2.3606-2.46810.21361380.16952677X-RAY DIFFRACTION100
2.4681-2.59810.20551500.16992670X-RAY DIFFRACTION100
2.5981-2.76090.19681440.16992626X-RAY DIFFRACTION100
2.7609-2.9740.20191460.1642637X-RAY DIFFRACTION99
2.974-3.27310.17821190.15472666X-RAY DIFFRACTION99
3.2731-3.74630.16191570.15522627X-RAY DIFFRACTION99
3.7463-4.71850.15511480.13652649X-RAY DIFFRACTION98
4.7185-37.2680.19291490.18362665X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1741-0.1968-0.05010.40320.26280.7640.0258-0.14810.07560.1086-0.09470.29970.0734-0.15090.02910.1089-0.00060.02720.1366-0.01730.1659-36.9754-3.7397-22.1218
20.8967-0.04510.18290.6948-0.10070.74810.03720.15720.041-0.1374-0.00390.00880.0545-0.0192-0.01270.0945-0.0015-0.0060.10520.00690.0938-25.2826-5.8264-38.0974
30.73040.06870.13180.5192-0.10310.9115-0.00780.1336-0.09090.0169-0.0239-0.17310.01420.19030.00380.09360.0222-0.00050.1291-0.02930.1553-6.7208-6.2228-32.239
41.31640.02990.01460.29170.41550.7843-0.016-0.2205-0.06310.27080.0188-0.12830.1270.1116-0.01170.19120.0442-0.04070.1664-0.01960.1364-6.5325-4.4062-12.4725
50.92120.25030.11980.52510.13450.35470.0763-0.59280.14220.3907-0.13230.13180.2633-0.1551-0.0060.2762-0.02310.05950.2634-0.02470.0553-25.4288-3.2219-6.1772
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C
4X-RAY DIFFRACTION4chain D
5X-RAY DIFFRACTION5chain E

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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