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万見
- PDB-6d5k: Structure of Human ATP:Cobalamin Adenosyltransferase bound to ATP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6d5k
タイトルStructure of Human ATP:Cobalamin Adenosyltransferase bound to ATP, and Adenosylcobalamin
要素Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / B12 / metabolism / adenosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective MMAB causes MMA, cblB type / Cobalamin (Cbl) metabolism / cobalamin metabolic process / corrinoid adenosyltransferase activity / transferase activity, transferring alkyl or aryl (other than methyl) groups / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / cobalamin binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical Protein Ta1238; Chain: A; / Cobalamin adenosyltransferase-like / Cobalamin adenosyltransferase-like / Corrinoid adenosyltransferase, PduO-type / Cobalamin adenosyltransferase / Cobalamin adenosyltransferase-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / COBALAMIN / Corrinoid adenosyltransferase MMAB
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Dodge, G.J. / Campanello, G. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK45776 米国
引用ジャーナル: J. Am. Chem. Soc. / 年: 2018
タイトル: Sacrificial Cobalt-Carbon Bond Homolysis in Coenzyme B12as a Cofactor Conservation Strategy.
著者: Campanello, G.C. / Ruetz, M. / Dodge, G.J. / Gouda, H. / Gupta, A. / Twahir, U.T. / Killian, M.M. / Watkins, D. / Rosenblatt, D.S. / Brunold, T.C. / Warncke, K. / Smith, J.L. / Banerjee, R.
履歴
登録2018年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月17日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _entity.formula_weight
改定 1.22018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
B: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
C: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,69617
ポリマ－65,1623
非ポリマー4,53414
水32418
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9760 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area22400 Å2
手法PISA
2
A: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
B: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
C: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
B: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
C: Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)139,39134
ポリマ－130,3246
非ポリマー9,06728
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-2/31
Buried area21780 Å2
ΔGint-227 kcal/mol
Surface area42910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.252, 112.252, 117.993
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21(chain C and (resid 79 through 130 or resid 141 through 240))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPLYSLYSchain AAA79 - 24025 - 186
21ASPASPTHRTHR(chain C and (resid 79 through 130 or resid 141 through 240))CC79 - 13025 - 76
22LYSLYSLYSLYS(chain C and (resid 79 through 130 or resid 141 through 240))CC141 - 24087 - 186

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Cob(I)yrinic acid a,c-diamide adenosyltransferase, mitochondrial / Cob(I)alamin adenosyltransferase / Methylmalonic aciduria type B protein


分子量: 21720.693 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMAB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EY8, corrinoid adenosyltransferase

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非ポリマー , 7種, 32分子

#2: 化合物 ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE


分子量: 251.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 19% PEG 3350, 0.2 M MgSO4, 10 % glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.5498 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月8日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5498 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.68→48.61 Å / Num. obs: 24504 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.9 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.22 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.232 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 242325 / Scaling rejects: 1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.68-2.819.65.16432140.1881.7525.45899.5
8.9-48.619.40.0537540.9980.0180.05699.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation6.31 Å28.36 Å
Translation6.31 Å28.36 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
Aimless3.24データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2idx

2idx


解像度: 2.85→48.607 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.56
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2394 1705 8.21 %
Rwork0.192 --
obs0.1957 38745 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 203.75 Å2 / Biso mean: 83.9279 Å2 / Biso min: 46.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.85→48.607 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4000 0 296 18 4314
Biso mean--103.62 75.2 -
残基数----512
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1392X-RAY DIFFRACTION16.916TORSIONAL
12C1392X-RAY DIFFRACTION16.916TORSIONAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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