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- PDB-5ee5: Structure of human ARL1 in complex with the DCB domain of BIG1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ee5
タイトルStructure of human ARL1 in complex with the DCB domain of BIG1
要素
  • ADP-ribosylation factor-like protein 1
  • Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1
キーワードTRANSCRIPTION / ARF1-GEF ARL1-effector Trans-golgi DCB domain
機能・相同性
機能・相同性情報


endomembrane system organization / phospholipase D activator activity / toxin metabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein localization to Golgi apparatus / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of ARF protein signal transduction / small nuclear ribonucleoprotein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / negative regulation of GTPase activity ...endomembrane system organization / phospholipase D activator activity / toxin metabolic process / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / protein localization to Golgi apparatus / negative regulation of actin filament polymerization / regulation of ARF protein signal transduction / small nuclear ribonucleoprotein complex / retrograde transport, endosome to Golgi / negative regulation of GTPase activity / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of wound healing / myosin binding / protein glycosylation / Golgi organization / protein kinase A regulatory subunit binding / exocytosis / vesicle-mediated transport / enzyme activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / trans-Golgi network membrane / intracellular protein transport / trans-Golgi network / nuclear matrix / protein transport / protein domain specific binding / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / nucleoplasm / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / Sec7/BIG1-like, C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / BIG2 C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily ...Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / Sec7/BIG1-like, C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HDS / BIG2 C-terminal domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, dimerisation and cyclophilin-binding domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Mon2/Sec7/BIG1-like, HUS domain / Sec7 domain / Sec7, C-terminal domain superfamily / Sec7 domain superfamily / Sec7 domain / SEC7 domain profile. / Sec7 domain / Small GTPase superfamily, ARF type / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ADP-ribosylation factor-like protein 1 / Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.279 Å
データ登録者Galindo, A. / Soler, N. / Munro, S.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Structural Insights into Arl1-Mediated Targeting of the Arf-GEF BIG1 to the trans-Golgi.
著者: Galindo, A. / Soler, N. / McLaughlin, S.H. / Yu, M. / Williams, R.L. / Munro, S.
履歴
登録2015年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月13日Group: Database references
改定 1.22016年7月27日Group: Database references
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1
B: ADP-ribosylation factor-like protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,97831
ポリマ－43,5442
非ポリマー1,43429
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5750 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area18990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.166, 50.727, 103.837
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.98, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Brefeldin A-inhibited guanine nucleotide-exchange protein 1 / Brefeldin A-inhibited GEP 1 / ADP-ribosylation factor guanine nucleotide-exchange factor 1 / p200 ...Brefeldin A-inhibited GEP 1 / ADP-ribosylation factor guanine nucleotide-exchange factor 1 / p200 ARF guanine nucleotide exchange factor / p200 ARF-GEP1


分子量: 24172.963 Da / 分子数: 1 / 変異: delta-52-70 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARFGEF1, ARFGEP1, BIG1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y6D6
#2: タンパク質 ADP-ribosylation factor-like protein 1


分子量: 19371.314 Da / 分子数: 1 / 変異: delta N14, Q71L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARL1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P40616

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非ポリマー , 7種, 70分子

#3: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: PEG 8K/PEG 1k 10% Sodium Acetate 0.1-0.2mM Tris pH8.5 glacial acetic 0.100mM
PH範囲: 7.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.279→29.069 Å / Num. obs: 18726 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 2.28→2.36 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.667 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1810)精密化
Aimlessデータ削減
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.279→29.069 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1750 4.95 %Random selection
Rwork0.2172 ---
obs0.2193 35351 97.19 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.279→29.069 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2895 0 73 41 3009
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012981
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1584020
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9941132
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064469
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005499
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2786-2.34020.39861270.35982511X-RAY DIFFRACTION94
2.3402-2.4090.39351400.34272639X-RAY DIFFRACTION99
2.409-2.48670.391520.32862571X-RAY DIFFRACTION98
2.4867-2.57550.36731480.30222637X-RAY DIFFRACTION99
2.5755-2.67860.3071170.29522553X-RAY DIFFRACTION95
2.6786-2.80040.28181600.25732621X-RAY DIFFRACTION99
2.8004-2.94790.30811180.24982652X-RAY DIFFRACTION100
2.9479-3.13240.30431420.24712645X-RAY DIFFRACTION100
3.1324-3.37390.29451450.25222612X-RAY DIFFRACTION99
3.3739-3.71280.25131350.20972446X-RAY DIFFRACTION92
3.7128-4.24860.22281180.18662529X-RAY DIFFRACTION95
4.2486-5.34740.18571280.17232591X-RAY DIFFRACTION98
5.3474-29.07170.22511200.17572594X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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