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万見
- PDB-5e9z: Cytochrome P450 BM3 mutant M11 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e9z
タイトルCytochrome P450 BM3 mutant M11
要素Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / metabolism / molecular dynamics / free energy calculations / thermodynamic integration
機能・相同性
機能・相同性情報


aromatase activity / NADPH-hemoprotein reductase / NADPH-hemoprotein reductase activity / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / unspecific monooxygenase / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / iron ion binding / heme binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. ...Bifunctional cytochrome P450/NADPH--cytochrome P450 reductase / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / : / PROTOPORPHYRIN IX / Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus megaterium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Capoferri, L. / Leth, R. / ter Haar, E. / Mohanty, A.K. / Grootenhuis, D.J. / Vottero, E. / Commandeur, J.N.M. / Vermeulen, N.P.E. / Jorgensen, F.S. / Olsen, L. / Geerke, D.P.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2016
タイトル: Insights into regioselective metabolism of mefenamic acid by cytochrome P450 BM3 mutants through crystallography, docking, molecular dynamics, and free energy calculations.
著者: Capoferri, L. / Leth, R. / Ter Haar, E. / Mohanty, A.K. / Grootenhuis, P.D. / Vottero, E. / Commandeur, J.N. / Vermeulen, N.P. / Jrgensen, F.S. / Olsen, L. / Geerke, D.P.
履歴
登録2015年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
B: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
C: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
D: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,46713
ポリマ－212,8394
非ポリマー2,6289
水22,6091255
1
A: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8283
ポリマ－53,2101
非ポリマー6192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,9824
ポリマ－53,2101
非ポリマー7733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8283
ポリマ－53,2101
非ポリマー6192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,8283
ポリマ－53,2101
非ポリマー6192
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)379.122, 59.720, 95.587
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.670, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-748-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Bifunctional cytochrome P450/NADPH--P450 reductase / Cytochrome P450(BM-3) / Cytochrome P450BM-3


分子量: 53209.672 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-468
変異: R47L, E64G, F81I, F87V, E143G, L188Q, Y198C, E267V, H285Y, G415S
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus megaterium (バクテリア)
遺伝子: cyp102A1, cyp102 / プラスミド: pET-28a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P14779, unspecific monooxygenase, NADPH-hemoprotein reductase
#2: 化合物
ChemComp-FE2 / FE (II) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物
ChemComp-PP9 / PROTOPORPHYRIN IX / 8,13-ジエテニル-3,7,12,17-テトラメチル-21H,23H-ポルフィリン-2,18-ジプロパン酸


分子量: 562.658 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34N4O4
#4: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.58 % / 解説: orange/red square tiles
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Prior to the crystallization setup, 3mM of DTT was added to the concentrated M11 protein sample. Crystals were grown using hanging drops mixing 0.5 uL of M11 with 0.5 uL of the reservoir ...詳細: Prior to the crystallization setup, 3mM of DTT was added to the concentrated M11 protein sample. Crystals were grown using hanging drops mixing 0.5 uL of M11 with 0.5 uL of the reservoir solution containing 10-15% PEG 3350, 0.1M Tris pH8.0, 0.1-0.2 M MgCl2 or MgSO4, and 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.2 % / 数: 328643 / Rmerge(I) obs: 0.079 / D res high: 2.22 Å / D res low: 188.63 Å / Num. obs: 101826 / % possible obs: 96.1
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.222.3410.4982.7
7.01188.6310.0373.4
反射解像度: 2.22→95.12 Å / Num. all: 101826 / Num. obs: 101826 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 30.88 Å2 / Rpim(I) all: 0.062 / Rrim(I) all: 0.114 / Rsym value: 0.079 / Net I/av σ(I): 7.805 / Net I/σ(I): 9.1 / Num. measured all: 328643
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.22-2.342.70.4981.437951140750.5090.4982.292.1
2.34-2.483.10.2542.843960142880.2130.2543.798.3
2.48-2.653.10.2083.442169133910.1750.2084.897.9
2.65-2.863.30.1534.641294125760.1220.1536.298.5
2.86-3.143.50.1116.340510117180.0830.1117.999.1
3.14-3.513.40.0828.834915102240.060.08212.196.2
3.51-4.053.30.06410.72898186760.0470.06415.792.2
4.05-4.963.50.04813.12680576360.0320.04820.195.1
4.96-7.013.50.04513.92063758840.030.0452094.1
7.01-95.1193.40.03715.51142133580.0250.03722.794.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 40.52 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.46 Å188.39 Å
Translation3.46 Å188.39 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNT精密化
SCALA3.3.15データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
Coot0.8.1モデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EKB

3ekb


解像度: 2.23→95.12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9333 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9106 / SU R Cruickshank DPI: 0.286 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.304 / SU Rfree Blow DPI: 0.207 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.205
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2253 4824 4.94 %RANDOM
Rwork0.1876 ---
obs0.1895 97560 93.33 %-
原子変位パラメータBiso max: 139.49 Å2 / Biso mean: 35.09 Å2 / Biso min: 3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.3795 Å20 Å2-1.2663 Å2
2---3.1708 Å20 Å2
3----1.2088 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.275 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.23→95.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14122 0 310 1255 15687
Biso mean--21.06 41.21 -
残基数----1792
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5168SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes382HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes2283HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it14802HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1864SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact17499SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d14802HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg20170HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.09
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.06
LS精密化 シェル解像度: 2.23→2.29 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5351 203 4.88 %
Rwork0.475 3959 -
all0.4779 4162 -
obs--54.43 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-66.5158-20.958417.901
2-71.71835.849-31.2381
3-19.95711.215123.4797
4-37.7104-28.176973.0935
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|226 A|229 - A|456 A|501 - A|502 A|900 - A|900 }A3 - 226
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|226 A|229 - A|456 A|501 - A|502 A|900 - A|900 }A229 - 456
3X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|226 A|229 - A|456 A|501 - A|502 A|900 - A|900 }A501 - 502
4X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|226 A|229 - A|456 A|501 - A|502 A|900 - A|900 }A900
5X-RAY DIFFRACTION2{ B|5 - B|455 B|501 - B|502 }B5 - 455
6X-RAY DIFFRACTION2{ B|5 - B|455 B|501 - B|502 }B501 - 502
7X-RAY DIFFRACTION3{ C|-1 - C|189 C|201 - C|228 C|231 - C|456 C|501 - C|502 }C-1 - 189
8X-RAY DIFFRACTION3{ C|-1 - C|189 C|201 - C|228 C|231 - C|456 C|501 - C|502 }C201 - 228
9X-RAY DIFFRACTION3{ C|-1 - C|189 C|201 - C|228 C|231 - C|456 C|501 - C|502 }C231 - 456
10X-RAY DIFFRACTION3{ C|-1 - C|189 C|201 - C|228 C|231 - C|456 C|501 - C|502 }C501 - 502
11X-RAY DIFFRACTION4{ D|3 - D|189 D|197 - D|225 D|229 - D|456 D|501 - D|502 }D3 - 189
12X-RAY DIFFRACTION4{ D|3 - D|189 D|197 - D|225 D|229 - D|456 D|501 - D|502 }D197 - 225
13X-RAY DIFFRACTION4{ D|3 - D|189 D|197 - D|225 D|229 - D|456 D|501 - D|502 }D229 - 456
14X-RAY DIFFRACTION4{ D|3 - D|189 D|197 - D|225 D|229 - D|456 D|501 - D|502 }D501 - 502

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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