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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 5.0E+62 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | HEF-mut with Tr323 complex | |||||||||
Components | (Hemagglutinin- ...) x 2 | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / influenza / complex / HEF | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationsialate O-acetylesterase activity / sialate O-acetylesterase / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Influenza D virus | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.203 Å | |||||||||
Authors | Song, H. / Qi, J. / Shi, Y. / Gao, G.F. | |||||||||
Citation | Journal: PLoS Pathog. / Year: 2016Title: An Open Receptor-Binding Cavity of Hemagglutinin-Esterase-Fusion Glycoprotein from Newly-Identified Influenza D Virus: Basis for Its Broad Cell Tropism Authors: Song, H. / Qi, J. / Khedri, Z. / Diaz, S. / Yu, H. / Chen, X. / Varki, A. / Shi, Y. / Gao, G.F. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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| PDBx/mmCIF format | 5e62.cif.gz | 498.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb5e62.ent.gz | 412.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 5e62.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 5e62_validation.pdf.gz | 3.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 5e62_full_validation.pdf.gz | 3.4 MB | Display | |
| Data in XML | 5e62_validation.xml.gz | 52.8 KB | Display | |
| Data in CIF | 5e62_validation.cif.gz | 74.9 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/5e62 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e6/5e62 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 5e5wC ![]() 5e64C ![]() 5e65C ![]() 5e66C ![]() 1flcS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
| |||||||||
| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
-Hemagglutinin- ... , 2 types, 4 molecules ACBD
| #1: Protein | Mass: 46456.988 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 19-445 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza D virus (D/swine/Oklahoma/1334/2011)Strain: D/swine/Oklahoma/1334/2011 / Gene: HEF / Plasmid: PFASTBAC1 / Cell line (production host): HI5 / Production host: TRICHOPLUSIA NI (cabbage looper) / References: UniProt: K9LG83#2: Protein | Mass: 15783.566 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 464-612 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Influenza D virus (D/swine/Oklahoma/1334/2011)Strain: D/swine/Oklahoma/1334/2011 / Gene: HEF / Production host: ![]() |
|---|
-Sugars , 4 types, 12 molecules 
| #3: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose #5: Polysaccharide | Type: oligosaccharide / Mass: 785.706 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically #6: Sugar | |
|---|
-Non-polymers , 1 types, 629 molecules 
| #7: Water | ChemComp-HOH / |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3 Å3/Da / Density % sol: 58.97 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1M PCTP (Propionic acid, Cacodylate, Bis-tris propane system) buffer pH 8.5, 22.5%(w/v) PEG1500 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 1 Å |
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 2, 2014 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.2→50 Å / Num. obs: 75303 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 25.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Redundancy: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.565 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Rsym value: 0.565 / % possible all: 100 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 1FLC Resolution: 2.203→49.697 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: NONE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.03 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 203.56 Å2 / Biso mean: 48.0466 Å2 / Biso min: 22.45 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.203→49.697 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Influenza D virus
X-RAY DIFFRACTION
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PDBj








TRICHOPLUSIA NI (cabbage looper)