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- PDB-5e4r: Crystal structure of domain-duplicated synthetic class II ketol-a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e4r
タイトルCrystal structure of domain-duplicated synthetic class II ketol-acid reductoisomerase 2Ia_KARI-DD
要素Ketol-acid reductoisomerase
キーワードOXIDOREDUCTASE / ketol-acid reductiosomerase / protein knot / psuedodimer / protein engineering / chimera protein
機能・相同性
機能・相同性情報


ketol-acid reductoisomerase [NAD(P)+] / ketol-acid reductoisomerase activity / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / NADP binding / magnesium ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ketol-acid reductoisomerase, prokaryotic / Ketol-acid reductoisomerase, C-terminal / Ketol-acid reductoisomerase / Ketol-acid reductoisomerase, N-terminal / Acetohydroxy acid isomeroreductase, catalytic domain / Acetohydroxy acid isomeroreductase, NADPH-binding domain / KARI N-terminal domain profile. / KARI C-terminal domain profile. / 6-phosphogluconate dehydrogenase-like, C-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
oxo(propan-2-ylamino)acetic acid / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Ketol-acid reductoisomerase (NAD(P)(+))
類似検索 - 構成要素
生物種Ignisphaera aggregans (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Cahn, J.K.B. / Brinkmann-Chen, S. / Buller, A.R. / Arnold, F.H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Gordon and Betty Moore FoundationGBMF2809 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Artificial domain duplication replicates evolutionary history of ketol-acid reductoisomerases.
著者: Cahn, J.K. / Brinkmann-Chen, S. / Buller, A.R. / Arnold, F.H.
履歴
登録2015年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22016年7月6日Group: Database references
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ketol-acid reductoisomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3397
ポリマ－55,2621
非ポリマー1,0776
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.882, 103.882, 142.074
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-824-

HOH

21A-835-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Ketol-acid reductoisomerase / Acetohydroxy-acid isomeroreductase / Alpha-keto-beta-hydroxylacyl reductoisomerase


分子量: 55261.930 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-335,189-335 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ignisphaera aggregans (strain DSM 17230 / JCM 13409 / AQ1.S1) (古細菌)
株: DSM 17230 / JCM 13409 / AQ1.S1 / 遺伝子: ilvC, Igag_1561 / プラスミド: pET22b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: E0SRA9, ketol-acid reductoisomerase (NADP+)

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非ポリマー , 6種, 243分子

#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-40E / oxo(propan-2-ylamino)acetic acid / N-イソプロピルオキサミド酸


分子量: 131.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO3
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細The molecule is a chimera composed of ~1.5 copies of the I. aggregans KARI, so the 145 residues at ...The molecule is a chimera composed of ~1.5 copies of the I. aggregans KARI, so the 145 residues at the C-terminal are also from that protein (and match the 145 residues before them).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 2M sodium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月16日
放射モノクロメーター: LIQUID NITROGEN-COOLED DOUBLE CRYSTAL K-B FOCUSING MIRRORS
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.922→103.882 Å / Num. obs: 59315 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 10.3 % / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.085 / Rsym value: 0.081 / Net I/av σ(I): 8.067 / Net I/σ(I): 19.2 / Num. measured all: 613837
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.92-2.038.20.6081.36598080800.2220.6083.494.4
2.03-2.15110.38328975681480.120.3836.4100
2.15-2.310.70.2433.28177276760.0770.2439.4100
2.3-2.4810.80.1764.47730971610.0560.17612.3100
2.48-2.7210.90.12867187566220.0410.12816.2100
2.72-3.0410.50.0888.56320360110.0280.08822.3100
3.04-3.5110.90.05812.35799853370.0180.05833.5100
3.51-4.310.50.04315.84810345690.0140.04345.1100
4.3-6.0810.30.03816.53707736000.0120.03847.2100
6.08-38.8819.80.0318.72076421110.010.0348.199.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.78 Å38.88 Å
Translation6.78 Å38.88 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0069精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XDZ

4xdz


解像度: 1.94→103.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / WRfactor Rfree: 0.1707 / WRfactor Rwork: 0.1491 / FOM work R set: 0.8941 / SU B: 4.206 / SU ML: 0.062 / SU R Cruickshank DPI: 0.1003 / SU Rfree: 0.0959 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.096 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1795 2862 4.9 %RANDOM
Rwork0.1577 ---
obs0.1587 55302 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 142.1 Å2 / Biso mean: 29.162 Å2 / Biso min: 14.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----0.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.94→103.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3617 0 69 238 3924
Biso mean--25.5 36.99 -
残基数----466
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0193893
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1281.9955261
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.64738732
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.024312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02847
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5822.0461928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.5772.0431927
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3713.0412412
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 232 -
Rwork0.218 4000 -
all-4232 -
obs--99.67 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.9951 Å / Origin y: 45.565 Å / Origin z: -0.8893 Å
111213212223313233
T0.0241 Å2-0.0199 Å20.012 Å2-0.0573 Å20.0124 Å2--0.0249 Å2
L0.2727 °2-0.0834 °2-0.2133 °2-0.1867 °2-0.1598 °2--0.5904 °2
S0.0547 Å °-0.0264 Å °0.0663 Å °-0.0512 Å °0.0035 Å °-0.0375 Å °0.0226 Å °-0.0549 Å °-0.0582 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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