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万見
- PDB-5e02: Structure of RNA Helicase FRH a Critical Component of the Neurosp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 500
タイトルStructure of RNA Helicase FRH a Critical Component of the Neurospora Crassa Circadian Clock
要素
  • FRQ-interacting RNA helicase
  • RNA (5'-R(*AP*AP*AP*A)-3')
キーワードHydrolase / RNA BINDING PROTEIN/RNA / circadian clock / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA catabolic process / maturation of 5.8S rRNA / RNA helicase activity / hydrolase activity / RNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain ...rRNA-processing arch domain / Mtr4-like, beta-barrel domain / : / Exosome RNA helicase MTR4-like, stalk / ATP-dependent RNA helicase Ski2, C-terminal / ATP-dependent RNA helicase Ski2-like / DSHCT (NUC185) domain / DSHCT / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / RNA / FRQ-interacting RNA helicase / FRQ-interacting RNA helicase
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Conrad, K.S. / Crane, B.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5F32GM099391-02 米国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Structure of the frequency-interacting RNA helicase: a protein interaction hub for the circadian clock.
著者: Conrad, K.S. / Hurley, J.M. / Widom, J. / Ringelberg, C.S. / Loros, J.J. / Dunlap, J.C. / Crane, B.R.
履歴
登録2015年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月17日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRQ-interacting RNA helicase
C: RNA (5'-R(*AP*AP*AP*A)-3')
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,3363
ポリマ－125,9092
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2250 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area49520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.432, 106.600, 125.298
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FRQ-interacting RNA helicase / Probable ATP dependent RNA helicase


分子量: 124637.406 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neurospora crassa (菌類) / 遺伝子: B9B11.040, frh, NCU03363.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q873J5, UniProt: Q1K502*PLUS
#2: RNA鎖 RNA (5'-R(*AP*AP*AP*A)-3')


分子量: 1271.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.32 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: sodium citrate, PEG600 / PH範囲: 5.5-6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→106.6 Å / Num. obs: 9816 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 32399
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
3.8-4.013.31.4161.2466714020.5520.88494.1
12.02-106.62.80.0329.98903190.9990.0282.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XGT

4xgt


解像度: 3.8→81.192 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3206 966 9.99 %
Rwork0.2775 8701 -
obs0.2819 9667 91.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 394.36 Å2 / Biso mean: 145.5236 Å2 / Biso min: 83.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.8→81.192 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7688 85 27 0 7800
Biso mean--184.59 --
残基数----968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8910775
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0341205
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9053052
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.8003-4.00070.40841310.36961185131690
4.0007-4.25130.35591300.33491169129988
4.2513-4.57960.31091440.30311282142696
4.5796-5.04040.30541400.26881273141394
5.0404-5.76950.38521360.30651232136892
5.7695-7.26830.40291440.30881290143494
7.2683-81.21030.25461410.22231270141188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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