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- PDB-5dyl: Crystal structure of the cGMP-dependent protein kinase PKG from P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dyl
タイトルCrystal structure of the cGMP-dependent protein kinase PKG from Plasmodium Vivax - Apo form
要素cGMP-dependent protein kinase, putative
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


cGMP-dependent protein kinase / cGMP-dependent protein kinase activity / cAMP-dependent protein kinase activity / cAMP-dependent protein kinase complex / cGMP binding / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...cGMP-dependent kinase / cGMP-dependent protein kinase, catalytic domain / Cyclic nucleotide-binding domain signature 2. / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / Jelly Rolls / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / RmlC-like jelly roll fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Jelly Rolls / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
cGMP-dependent protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Wernimont, A.K. / Tempel, W. / He, H. / Seitova, A. / Hills, T. / Neculai, A.M. / Baker, D.A. / Flueck, C. / Kettleborough, C.A. / Arrowsmith, C.H. ...Wernimont, A.K. / Tempel, W. / He, H. / Seitova, A. / Hills, T. / Neculai, A.M. / Baker, D.A. / Flueck, C. / Kettleborough, C.A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Hui, R. / Hutchinson, A. / El Bakkouri, M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2019
タイトル: Structures of the cGMP-dependent protein kinase in malaria parasites reveal a unique structural relay mechanism for activation.
著者: El Bakkouri, M. / Kouidmi, I. / Wernimont, A.K. / Amani, M. / Hutchinson, A. / Loppnau, P. / Kim, J.J. / Flueck, C. / Walker, J.R. / Seitova, A. / Senisterra, G. / Kakihara, Y. / Kim, C. / ...著者: El Bakkouri, M. / Kouidmi, I. / Wernimont, A.K. / Amani, M. / Hutchinson, A. / Loppnau, P. / Kim, J.J. / Flueck, C. / Walker, J.R. / Seitova, A. / Senisterra, G. / Kakihara, Y. / Kim, C. / Blackman, M.J. / Calmettes, C. / Baker, D.A. / Hui, R.
履歴
登録2015年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年11月4日ID: 4MYI
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.type / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年7月3日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _struct.title
改定 1.32019年11月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cGMP-dependent protein kinase, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7271
ポリマ－96,7271
非ポリマー00
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: cGMP-dependent protein kinase, putative

A: cGMP-dependent protein kinase, putative


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)193,4532
ポリマ－193,4532
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area4310 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area72750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)192.471, 117.773, 67.682
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.660, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 cGMP-dependent protein kinase, putative


分子量: 96726.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium vivax (マラリア 病原虫)
遺伝子: PVX_084705 / プラスミド: pFBOH-MHL
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: A5K0N4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 5000 MME, 5% Tacsimate ph7.0, 0.1 M Hepes ph7, 15 mM spermidine, 25% glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→44.78 Å / Num. obs: 58714 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 201478
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.4-2.473.40.9071.51553945360.6540.57499.9
10.46-44.783.30.07417.723737260.9820.04897.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.27データスケーリング
REFMAC5.8.0131精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / WRfactor Rfree: 0.2551 / WRfactor Rwork: 0.2214 / FOM work R set: 0.771 / SU B: 18.96 / SU ML: 0.207 / SU R Cruickshank DPI: 0.2036 / SU Rfree: 0.2042 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2463 2967 5.1 %RANDOM
Rwork0.2121 ---
obs0.2138 55744 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 174.25 Å2 / Biso mean: 74.719 Å2 / Biso min: 35.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å2-0 Å20.24 Å2
2---1.3 Å20 Å2
3---0.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6237 0 0 124 6361
Biso mean---50.71 -
残基数----802
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0196409
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026105
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0831.9618669
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.843313982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0455813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.9124.329298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.492151120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7571539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0630.2988
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.027336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5652.6873225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.56611.7083224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1584.0234026
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.95736402
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded6.5556287
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 211 -
Rwork0.328 4094 -
all-4305 -
obs--99.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.94341.2733-0.75191.587-0.27410.17190.0698-0.814-0.35340.51830.1290.0049-0.0374-0.0077-0.19880.86850.0416-0.27480.72270.12890.6325-6.231432.971543.6512
27.2891-1.54285.50752.0664-1.94489.3645-0.0079-0.9778-0.16720.55250.1925-0.2884-0.26860.0121-0.18460.55190.0015-0.18920.64620.12180.5383-13.567835.15838.9437
31.15490.50980.9522.2741-0.38294.81790.1216-0.07-0.1490.40770.0948-0.44320.50220.2541-0.21630.56290.0422-0.08180.214-0.09490.1957-38.890529.12744.2107
40.07680.55380.29386.92873.25081.5630.02320.1235-0.0224-0.61480.1376-0.3962-0.23930.1873-0.16080.65650.157-0.00280.40670.04470.2193-42.596766.3588-1.9893
513.07180.4271-3.50111.17660.86512.91280.3823-0.61831.65820.11250.2689-0.8388-0.47231.3418-0.65120.8036-0.3465-0.20680.8590.14311.1557-21.162474.185725.4608
63.183-0.3908-0.3533.3624-1.44433.59220.2126-0.0840.21350.2708-0.2933-0.3564-0.130.51970.08070.3969-0.0504-0.07770.1860.01820.0588-34.255555.339930.7763
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A0 - 110
2X-RAY DIFFRACTION2A111 - 161
3X-RAY DIFFRACTION3A162 - 361
4X-RAY DIFFRACTION4A362 - 516
5X-RAY DIFFRACTION5A517 - 581
6X-RAY DIFFRACTION6A582 - 816

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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