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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5dyc | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the human BRPF1 bromodomain in complex with SEED6 | ||||||
![]() | Peregrin | ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / Bromodomain and PHD finger-containing protein 1(BRPF1) / monocytic leukemia zinc-finger (MOZ) / Inhibitor / transcription | ||||||
機能・相同性 | ![]() acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / HATs acetylate histones / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription ...acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase complex / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / HATs acetylate histones / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhu, J. / Caflisch, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Twenty Crystal Structures of Bromodomain and PHD Finger Containing Protein 1 (BRPF1)/Ligand Complexes Reveal Conserved Binding Motifs and Rare Interactions. 著者: Zhu, J. / Caflisch, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 67.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 48.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5c7nC ![]() 5c85C ![]() 5c87C ![]() 5dy7C ![]() 5dyaC ![]() 5e3dC ![]() 5e3gC ![]() 5em3C ![]() 5eprC ![]() 5epsC ![]() 5eq1C ![]() 5etbC ![]() 5etdC ![]() 5ev9C ![]() 5evaC ![]() 5ewcC ![]() 5ewdC ![]() 5ewhC ![]() 4lc2S C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13703.698 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 625-740 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-NO3 / |
#3: 化合物 | ChemComp-5GU / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.96 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 0.1M Sodium Acetate, pH5.5, 0.15 M Sodium Nitrate, 20% PEG3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月5日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.99987 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.65→40.44 Å / Num. obs: 16556 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.039 / Net I/σ(I): 28.2 |
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 99.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 4LC2 解像度: 1.65→30.404 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.63 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→30.404 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 27.1076 Å / Origin y: 1.6498 Å / Origin z: -10.0958 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |