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- PDB-5dvb: Crystal Structure of S. cerevisiae TSA2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dvb
タイトルCrystal Structure of S. cerevisiae TSA2
要素Tsa2p
キーワードOXIDOREDUCTASE / Peroxiredoxin / Peroxidase / Oxidative Stress
機能・相同性
機能・相同性情報


TP53 Regulates Metabolic Genes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / peroxiredoxin activity / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / Neutrophil degranulation / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / protein folding / cellular response to heat ...TP53 Regulates Metabolic Genes / Detoxification of Reactive Oxygen Species / peroxiredoxin activity / thioredoxin-dependent peroxiredoxin / thioredoxin peroxidase activity / Neutrophil degranulation / cell redox homeostasis / hydrogen peroxide catabolic process / protein folding / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / response to oxidative stress / protein stabilization / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peroxiredoxin, AhpC-type / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...: / Peroxiredoxin, AhpC-type / Peroxiredoxin, C-terminal / C-terminal domain of 1-Cys peroxiredoxin / Alkyl hydroperoxide reductase subunit C/ Thiol specific antioxidant / AhpC/TSA family / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Peroxiredoxin TSA2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nielsen, M.H. / Kidmose, R.T. / Jenner, L.B.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordic Foundation デンマーク
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Structure of TSA2 reveals novel features of the active-site loop of peroxiredoxins.
著者: Nielsen, M.H. / Kidmose, R.T. / Jenner, L.B.
履歴
登録2015年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月2日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Tsa2p
B: Tsa2p
C: Tsa2p
A: Tsa2p
G: Tsa2p
I: Tsa2p
D: Tsa2p
E: Tsa2p
J: Tsa2p
F: Tsa2p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,96510
ポリマ－241,96510
非ポリマー00
水8,341463
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19050 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area72060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)171.530, 216.130, 64.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
Tsa2p


分子量: 24196.477 Da / 分子数: 10 / 変異: C48S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TSA2, H834_YJM1574D00663 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0D4RBH7, UniProt: Q04120*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 463 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.71 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 6% (v/v) Tacsimate pH 8 and 16% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→42.88 Å / Num. all: 122589 / Num. obs: 122589 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 124 % / Biso Wilson estimate: 52.27 Å2 / Rmerge F obs: 1 / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rrim(I) all: 0.166 / Χ2: 1.161 / Net I/σ(I): 33.67 / Num. measured all: 15148713
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.2-2.250.544.9611.11606497790379024.994100
2.25-2.30.8063.7021.78695642726872683.721100
2.3-2.50.9442.1093.77281611023428234282.118100
2.5-30.9960.66213.57469549934940349400.664100
3-410.16652.55373252927990279900.167100
4-510.09894.97126982710102101020.099100
5-1010.079100.41171545946594650.079100
10-2010.057112.14143773128012800.057100
20-2510.057109.611017696960.057100
25-3010.06298.06452247470.062100
30-400.9770.06283.93239337370.062100
400.9990.8545.6420033130.89139.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SBC

3sbc


解像度: 2.2→45.716 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2327 1907 1.63 %
Rwork0.1869 --
obs0.1877 117020 95.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.716 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13857 0 0 463 14320
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01514182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.43519222
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2518622
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0642167
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0082464
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.2550.44071080.36256792X-RAY DIFFRACTION80
2.255-2.3160.30791240.2977245X-RAY DIFFRACTION85
2.316-2.38410.33071290.27267662X-RAY DIFFRACTION90
2.3841-2.46110.28261310.2567876X-RAY DIFFRACTION93
2.4611-2.5490.26831320.24028074X-RAY DIFFRACTION95
2.549-2.65110.26661390.22488335X-RAY DIFFRACTION97
2.6511-2.77170.26841390.23028365X-RAY DIFFRACTION98
2.7717-2.91780.29441400.23528483X-RAY DIFFRACTION99
2.9178-3.10060.28871420.22958558X-RAY DIFFRACTION100
3.1006-3.33990.27171430.21858590X-RAY DIFFRACTION100
3.3399-3.67590.26571410.19888619X-RAY DIFFRACTION100
3.6759-4.20750.22281440.16398694X-RAY DIFFRACTION100
4.2075-5.29970.18781450.13728742X-RAY DIFFRACTION100
5.2997-45.72620.17091500.15399078X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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